Biopolym. Cell. 2014; 30(3):216-222.
Молекулярна та клітинна біотехнології
Створення та дослідження властивостей пористих
функціоналізованих колагенових скафолдів для доставки FGF-2
1Похоленко Я. О., 2Четирікна М. Д., 1Дубей Л. В., 1Дубей І. Я., 1Мошинець О. В., 3Шелудько Є. В., 1Шпильова С. П., 2Дегтярева М. І., 1Кордюм В. А.
- Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 - Навчально-науковий центр «Інститут біології»
Київського національного університету імені Тараса Шевченка
вул. Володимирська, 64/13, Київ, Україна, 01601 - Інститут біоорганічної хімії та нафтохімії НАН України
вул. Мурманська, 1, Київ, Україна, 02094
Abstract
Мета. Розробка пористих функціоналізованих колагенових скафолдів для доставки FGF-2, а також вивчення їхніх властивостей in vitro та in vivo. Методи. Пористі колагенові скафолди одержано методом ліофільного сублімаційного висушування розчину колагену типу І, який містить створений полімер на основі моди- фікованого зшитого гепарину. Скафолди аналізували методами СЕМ, АСМ і ЛСКМ. Ангіогенні властивості колагенових скафолдів, які містять FGF-2, вивчали на моделі хоріон-алантоїсної мембрани ембріона курчати. Результати. Дані, отримані методами СЕМ і ЛСКМ, свідчать про те, що одержаний скафолд має перважно шарувату структуру з порами, які зўєднують різні шри. Середній розмір пор варіює від 76 до 150 мкм. Скафолди, до складу яких входить створений полімер, здатні адсорбувати рекомбінантний FGF-2 людини. Запропоновані композиції стимулюють ангіогенез на моделі хоріон-алантоїсної мембрани ембріона курчати. Висновки. Розроблені пористі функціоналізовані колагенові скафолди, які містять FGF-2, можна використовувати як засіб для доставки даного ростового фактора, що забезпечує його тривале вивільнення як in vitro, так in vivo.
Keywords: гідрогель, фактор росту фібробластів-2, ангіогенез, колаген, гепарин
Повний текст: (PDF, англійською)
References
[1]
Peach G, Griffin M, Jones KG, Thompson MM, Hinchliffe RJ. Diagnosis and management of peripheral arterial disease. BMJ. 2012;345:e5208.
[2]
Cheng X, Wang Z, Yang J, Ma M, Lu T, Xu G, Liu X. Acidic fibroblast growth factor delivered intranasally induces neurogenesis and angiogenesis in rats after ischemic stroke. Neurol Res. 2011;33(7):675-80.
[3]
Daugherty AL, Rangell LK, Eckert R, Zavala-Solorio J, Peale F, Mrsny RJ. Sustained release formulations of rhVEGF165 produce a durable response in a murine model of peripheral angiogenesis. Eur J Pharm Biopharm. 2011;78(2):289–97.
[4]
Chen CH, Poucher SM, Lu J, Henry PD. Fibroblast growth factor 2: from laboratory evidence to clinical application. Curr Vasc Pharmacol. 2004;2(1):33-43.
[5]
Tanaka E, Ase K, Okuda T, Okumura M, Nogimori K. Mechanism of acceleration of wound healing by basic fibroblast growth factor in genetically diabetic mice. Biol Pharm Bull. 1996;19(9):1141-8.
[6]
Francis ME, Uriel S, Brey EM. Endothelial cell-matrix interactions in neovascularization. Tissue Eng Part B Rev. 2008;14(1):19-32.
[7]
Francis-Sedlak ME, Moya ML, Huang JJ, Lucas SA, Chandrasekharan N, Larson JC, Cheng MH, Brey EM. Collagen glycation alters neovascularization in vitro and in vivo. Microvasc Res. 2010;80(1):3-9.
[8]
Zeugolis DI, Li B, Lareu RR, Chan CK, Raghunath M. Collagen solubility testing, a quality assurance step for reproducible electro-spun nano-fibre fabrication. A technical note. J Biomater Sci Polym Ed. 2008;19(10):1307-17.
[9]
Sambrook J, Fritsch EE, Maniatis T. Molecular cloning. Cold Spring Harbor Lab. press, 1989; 625 p.
[10]
Denizot F, Lang R. Rapid colorimetric assay for cell growth and survival. Modifications to the tetrazolium dye procedure giving improved sensitivity and reliability. J Immunol Methods. 1986;89(2):271-7.
[11]
Park SN, Park JC, Kim HO, Song MJ, Suh H. Characterization of porous collagen/hyaluronic acid scaffold modified by 1-ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl)carbodiimide cross-linking. Biomaterials. 2002;23(4):1205-12.
[12]
Catalogue Russian cell culture collection (RCCC). St. Petersburg: OMSK, 1999; 80 p.
[13]
Wilting J, Christ B, Bokeloh M. A modified chorioallantoic membrane (CAM) assay for qualitative and quantitative study of growth factors. Studies on the effects of carriers, PBS, angiogenin, and bFGF. Anat Embryol (Berl). 1991;183(3):259-71.
[14]
Seno M, Sasada R, Kurokawa T, Igarashi K. Carboxyl-terminal structure of basic fibroblast growth factor significantly contributes to its affinity for heparin. Eur J Biochem. 1990;188(2):239-45.
[15]
Coltrini D, Rusnati M, Zoppetti G, Oreste P, Isacchi A, Caccia P, Bergonzoni L, Presta M. Biochemical bases of the interaction of human basic fibroblast growth factor with glycosaminoglycans. New insights from trypsin digestion studies. Eur J Biochem. 1993;214(1):51-8.
