Biopolym. Cell. 1991; 7(5):33-36.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002EF
Структура та функції біополімерів
Імунохімічний підхід до вивчення структури тирозил-тРНК синтетази з печінки бика
1Рибкінська Т. А., 1Корнелюк О. І., 2Берестень С. Ф., 1Мацука Г. Х.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС
    Київ, СРСР
  2. Інститут молекулярної біології ім. В. А. Енгельгардта АН СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

В роботі показано, що антигенна детермінанта для мАт Тз проти тирозил-тРНК синтетази (КФ 6.1.1.1) із печінки бика розміщена поза активним центром ферменту. За допомогою мАт T3 визначено, що антигенна детермінанта зберігається і для функціонально активної протеолітично модифікованої форми ферменту, в якій відсутній фрагмент поліпептидного ланцюга довжиною 20 000. Тирозил-тРНК синтетази ссавців (печінка бика, печінка кроля) мають спільну антигенну детермінанту лінійного типу, якої нема у нижчих еукаріот (дріжжі) та бактерій, тобто вона еволюційно надбана тільки тирозил-тРНК синтетазою вищих еукаріот.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Zargarova TA, Beresten' SF, Favorova OO, Kiselev LL. Tryptophanyl-tRNA-synthetases of eukaryotes, prokaryotes and archebacteria have a common antigenic determinant. Dokl Akad Nauk SSSR. 1985;285(6):1484-6.
[2] Beresten SF, Zargarova TA, Favorova OO, Rubikaite BI, Ryazanov AG, Kisselev LL. Molecular and cellular studies of tryptophanyl-tRNA synthetase using monoclonal antibodies. Evaluation of a common antigenic determinant in eukaryotic, prokaryotic and archaebacterial enzymes which maps outside the catalytic domain. Eur J Biochem. 1989;184(3):575-81.
[3] Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[4] Kurochkin IV, Ribkinska TA, Gnatenko DV et al. Tyrosyl-tRNA synthetases from beef liver: generation of multiple enzyme forms by endogenous proteolysis. Int. seminar on interferon and biotechnol.: Abstr. Havana, 1989:S06-066.
[5] Ribkinska TA, Vartanyan OA, Filonenko VV, Sidorik LL, Kornelyuk AI, Beresten SF. A method for selection of hybridomas, secreting monoclonal antibodies against tyrosyl-tRNA synthetase, based on monitoring of the enzymatic activity. Biopolym Cell. 1990; 6(4):97-101
[6] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[7] Prast system owners manual (Pharmacia). Uppsala, 1987. 10 p.
[8] Beresten' SF, Zargarova TA, Kostrov SV, Favorova OO. Monoclonal antibodies against tryptophanyl-tRNA-synthetase. Mol Biol (Mosk). 1984;18(5):1407-11.
[9] Deák F, Dénes G. Purification and some properties of rat liver tyrosyl-tRNA synthetase. Biochim Biophys Acta. 1978;526(2):626-34.
[10] Prasada Rao YS, Srinivasan PR. Purification and properties of tyrosyl tRNA synthetase of rat liver. Nucleic Acids Res. 1977;4(11):3887-900.
[11] Takahashi R, Goto S. Fidelity of aminoacylation by rat-liver tyrosyl-tRNA synthetase. Effect of age. Eur J Biochem. 1988;178(2):381-6.