Biopolym. Cell. 1992; 8(3):6-9.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00031D
Структура та функції біополімерів
Вплив рибосом на термостабільність аміноацил-тРНК синтетаз печінки кролів
1Сана Сара, 1Іванов Л. Л., 1Турковська Г. В., 2Мартинкус З. П., 1Коваленко М. І., 1Єльська Г. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Каунаська медична академія
    Mizkevicha вул. 9, Каунас, Литва, 44307

Abstract

Проведено порівняльне дослідження ступеню термостабільності вільних та асоційованих з полірибосомами аміноацил-тРНК синтетаз печінки кролів. Показано, що ферментивиділені у асоційованому з полірибосомами стані, більш стійкі до теплової інактивації, ніж у вільному. Встановлено, що додавання як 80S рибосом, так і 40S і 60S субчасток рибосом підвищує термостабільність лейцил-тРНК синтетази у складі высокомолекулярного комплексу печінки кролів.
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, російською)

References

[1] Dang CV, Dang CV. Multienzyme complex of aminoacyl-tRNA synthetases: an essence of being eukaryotic. Biochem J. 1986;239(2):249-55.
[2] Alzhanova AT, Fedorov AN, Ovchinnikov LP. Aminoacyl-tRNA synthetases of rabbit reticulocytes with and without the ability to bind high-Mr RNA. FEBS Lett. 1982;144(1):149-53.
[3] Fedorov AN, Al'zhanova AT, Ovchinnikov LP. Association of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthases with polyribosomes. Biokhimiia. 1985;50(10):1639-45.
[4] Spirin AS, Ajtkhozhin MA. Informosomes and polyribosome-associated proteins in eukaryotes. Trends Biochem Sci. 1985;10(4):162–5.
[5] Graf H. Intraction of aminoacyl-tRNA synthetases with ribosomes and ribosomal subunits. Biochim Biophys Acta. 1976;425(2):175-84.
[6] El'skaia AV, Ivanov LL, Iaremchuk AD, Stapulenis RR, Iarmolenko VV. Study of the supramolecular organization of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthetases. Ukr Biokhim Zh. 1986;58(6):15-22.
[7] Martinkus ZP, Ivanov LL, Lekis AV, Lukoshiavichius AK, Prashkiavichius AK. Interaction of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthases with polyribosomes. Vopr Med Khim. 1990;36(5):6-8.
[8] Tscherne JS, Weinstein IB, Lanks KW, Gersten NB, Cantor CR. Phenylalanyl transfer ribonucleic acid synthetase activity associated with rat liver ribosomes and microsomes. Biochemistry. 1973;12(20):3859-65.
[9] Carias JR, Mouricout M, Quintard B, Thomes JC, Julien R. Leucyl-tRNA and arginyl-tRNA synthetases of wheat germ: inactivation and ribosome effects. Eur J Biochem. 1978;87(3):583-90.
[10] Potapov AP, Ovcharenko GV, Soldatkin KA. Isolation and characterization of 40S-and 60S-ribosomal subunits from rabbit liver. Methods mol biol. Naukova dumka, 1986: 100-5.
[11] Berestetskaya YUV, Smirnov VN, Surguchev AP. Two-dimensional gel electrophoresis of ribosomal proteins from strains Saccharomyces cerevisiae, carrying a recessive mutation in the suppressor. Nauchnye Doki Vyss Shkoly Biol Nauki. 1981;(3)20-4.
[12] Sherrer K. Isolation and sucrose gradient analysis od RNA. In: Fundamental Techniques in Virology Ed Habel K. 1969: 416-432.
[13] Ivanov LL, Lukoshiavichius LIu, Kovalenko MI, Bagdonaĭte OD, Lekis AV. Amino acyl tRNA synthetase complexes in rabbit liver in experimental myocardial infarction. Ukr Biokhim Zh. 1983;55(4):368-71.
[14] Ivanov LL, Martinkus ZP, Stapulionis RR, Lukosevicius LI, Liekls AV. Distribution of leucyl-tRNA synthetase activity in postribosomal extracts from the rabbit liver and pig myocardium. Biopolym Cell. 1989; 5(3):67-70.
[15] Chuang HY, Bell FE. Use of a thermal inactivation technique to obtain binding constants for the Escherichia coli valyl-tRNA synthetase. Arch Biochem Biophys. 1972;152(2):502-14.