Biopolym. Cell. 1992; 8(3):43-46.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000325
Генно-інженерна біотехнологія
Скринінг різних штамів Streptococcus bovis для виявлення потенційної придатності до суперпродукції лізину
1Кальчева О. О., 2Файзієв М. М., 3Штиряк І., 1Малюта С. С.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут мікробіології
    Узбекистан
  3. Інститут фізіології тварин, Словацької академії наук
    Soltesovej 4-6, 040 01 Кошице, Словаччина

Abstract

Дев'ять штамів S. bovis охарактеризовано з точки зору можливості їх використання для виробництва лізину. У безклітинних екстрактах цих штамів визначено активності аспартат кінази та діамінопіме лат декарбоксилази, вміст лізину і діамінопімелату (ДАП). Показано, що ДАП-декарбоксилазна активність не корелює з рівнем виробництва лізину.
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, російською)

References

[1] Rees WD, Flint HJ, Fuller MF. A molecular biological approach to reducing dietary amino acid needs. Biotechnology (N Y). 1990;8(7):629-33.
[2] Nakayama K. Lysine. Comprehensive biotechnology. New York. Pergamon press. 1985. Vol. 3: 607-620.
[3] Pat. 3708395 USA. Process for producing L-lysine. K. Nakayama, K. Araki. Publ. 1979.
[4] Kleemann A, Leuchtenberger W, Hoppe B, Tanner H. Amino acids. Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry. Weinheim : VCH-Verlagsgesellschaft, 1985. Vol. A2: 57-97.
[5] Chatterjee SP, Banerjee AK. Influence of B-vitamins on growth and extracellular lysine accumulation ofBacillus megaterium (CII 19). Indian J Microbiol. 1972; 12(2): 142-6.
[6] Chatterjee M, Chatterjee SP, Banerjee AK. Dihydrodipicolinate synthase of lysine excreting and non excreting strains of bacillus megaterium. Acta Biotechnol. 1990;10(4):382–4.
[7] Chaudhuri A, Mishra AK, Nanda G. Lysine excretion by S-(2-aminoethyl)L-cysteine resistant mutants of Bacillus subtilis. Acta Microbiol Pol. 1983;32(1):37-45.
[8] Chatterjee M, Chatterjee SP, Banerjee FK. Production of L-Iysine by double auxotrophic and AEC resistant mutants of Bacillus megaterium. Res Ind. 1990; 35(2):133-7.
[9] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[10] Black S. Conversion of aspartic acid to homoserine. Methods Enzymol. 1962;820–7.
[11] White PJ. Diaminopimelate decarboxylase (Escherichia coli). Methods Enzymol. 1971;140–5.
[12] Work E. ?,?-diaminopimelic cid COOH·CH(NH2)·(CH2)3·CH(NH2)·COOH (mol. wt. 190). Methods Enzymol. 1963;624–34.
[13] Bazdyreva NM, Kutseva LS. A spectrophotometric method for determining lysine in the culture fluid of Brevibacterium 22. Prikl Biokhim Mikrobiol. 1974;10(5):756-9.
[14] Kalcheva EO, Faiziev MM, Maluta SS. The isolation and comparative analysis of diaminopimelate decarboxylases, from Streptococcus bovis and Bacillus subtilis. Biochem. and Biotechnol. Electronic Express. 1991; 1(4):7-14.
[15] Kmet V, Kalachnyuk GI, Konik S. et al. Pouzitie kolonizacneho preparatu Amylastim ? stimulacii bachoroveho typu travenia mladat prezuvavcov. Veter Med. 1987; 32(5):705-9.
[16] Styriak I, Timashova-Kalcheva EO, Kme? V, Maljuta SS. DAP-decarboxylase activity and lysine production by rumen bacteria. Arch Tierernahr. 1992;42(1):71-7.