Biopolym. Cell. 1992; 8(1):101-107.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000316
Структура та функції біополімерів
Взаємодія еукаріотних аміноацил-тРНК синтетаз з рибосомами
1Сана Сара, 2Мозурайтис Р. Ю., 1Харченко О. В., 1Іванов Л. Л., 1Турківська Г. В., 2Мартинкус З. П., 1Коваленко М. Й., 1Єльська Г. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Каунаська медична академія
    Mizkevicha вул. 9, Каунас, Литва, 44307

Abstract

Вивчено активність еукаріотичних аміноацил-тРНК синтетаз (АРСаз), асоційованих з полірпбосомами, при різних рівнях біосинтезу білка. Встаноевлено, що при експериментальній ішемії міокарду зменшуються деякі АРСазні активності у фракції полірибосом, а також у фракціях вільних та мембранозв'язаних рибосом печінки кроля, що супроводжується зниженням рівня трансляції в безклітинних білок-синтезуючих системах. Встановлено збільшення лейцил-тРНК синтетазної активності у фракції полірибосом молочної залози корів при зростанні інтенсивності біосинтезу білка (стан лактації). Знайдено, що додання як 80S-рибосом, так і 40S-субчастинок рибосом активує лейцил-тРНК синтетазу печінки кроля та призводить до збільшення позитивної кооперативності центрів зв'язування тРНК на молекулі ферменту
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kisselev LL., Favorova OO, Lavrik OI. Biosynthesis of proteins from amino acids to aminoacyl-tRNA. Moscow, Nauka, 1984; 408 p.
[2] Fedorov AN, Al'zhanova AT, Ovchinnikov LP. Association of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthases with polyribosomes. Biokhimiia. 1985;50(10):1639-45.
[3] Moline G, Hampel A, Enger MD. Polyribosomal and particulate distribution of lysyl- and phenylalanyl-transfer ribonucleic acid synthetases. Biochem J. 1974;143(1):191-5.
[4] Roberts WK, Coleman WH. Particulate forms of phenylalanyl-tRNA synthetase from Ehrlich ascites cells. Biochem Biophys Res Commun. 1972;46(1):206-14.
[5] Tscherne JS, Weinstein IB, Lanks KW, Gersten NB, Cantor CR. Phenylalanyl transfer ribonucleic acid synthetase activity associated with rat liver ribosomes and microsomes. Biochemistry. 1973;12(20):3859-65.
[6] Alzhanova AT, Fedorov AN, Ovchinnikov LP, Spirin AS. Eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetases are RNA-binding proteins whereas prokaryotic ones are not. FEBS Lett. 1980;120(2):225-9.
[7] Spirin AS, Ajtkhozhin MA. Informosomes and polyribosome-associated proteins in eukaryotes. Trends Biochem Sci. 1985;10(4):162–5.
[8] Alzhanova AT, Fedorov AN, Ovchinnikov LP. Aminoacyl-tRNA synthetases of rabbit reticulocytes with and without the ability to bind high-Mr RNA. FEBS Lett. 1982;144(1):149-53.
[9] Carias JR, Mouricout M, Quintard B, Thomes JC, Julien R. Leucyl-tRNA and arginyl-tRNA synthetases of wheat germ: inactivation and ribosome effects. Eur J Biochem. 1978;87(3):583-90.
[10] Graf H. Intraction of aminoacyl-tRNA synthetases with ribosomes and ribosomal subunits. Biochim Biophys Acta. 1976;425(2):175-84.
[11] Jakubowski H. A role for protein--protein interactions in the maintenance of active forms of aminoacyl-tRNA synthetases. FEBS Lett. 1979;103(1):71-6.
[12] Lekis AV, Buldakova OV, Kovalenko MI, Lukoshiavichius LIu, Prashkiavichius AK. Protein-synthesizing function of the liver of rabbits in experimental myocardial infarct. Biull Eksp Biol Med. 1985;99(1):57-60.
[13] Elska A, Matsuka G, Matiash U, Nasarenko I, Semenova N. tRNA and aminoacyl-tRNA synthetases during differentiation and various functional states of the mammary gland. Biochim Biophys Acta. 1971;247(3):430-40.
[14] Toleikis A, Dzeja P, Praskevicius A, Jasaitis A. Mitochondrial functions in ischemic myocardium. I. Proton electrochemical gradient, inner membrane permeability, calcium transport and oxidative phosphorylation in isolated mitochondria. J Mol Cell Cardiol. 1979;11(1):57-76.
[15] Martinkus ZP, Ivanov LL, Lekis AV, Lukoshiavichius AK, Prashkiavichius AK. Interaction of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthases with polyribosomes. Vopr Med Khim. 1990;36(5):6-8.
[16] Potapov AP, Ovcharenko GV, Soldatkin KA. Isolation and characterization of 40S-and 60S-ribosomal subunits from rabbit liver. Methods mol biol. Naukova dumka, 1986: 100-5.
[17] Berman AE. Method for the isolation of polyribosomes, free and membrane-bound cytoplasmic network. Sovrem Metod biokhim.-M. Meditsina, 1977;300-3.
[18] Ivanov LL, Lukoshiavichius LIu, Kovalenko MI, Bagdonaĭte OD, Lekis AV. Amino acyl tRNA synthetase complexes in rabbit liver in experimental myocardial infarction. Ukr Biokhim Zh. 1983;55(4):368-71.
[19] Buldakova OV, Negrutskii BS, Shilin VV, Using rRNA-Sepharose for isolation leucyl-tRNA synthetases from animal tissues. Methods mol biol. Naukova Dumka, 1986:115-18.
[20] Ivanov LL, Martinkus ZP, Stapulionis RR, Lukosevicius LI, Liekls AV. Distribution of leucyl-tRNA synthetase activity in postribosomal extracts from the rabbit liver and pig myocardium. Biopolym Cell. 1989; 5(3):67-70.
[21] Lukoshiavichius LIu, Rodovichius GA, Kovalenko MM, Pivoriunaĭte II, Prashkiavichius AK. tRNA and aminoacyl-tRNA synthetases from the liver of rabbits in experimental myocardial infarction. Vopr Med Khim. 1983;29(4):65-9.
[22] Lishnevskaia EB. Membrane-bound ribosomes. Usp Sovrem Biol. 1977;83(2):182-97.
[23] Leader DP. Protein biosynthesis on membrane-bound ribosomes. Trends Biochem Sci.1979;4(9):205–8.
[24] Ivanov LL, Martinkus ZP, Lekis AV, Lukoshiavichius LIu, Prashkiavichius AK. Distribution of aminoacyl-t-RNA-synthetase activity in rabbit liver cells during disruption of protein biosynthesis in experimental myocardia infarct. Ukr Biokhim Zh. 1989;61(2):34-8.
[25] Thaugh JA, Pendergast AM. Regulation of protein synthesis by phosphorylation of ribosomal protein S6 and aminoacyl-†RNA synthetases1. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1986;195–230.
[26] Ryazanov AG, Ovchinnikov LP, Spirin AS. Development of structural organization of protein-synthesizing machinery from prokaryotes to eukaryotes. Biosystems. 1987;20(3):275-88.
[27] Kurganov BI Allosteric enzymes. M.: Nauka, 1978. 248 p.