Biopolym. Cell. 1989; 5(2):89-93.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000AC
Молекулярні механізми диференціювання
Аномальність поведінки в моношарах імуноглобулінів М злоякісного походження
1Матвєєва Н. А., 2Алешкін В. А., 1Часовникова Л. В., 2Стефані Д. В., 1Лаврентєв В. В.
  1. Другий Московський державний медичний інститут ім. М. І. Пирогова, МОЗ РРФСР
    Москва, СРСР
  2. НДІ епідеміології та мікробіології ім. Г. Н. Габричевського МОЗ РРФСР
    Москва, СРСР

Abstract

Методом мономолекулярних шарів вивчено шість препаратів імуноглобуліну М (IgМ), отриманих від хворих на макроглобулінемію Вальденстрема порівняно з нормальними IgМ різного видового походження (людини, морської свинки і миші). Показано, що на кордоні водні розчини NaСl?повітря нормальні IgМ подібно до нормальних IgG завжди орієнтовані горизонтально, в той час як всі патологічні IgМ мали вертикальну орієнтацію. На відміну від IgG для імуноглобулінів класу М не виявлено суттєвих відмінностей у швидкості поверхонь денатурації білків, отриманих від здорових донорів і хворих на макроглобулінемію Вальденстрема.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Andreeva NE, Chernokhvostova EV. Immunoglobulinopaties. Moscow, Medicine, 1985; 240 p.
[2] Yavorkovskiy L. Paraproteinemia and its clinical significance. Riga, Zinatne, 1981; 255 p.
[3] Ferti A, Panani A, Arapakis G, Raptis S. Cytogenetic study in multiple myeloma. Cancer Genet Cytogenet. 1984;12(3):247-53.
[4] Klein G. The role of chromosomal translocations in oncogene transposition into functionally active gene regions: a mechanism in carcinogenesis. Hereditas. 1984; 100(2):169.
[5] Kochwa S, Smith E, Brownell M, Wasserman LR. Aggregation of IgG globulin in vivo. II. Physicochemical properties of the isolated protein. Biochemistry. 1966;5(1):277-85.
[6] Abel CA, Spiegelberg HL, Grey HM. The carbohydrate contents of fragments and polypeptide chains of human gamma-G-myeloma proteins of different heavy-chain subclasses. Biochemistry. 1968;7(4):1271-8.
[7] Kornfeld R, Keller J, Baenziger J, Kornfeld S. The structure of the glycopeptide of human gamma G myeloma proteins. J Biol Chem. 1971;246(10):3259-68.
[8] Savvidou G, Klein M, Horne C, Hofmann T, Dorrington KJ. A monoclonal immunoglobulin G1 in which some molecules possess glycosylated light chains--I. Site of glycosylation. Mol Immunol. 1981;18(9):793-805.
[9] Mizuochi T, Taniguchi T, Shimizu A, Kobata A. Structural and numerical variations of the carbohydrate moiety of immunoglobulin G. J Immunol. 1982;129(5):2016-20.
[10] Burton DR. Immunoglobulin G: functional sites. Mol Immunol. 1985;22(3):161-206.
[11] Protsenko BO, Korotkorichko VP, Sen'ko LM, Demchenko OP. Structural peculiarities of protein typical of G-myelomas. Ukr Biokhim Zh. 1976;48(1):78-81.
[12] Chasovnikova LV, Matveyeva NA, Stefani DV, Lavrent'yev VV.On the difference between orientation and resistance to surface denaturation in monolayers of normal and myeloma immunoglobulins. Mol Gen Mikrobiol Virusol. 1983; (3):39-43.
[13] Kulberg AY. Molecular immunology. Moscow, Medicine, 1986; 287 p.
[14] Sela M, Mozes E. Dependence of the chemical nature of antibodies on the net electrical charge of antigens. Proc Natl Acad Sci U S A. 1966;55(2):445-52.
[15] Chasovnikova LV, Matveeva NA, Lavrent'ev VV. Orientational, conformational stability and surface potential of immunoglobulins in monomolecular layers. Biofizika. 1982;27(1):17-9.
[16] Hudson L, Hay FC. Practical immunology. Oxford etc.: Blackwell, 1988. 220 p.
[17] Trapeznikov AA Temperature dependence of pressure monolayers as a new method for investigating crystal hydrates higher aliphatic compounds. Zhurnal fizicheskoy Khimii. 1945; 19(4-5):228-38.
[18] Chasovnikova LV, Lavrent'ev VV, Aleshkin VA, Matveeva NA, Cheredeev AN. Identical nature of the differences between normal and myeloma IgG in the mouse and man determined by the monolayer method. Biull Eksp Biol Med. 1984;98(7):63-5.
[19] Dorrington KJ, Mihaesco C. Subunit structure o human gamma-M-globulins. Immunochemistry. 1970;7(7):651-60.