Biopolym. Cell. 1990; 6(4):84-91.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000283
Структура та функції біополімерів
Рівноважна динаміка білка. Вивчення власної флуоресценції мелітину
1Ладохін О. С.
  1. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна АН УРСР
    Київ, СРСР

Abstract

У широкому температурному діапазоні детально вивчено структурно-динамічну організацію молекули мелітину. Для тетрамерного мелітину існуючі за низьких температур спектральні зміни власної флуоресценції пов’язані не зі зміною рухливості диполів, як при високих температурах, а з дисоціацією. Уточнено отримані раніше значення параметрів дипольно-орієнтаційної рухливості оточення триптофанілу. Показано, що величина енергії активації рівноважних структурних флуктуацій у тетрамерному мелітині, що дозволяють взаємодіяти з триптофанілом як зовнішньому гасінню, так і гасильним групам самого білка, становить 10–15 кДж/моль. Енергія активації реоріентації внутрішніх дипольних груп мелітину дорівнює 30 кДж/моль.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Demchenko AP, Kostrzhevskaia EG. Melittin: structure, properties, interaction with a membrane. Ukr Biokhim Zh. 1986;58(5):92-103.
[2] Demchenko AP, Ladokhin AS, Kostrzhevskaia EG. Structural-dynamic properties of the tryptophan residue environment in melittin. Mol Biol (Mosk). 1987;21(3):663-71.
[3] Demchenko AP, Ladokhin AS. Temperature-dependent shift of fluorescence spectra without conformational changes in protein; studies of dipole relaxation in the melittin molecule. Biochim Biophys Acta. 1988;955(3):352-60.
[4] Kamalov VF, Ladokhin AS, Toleutaev BN. Nanosecond intramolecular dynamics of melittin. Dokl Akad Nauk SSSR. 1987;296(3):742-5.
[5] Gershman P, Ladokhin AS, Lebedeva NV, Chikishev AYu. Nanosecond dynamics of melittin: fluorescence spectroscopy with a temporal resolution. Vestnik MGU. Ser. 3. 1989; 30 (3):47-52.
[6] Permyakov EA, Burstein EA. Relaxation processes in frozen aqueous solution in proteins; temperature dependence of fluorescence parameters. Stud biophys. 1975; 51(2):91-103.
[7] Burshtein EA. Natural luminescence of the protein (the nature and application). Itogi nauki i tekhniki. Moscow, VINITI, (Ser. Biofizika; Vol.7) 1977; 190 p.
[8] Brown LR, Lauterwein J, Wüthrich K. High-resolution 1H-NMR studies of self-aggregation of melittin in aqueous solution. Biochim Biophys Acta. 1980;622(2):231-44.
[9] Demchenko AP, Ladokhin AS. Red-edge fluorescence spectroscopy of indole and tryptophan Biopolym. Cell. 1988; 4(4):211-7.
[10] Demchenko AP, Ladokhin AS. Red-edge-excitation fluorescence spectroscopy of indole and tryptophan. Eur Biophys J. 1988;15(6):369-79.
[11] Demchenko AP. Luminescence and dynamics of proteins structure. Kyiv, Naukova Dumka, 1988; 280 p
[12] Talbot JC, Faucon JF, Dufourcq J. Different states of self-association of melittin in phospholipid bilayers. A resonance energy transfer approach. Eur Biophys J. 1987;15(3):147-57.
[13] Tran CD, Beddard GS. Studies of the fluorescence from tryptophan in melittin. Eur Biophys J. 1985;13(1):59-64.
[14] Bushueva TL, Busel EP, Burstein EA. Some regularities of dynamic accessibility of buried fluorescent residues to external quenchers in proteins. Arch Biochem Biophys. 1980;204(1):161-6.
[15] Bushueva TL, Busel EP, Burstein EA. Relationship of thermal quenching of protein fluorescence to intramolecular structural mobility. Biochim Biophys Acta. 1978;534(1):141-52.