Biopolym. Cell. 1986; 2(2):69-73.
Структура та функції біополімерів
Каталітична активність мікрокристалів аспартатамінотрансферази
1Кочкіна В. М.
  1. Інститут молекулярної біології АН СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

Вперше показано ензиматичну активність кристалічної аспартатамінотрансферази (КФ 2.6.1.1) з цитозолю серця курей у розчинах сульфату амонію (50 %) і поліетиленгліколю (20 %); активність мікрокристалів становить 32 і 40 % активності ферменту в розчині відповідно.

References

[1] Doscher MS, Richards FM. The activity of an enzyme in the crystalline state: ribonuclease S. J Biol Chem. 1963; 238(7):2399-2406.
[2] Spilburg CA, Bethune JL, Valee BL. Kinetic properties of crystalline enzymes. Carboxypeptidase A. Biochemistry. 1977;16(6):1142-50.
[3] Alter GM, Leussing DL, Neurath H, Vallee BL. Kinetic properties of carboxypeptidase B in solutions and crystals. Biochemistry. 1977;16(16):3663-8.
[4] Kirsten H, Christen P. Catalytic activity of non-cross-linked microcrystals of aspartate aminotransferase in poly(ethylene glycol). Biochem J. 1983;211(2):427-34.
[5] Malashkevich VN, Kochkina VM, Torchinskii IuM, Arutiunian EG. Conformational changes in cytosol aspartate aminotransferase induced by oxoglutarate. Dokl Akad Nauk SSSR. 1982;267(5):1257-61.
[6] Borisov VV, Borisova SN, Sosfenov NI, Dikson KhB. Conformation of aspartate aminotransferase in crystals Mol Biol (Mosk). 1983;17(4):705-13.
[7] Jenkins W. T., Yphaniis D. A., Sizer . . W. Glutamic aspartic transaminase. J. Biol. Chem, 1959. 234, N 1:51-57.
[8] Bertland LH, Kaplan NO. Studies on the conformations of the multiple forms of chicken heart aspartate aminotransferase. Biochemistry. 1970;9(13):2653-65.
[9] Kochkina VM. Influence of metal ions on the crystal size aspartate transaminase, getting tyazheloatomnyh derived enzyme crystals. Kristallografiya. 1983; 28(5):1013-7.
[10] Kiick DM, Cook PF. H studies toward the elucidation of the auxiliary catalyst for pig heart aspartate aminotransferase. Biochemistry. 1983;22(2):375-82.