Biopolym. Cell. 1989; 5(1):32-35.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00003C
Структура та функції біополімерів
Зв’язування аміноацил-тРНК з А-ділянкою не викликає видалення деацильованої тРНК з Е-ділянки 70S рибосоми
1Дорохов Д. Б., 2Одинцов В. Б., 1Кириллов С. В.
  1. Ленінградський інститут ядерної фізики ім. Б. П. Константинова АН СРСР
    Гатчина, Ленінградська обл., СРСР
  2. Інститут екології генетики АН Молдавської РСР
    Кишинів, СРСР

Abstract

Безфакторне і ЕF-Тu-залежне зв’язування аміноацил-тРНК з А-ділянкою 70S рибосоми та утворення пептидного зв’язку в рибосоме не спричиняють ослаблення зв’язування і дисоціації деацильованої тРНК, зв’язаної з третьою, додатковою, Е-ділянкою рибосоми.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Rheinberger HJ, Nierhaus KH. Testing an alternative model for the ribosomal peptide elongation cycle. Proc Natl Acad Sci U S A. 1983;80(14):4213-7.
[2] Nierhaus KH, Rheinberger H-J. An alternative model for the elongation cycle of protein biosynthesis. Trends Biochem Sci. 1984;9(10):428–32.
[3] Nierhaus KH. New aspects of the ribosomal elongation cycle. Mol Cell Biochem. 1984;61(1):63-81.
[4] Rheinberger HJ, Sternbach H, Nierhaus KH. Three tRNA binding sites on Escherichia coli ribosomes. Proc Natl Acad Sci U S A. 1981;78(9):5310-4.
[5] Rheinberger HJ., Nierhaus KH. Simultaneous binding of three tRNA molecules by the ribosomes of Escherichia coli. Biochem Int. 1980; 1(4):297-303.
[6] Grajevskaja RA, Ivanov YV, Saminsky EM. 70-S ribosomes of Escherichia coli have an additional site for deacylated tRNA binding. Eur J Biochem. 1982;128(1):47-52.
[7] Wettstein FO, Noll H. Binding of transfer ribonucleic acid to ribosomes engaged in protein synthesis: number and properties of ribosomal binding sites. J Mol Biol. 1965;11:35-53.
[8] Kirillov SV, Makarov EM, Semenkov YuP. Quantitative study of interaction of deacylated tRNA with Escherichia coli ribosomes. Role of 50 S subunits in formation of the E site. FEBS Lett. 1983;157(1):91-4.
[9] Lill R., Robertson J. M., Wintermeyer W. tRNA-ribosome complex formation: equilibrium and kinetic studies. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1983; 364(9):1171-1172.
[10] Dorokhov DB, Burd SB, Semenkov YuP. Interaction TPHKPhe-CCA (3'NH) * Phe-analog aminoacyl-tRNA with 70S ribosome. Izv akad nauk MoldSSR. 1985; 4:10-13.
[11] Robertson J. M., Lill R., Wintermeyer W. Elongation factor G-induced realised of tRNA during ribosomal translocation. 5th Int. symp. metabolism and enzymol. of nucl. acids. Bratislava: Publ. Hause Slovak Acad. Sci., 1984:349-360.
[12] Kirillov SV, Makhno VI, Semenkov YP. Mechanism of codon-anticodon interaction in ribosomes. Direct functional evidence that isolated 30S subunits contain two codon-specific binding sites for transfer RNA. Nucleic Acids Res. 1980;8(1):183-96.
[13] Katunin VI, Semenkov YP, Makhno VI, Kirillov SV. Comparative study of the interaction of polyuridylic acid with 30S subunits and 70S ribosomes of Escherichia coli. Nucleic Acids Res. 1980;8(2):403-21.
[14] Semenkov YuP, Makarov EM, Kirillov SV. Quantitative study of interaction of deacylated tRNA with the P, A and E sites of Escherichia coli ribosomes. Biopolym. Cell. 1985; 1(4):183-93.
[15] Kirillov SV, Semenkov YuP. Non-exclusion principle of Ac-Phe-tRNAPhe interaction with the donor and acceptor sites of Escherichia coli ribosomes. FEBS Lett. 1982;148(2):235-8.
[16] Kirillov SV, Makhno VI, Odinzov VB, Semenkov YP. The mechanism of codon-anticodon interaction in ribosomes. Heterogeneity of tRNA complexes with 70-S ribosomes of Escherichia coli. Eur J Biochem. 1978;89(1):305-13.
[17] Arai KI, Kawakita M, Kaziro Y. Studies on polypeptide elongation factors from Escherichia coli. II. Purification of factors Tu-guanosine diphosphate, Ts, and Tu-Ts, and crystallization of Tu-guanosine diphosphate and Tu-Ts. J Biol Chem. 1972;247(21):7029-37.
[18] Odinzov VB, Kirillov SV. Interaction of N-acetyl-phenylalanyl-tRNAPhe with 70S ribosomes of Escherichia coli. Nucleic Acids Res. 1978;5(10):3871-9.