Biopolym. Cell. 1990; 6(2):105-107.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000264
Короткі повідомлення
Виділення серил-тРНК синтетази з печінки тварин експрес-методом
1Гудзера О. І., 1Сидорик Л. Л., 1Золотухіна І. В., 1Тукало М. А., 1Мацука Г. Х.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС
    Київ, СРСР

Abstract

Описано експрес-метод виділення високоочищеного препарату серил-тРНК синтетази з печінки тварин. У процесі виділення ферменту використано метод осадження білка 50 %-HbiM розчином поліетиленгліколю (ПЕГ-6000), хроматографію на сорбенті DEAE-Toyopearl 650M і хроматографію на системі FPLC з використанням сорбентів MonoS і MonoQ. Вихід очищеного ферменту становить близько 600 мкг на 1 кг тканини печінки. Серил-тРНК синтетаза з печінки тварин є структурним димером α2-типу. Молекулярна маса ферменту становить 120000.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kisselev LL., Favorova OO, Lavrik OI. Biosynthesis of proteins from amino acids to aminoacyl-tRNA. Moscow, Nauka, 1984; 408 p.
[2] Brunngraber EF. A simplified procedure for the preparation of "soluble" RNA from rat liver. Biochem Biophys Res Commun. 1962;8:1-3.
[3] Davis BJ. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. Ann N Y Acad Sci. 1964;121:404-27.
[4] Andrews P. Estimation of the molecular weights of proteins by Sephadex gel-filtration. Biochem J. 1964;91(2):222-33.
[5] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[6] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[7] Favorova OO, Khochkina LL, Shaĭgo M, Parin AV, Khil'ko SH, Prasolov VS, Kiselev LL. Truptophanyl tRNA synthetase. Isolation and characterization of the 2 enzyme forms. Mol Biol. 1974;8(5):729-40.
[8] Baldwin AN, Berg P. Purification and properties of isoleucyl ribonucleic acid synthetase from Escherichia coli. J Biol Chem. 1966;241(4):831-8.
[9] De Lorenzo F, Di Natale P, Schechter AN. Chemical and physical studies on the structure of the histidyl transfer ribonucleic acid synthetase from Salmonella typhimurium. J Biol Chem. 1974;249(3):908-13.
[10] Joachimiak A, Barciszewski J, Twardowski T, Barciszewska M, Wiewiórowski M. Purification and properties of methionyl-tRNA-synthetase from yellow lupine seeds. FEBS Lett. 1978;93(1):51-4.
[11] Murasugi A, Hayashi H. Purification and properties of leucyl-tRNA synthetase from Candida utilis. Eur J Biochem. 1975;57(1):169-75.
[12] Pan F, Lee HH, Pai SH, Yu TC, Guoo JY, Duh GM. Multiple molecular forms of cysteinyl-tRNA synthetase from rat liver: purification and subunit structure. Biochim Biophys Acta. 1976;452(1):271-83.
[13] Mizutani T, Narihara T, Hashimoto A. Purification and properties of bovine liver seryl-tRNA synthetase. Eur J Biochem. 1984;143(1):9-13.
[14] Ruff M, Mikol V, Lorber B et al. Polymorphic crystal forms of the complex between yeast tRNA-4 and aspartyl-tRNA synthetase. Crystal growth of biological macromolecules: FEBS Adv. Lecture. Bishenberg-Alsace, 1987:132.