Структурно-функціональні властивості гемоглобінів двох видів плазунів: черепахи Testudo horesfieldi і вужа водяного Natrix tesselata

Коношенко, С. В.

doi:10.7124/bc.000380

Biopolym. Cell. 1993; 9(6):49-52.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.000380

Структура та функції біополімерів

Структурно-функціональні властивості гемоглобінів двох видів плазунів: черепахи Testudo horesfieldi і вужа водяного Natrix tesselata

1Коношенко С. В.

Сімферопольський державний університет ім. М. В. Фрунзе
Ялтинська, 4, Сімферополь, Україна, 333036

Abstract

Методом ЯМР-релаксації вивчено внутрішньомолекулярну рухливість електрофоретично гомогенних фракцій гемоглобінів водяного вужа та черелахп. Встановлено розбіжності і взаємозв'язок ірівня в.нутрішньомолекулярної рухливості із спорідненістю фракцій гемоглобінів до кисню.

Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Perutz MF, Fermi G, Fogg J, Rahbar S. Indirect allosteric effects of a neutral mutation. Structure of deoxyhaemoglobin north Chicago (ProC2(36)beta----Ser). J Mol Biol. 1988;201(2):459-61.

[2] Drabkin DL. Spectrophotometric studies; the crystallographic and optical properties of the hemoglobin of man in comparison with those of other species. J Biol Chem. 1946;164(2):703-23.

[3] Davis BJ. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. Ann N Y Acad Sci. 1964;121:404-27.

[4] Azhitskiĭ GIu, Bagdasar'ian SN. Possibility of isolation of monomeric immunochemically pure serum albumin. Lab Delo. 1975;(12):712-4.

[5] Shorokhov IuA. Spectrophotometric method of determining oxyhemoglobin dissociation curves in a cuvette-desaturator. Fiziol Zh SSSR Im I M Sechenova. 1974;60(4):654-6.

[6] Benesch RE, Benesch R, Yung S. Equations for the spectrophotometric analysis of hemoglobin mixtures. Anal Biochem. 1973;55(1):245-8.

[7] Aksenov SI. Study of the dynamic structure of globular proteins using impulse methods of nuclear magnetic resonance. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):475-83.

[8] Vashman AA. Pronin IS. Nuclear magnetic relaxation spectroscopy. Energoatomizdat, 1986. 232 p.

[9] Ivannikov AI, Abramov VM, Volkov VIa, Zav'ialov VP. Comparative investigation of the dynamic conformational properties of human myeloma immunoglobulin G of different subclasses using impulse NMR. Mol Biol (Mosk). 1983;17(4):734-40.

[10] Fedotov VD. Nuclear magnetic resonance and intramolecular mobility of proteins. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):493-504.