Biopolym. Cell. 1993; 9(6):35-40.
Структура та функції біополімерів
Дослідження методом ІЧ-спектроскопії структури альбуміну крові здорових донорів та хворих з хронічною нирковою недостатністю
1, 3Іванов А. І., 1Короленко Є. А., 1Королик Є. В., 3Сарнацька В. В., 2Мелещенко Л. А., 3Ніколаев В. Г., 1Жбанков Р. Г., 3фон Аппен К.
  1. Інститут фізики ім. Б. І. Степанова, АН Білорусі,
    пр. Незалежності, 68, Мінськ, Республіка Білорусь, 220072
  2. Інститут біоорганічної хімії НАН Білорусі
    вул. Академіка В. Ф. Купревича, 5, корп.2, Мінськ, Республіка Білорусь, 220141
  3. Інститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького
    вул. Васильківська, 45, Київ, Україна, 03022

Abstract

Методами, ІЧ-спектроскопії та кругового дихроїзму показано, що за хронічної ниркової недостатності (XHH) не відбувається змін у вторинній структурі сироваткового альбуміну людини (CAЛ). Спостережені розбіжності спектрів деконволюції CAЛ хворих на ХНН, які знаходилися на програмному хронічному гемодіалізі від 0,5 до 5 років, порівняно зі спектрами деконволюції альбуміну здорових донорів, скоріш за все, обумовлені змінами мікрооточення частини бічних радикалів аспарагінової і глутамінової кислот, а також аміногруп лізинових залишків у молекулах «уремічного» альбуміна.

References

[1] Kragh-Hansen U. Structure and ligand binding properties of human serum albumin. Dan Med Bull. 1990;37(1):57-84.
[2] Honoré B. Conformational changes in human serum albumin induced by ligand binding. Pharmacol Toxicol. 1990;66 Suppl 2:7-26.
[3] Reed RG, Burrington CM. The albumin receptor effect may be due to a surface-induced conformational change in albumin. J Biol Chem. 1989;264(17):9867-72.
[4] Landau MA. Molecular nature of certain physiological processes. Moscow: Nauka, 1985. 260 p.
[5] Troitskiĭ GV, Sharaeva TK, Azhitskiĭ GIu, Mashin VV. Thiol-disulfide metabolism as a mechanism in the formation of albumin minor fractions with pI 5.2-7.4 in various pathologic states. Ukr Biokhim Zh. 1986;58(5):12-22.
[6] Candiano G, Ghiggeri GM, Delfino G, Queirolo C, Vecchio G. Isoelectric focusing in low-denaturing media: visualization in renal disease of variation of the isoelectric point of albumin not related to a remarkable conformational variation. J Chromatogr. 1986;374(2):279-88.
[7] Vasileva R, Jakab M, Haskó F. Application of ion-exchange chromatography for the production of human albumin. J Chromatogr. 1981;216:279-84.
[8] Prokhorov MIu, Tiunov MP, Shakalis DA. Simple colorimetric micromethod of determination of free fatty acids. Lab Delo. 1977;(9):536-6.
[9] Zhbankov RG IR spectra of cellulose and its derivatives. Minsk: Nauka i tekhnika, 1964; 338 p.
[10] Kauppinen JK, Moffatt DJ, Mantsch HH, Cameron DG. Fourier Self-Deconvolution: A Method for Resolving Intrinsically Overlapped Bands. Applied Spectroscopy. 1981;35(3):271–6.
[11] Bolotina IA, Chekhov VO, Lugauskas VIu, Ptitsyn OB. Determination of the secondary structure of proteins from their circular dichroism spectra. II. Estimation of the contribution of beta-pleated sheets. Mol Biol (Mosk). 1980;14(4):902-9.
[12] Susi H, Byler DM. Protein structure by Fourier transform infrared spectroscopy: second derivative spectra. Biochem Biophys Res Commun. 1983;115(1):391-7.
[13] Jakobsen RJ, Wasacz FM. Infrared Spectra-Structure Correlations and Adsorption Behavior for Helix Proteins. Applied Spectroscopy. 1990;44(9):1478–90.
[14] Foster JF. Some aspects of the structure and conformational properties of serum albumin. Albumin structure, functions and uses. Oxford : Pergamon press, 1977: 53-84.
[15] Bellamy LJ. The infra-red spectra of complex molecules. London : Methuen New York : Wiley, 1958.
[16] Mabuchi H, Nakahashi H. Determination of 3-carboxy-4-methyl-5-propyl-2-furanpropanoic acid, a major endogenous ligand substance in uremic serum, by high-performance liquid chromatography with ultraviolet detection. J Chromatogr. 1987;415(1):110-7.
[17] Zini R, Morin D, Salvadori C, Tillement JP. Tianeptine binding to human plasma proteins and plasma from patients with hepatic cirrhosis or renal failure. Br J Clin Pharmacol. 1990;29(1):9-18.
[18] Niwa T, Takeda N, Tatematsu A, Maeda K. Accumulation of indoxyl sulfate, an inhibitor of drug-binding, in uremic serum as demonstrated by internal-surface reversed-phase liquid chromatography. Clin Chem. 1988;34(11):2264-7.
[19] Doumenq P, Guiliano M, Bertrand JC, Mille G. GC/FT-IR Analysis of Fatty Acid Methyl Esters. Applied Spectroscopy. 1990;44(8):1355–9.