Biopolym. Cell. 1988; 4(6):290-297.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00023B
Клітинна біологія
Міжвидові і міжорганні варіації у вмісті триптофаніл-тРНК синтетази у ссавців: аномально високий вміст у підшлунковій залозі великого рогатого скоту
1Фаворова О. О., 1Заргарова Т. А., 2Рукосуєв В. С., 1Берестень С. Ф.
  1. Інститут молекулярної біології АН СРСР
    Москва, СРСР
  2. Інститут експериментальної кардіології, Всесоюзного кардіологічного наукового центру АМН СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

Визначали вміст триптофаніл-тРНК синтетази в екстрактах підшлункової залози і печінки великої рогатої худоби, щура, кроля і людини, використовуючи метод прямого радіоімуноблотингу з 125I-міченим моноклональним антитілом. У підшлунковій залозі великої рогатої худоби, але не інших організмів, виявлено незвичайно високий вміст триптофаніл-тРНК синтетази – близько 0,2 % сумарного білка. За даними непрямого імунофлуоресцентного методу, триптофаніл-тРНК синтетаза у підшлунковій залозі великої рогатої худоби переважно локалізована в її екзокринній частині.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kisselev LL, Favorova OO, Lavrik OI. Biosynthesis of proteins from amino acids to the aminoacyl-tRNA. Moscow, Nauka, 1984; 408 p.
[2] Zamecnik P. Diadenosine 5',5"'-P1,P4-tetraphosphate (Ap4A): its role in cellular metabolism. Anal Biochem. 1983;134(1):1-10.
[3] Dang CV, Dang CV. Higher eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetases in physiologic and pathologic states. Mol Cell Biochem. 1986;71(2):107-20.
[4] Chavancy G, Marbaix G, Huez G, Cleuter Y. Effect of tRNA pool balance on rate and uniformity of elongation during translation of fibroin mRNA in a reticulocyte cell-free system. Biochimie. 1981;63(7):611-8.
[5] Sallafranque ML, Garret M, Benedetto JP, Fournier M, Labouesse B, Bonnet J. Tryptophanyl-tRNA synthetase is a major soluble protein species in bovine pancreas. Biochim Biophys Acta. 1986;882(2):192-9.
[6] Paley EL, Baranov VN, Zinoviev NE, Kisselev LL. Immunomorphological and biochemical studies on intracellular distribution of tryptophanyl-tRNA synthetase from higher eukaryotes. Biopolym. Cell. 1985; 1(2):70-9.
[7] Beresten' SF, Zargarova TA, Kostrov SV, Favorova OO. Monoclonal antibodies against tryptophanyl-tRNA-synthetase. Mol Biol (Mosk). 1984;18(5):1407-11.
[8] Zargarova TA, Beresten' SF, Favorova OO, Kiselev LL. Tryptophanyl-tRNA-synthetases of eukaryotes, prokaryotes and archebacteria have a common antigenic determinant. Dokl Akad Nauk SSSR. 1985;285(6):1484-6.
[9] Kisselev LL, Favorova OO, Kovaleva GK. Tryptophanyl-tRNA synthetase from beef pancreas. Methods Enzymol. 1979;59:234-57.
[10] Bolton A. E. Radioiodination techniques: Review 18. Amersham Int. London: Amersham, 1985:62.
[11] Rudinger J, Ruegg U. Appendix: Preparation of N-succinimidyl 3-(4-hydroxyphenyl)propionate. Biochem J. 1973;133(3):538-9.
[12] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[13] Ohnishi ST, Barr JK. A simplified method of quantitating protein using the biuret and phenol reagents. Anal Biochem. 1978;86(1):193-200.
[14] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[15] Laurell CB. Quantitative estimation of proteins by electrophoresis in agarose gel containing antibodies. Anal Biochem. 1966;15(1):45-52.
[16] Babkin BP. Secretory mechanism of the digestive glands. Leningrad, Medgiz, 1960; 777 p.