Biopolym. Cell. 1993; 9(1):9-15.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000345
Структура та функції біополімерів
Вплив модифікації регуляторних легких ланцюгів міозину на агрегаційні характеристики його активних фрагментів
1Бабійчук Е. Б., 1Філенко О. М., 2Стемпковскі Д., 2Конколь І., 1Данилова В. М.
  1. НДІ фізіології ім. академіка Петра Богача
    Київського національного університету імені Тараса Шевченка
    Проспект Академіка Глушкова, 2, Київ, Україна, 03187
  2. Інститут експериментальної біології ім. М. Ненского
    вул. Пастера, 3, 02-093, Варашава, Польща

Abstract

Проведено порівняльне дослідження агрегаційних характеристик ( при 42 ° С) активних фрагментів міозину скелетних м'язів кроля – хімотріптичного субфрагмента -1 (X- Cl) без регуляторної легкого ланцюга ( PЛЛ ) , Mg- папаїнового субфрагмента - 1 (Mg - Cl) , що міститьРЛЛ , і важкого мероміозіну (ВMM ), з дефосфорілірованими та фосфорильованими РЛЛ . Показано, що крім гідрофобних взаємодій на зв'язування РЛЛ з шарнірним сегментом голівки міозину суттєво впливають двовалентні катіони . Отримані результати дозволяють припустити , що у присутності двовалентних катіонів РЛЛ впливає на лабільні структури головки міозину - «суттєвий» легкий ланцюг – і через нього на фрагмент з молекулярною масою 50 000. Вплив фосфорилювання РЛЛ протилежний впливу двовалентних катіонів : він призводить до певної дестабілізації структури голівки , що свідчить про послаблення зв'язування фосфорильованого РЛЛ з голівками і може бути непрямим свідченням про «підстроювальну» роль фосфорилювання РЛЛ при функціонуванні скоротливої системи скелетних м'язів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Vibert P, Cohen C. Domains, motions and regulation in the myosin head. J Muscle Res Cell Motil. 1988;9(4):296-305.
[2] Mornet D, Bonet A, Audemard E, Bonicel J. Functional sequences of the myosin head. J Muscle Res Cell Motil. 1989;10(1):10-24.
[3] Sivaramakrishnan M, Burke M. The free heavy chain of vertebrate skeletal myosin subfragment 1 shows full enzymatic activity. J Biol Chem. 1982;257(2):1102-5.
[4] Kendrick-Jones L, Jakes R. Myosin linked regulation: A chemical approach. Myocardial failure Int. symp. EdsRottach-Egern, Tagersee. Berlin, 1977:28-40.
[5] Kendrick-Jones J, Szentkiralyi EM, Szent-Györgyi AG. Regulatory light chains in myosins. J Mol Biol. 1976;104(4):747-75.
[6] Lowey S, Slayter HS, Weeds AG, Baker H. Substructure of the myosin molecule. I. Subfragments of myosin by enzymic degradation. J Mol Biol. 1969;42(1):1-29.
[7] Weeds AG, Taylor RS. Separation of subfragment-1 isoenzymes from rabbit skeletal muscle myosin. Nature. 1975;257(5521):54-6.
[8] Yamamoto K, Sekine T. Substructure of myosin subfragment-1 as revealed by digestion with proteolytic enzymes. J Biochem. 1980;87(1):219-26.
[9] Szent-Gyorgyi AG. Meromyosins, the subunits of myosin. Arch Biochem Biophys. 1953;42(2):305-20.
[10] Perry SV, Zydowo M. A ribonucleoprotein of skeletal muscle and its relation to the myofibril. Biochem J. 1959;72:682-90.
[11] Margossian SS, Lowey S. Interaction of myosin subfragments with F-actin. Biochemistry. 1978;17(25):5431-9.
[12] Stepkowski D, Szczesna D, Wrotek M, Kakol I. Factors influencing interaction of phosphorylated and dephosphorylated myosin with actin. Biochim Biophys Acta. 1985;831(3):321-9.
[13] Bálint M, Wolf I, Tarcsafalvi A, Gergely J, Sréter FA. Location of SH-1 and SH-2 in the heavy chain segment of heavy meromyosin. Arch Biochem Biophys. 1978;190(2):793-9.
[14] Mitchell EJ, Jakes R, Kendrick-Jones J. Localisation of light chain and actin binding sites on myosin. Eur J Biochem. 1986;161(1):25-35.
[15] Setton A, Muhlrad A. Effect of mild heat treatment on the ATPase activity and proteolytic sensitivity of myosin subfragment-1. Arch Biochem Biophys. 1984;235(2):411-7.
[16] Burke M, Sivaramakrishnan M. Substructure of skeletal myosin subfragment 1. Preferential destabilization of a domain by methanol and its effect on catalytic activity. J Biol Chem. 1986;261(26):12330-6.
[17] Babijchuk EB, Filenko AM, Omelyanyuk VS, Danylova VM. Thermal lability of structure of the of 50 kDa domain of myosin subdomain 1. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B. 1989; (1):54-5.
[18] Zima VL., Filenko AM, Danilova VM, Omel'yanyuk VS. Conformational changes and domain organization of myosin subfragment 1. Mol. genetics and biophysics. K. Vishcha Sk., 1988. Iss 13: 95-101.
[19] Filenko AM, Zyma VL, Danilova VM, Ometyaniuk VS, Babiychuk EB, Tregubov VS. Structural pattern of subfragment 1 of skeletal muscle myosin. Biopolym Cell. 1990; 6(3):39-46.
[20] Shnyrov VL, Levitskiĭ DI, Vedenkina NS, Nikolaeva OP, Khvorov NV. Domain structure of myosin subfragment 1. Dokl Akad Nauk SSSR. 1989;304(6):1497-9.
[21] Levitsky DI structure of the myosin head and the functions of its light chains: Author. dis. ... Dr. biol. nauk. M., 1991. 49 p.
[22] Potekhin SA, Trapkov VA, Privalov PL. Stages in the thermal denaturation of spiral fragments of myosin. Biofizika. 1979;24(1):46-50.
[23] Bagshaw CR, Kendrick-Jones J. Identification of the divalent metal ion binding domain of myosin regulatory light chains using spin-labelling techniques. J Mol Biol. 1980;140(3):411-33.
[24] Werber MM. Metal binding to myosin and to myosin DTNB-light chain. Experientia. 1978;34(5):575-6.
[25] Minowa O, Matsuda S, Yagi K. Ca2+-induced conformational changes of 20,000 dalton light chain of vertebrate striated muscle myosins. J Biochem. 1983;94(1):25-35.
[26] Permyakov E. A. Parvalbumin and related calcium-binding proteins. Moscow: Nauka, 1985. 190 p.
[27] Srivastava S, Muhlrad A, Wikman-Coffelt J. Influence of myosin heavy chains on the Ca2+-binding properties of light chain, LC2. Biochem J. 1981;193(3):925-34.
[28] Wikman-Coffelt J. Properties of the non-specific calcium-binding sites of rabbit skeletal-muscle myosin. Biochem J. 1980;185(1):265-8.
[29] Bremel RD. Myosin linked calcium regulation in vertebrate smooth muscle. Nature. 1974;252(5482):405-7.
[30] Kasman K, Kakol I. The influence of ethylenediaminetetraacetate on white skeletal muscle myosin. Biochim Biophys Acta. 1977;491(2):509-14.
[31] Schaub MC, Huber P, Jauch A. et al. Removal of regulatory light chains from skeletal muscle myosin affects its interaction with actin by exposing a sticky patch at the base of the head portion. J Muscle Res Cell Motil. 1988;9(:) 81.