Biopolym. Cell. 2012; 28(6):441-448.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000134
Молекулярна та клітинна біотехнології
Потенційна можливість застосування кондуктометричних біосенсорів для визначення L-аргініну при аналізі реальних зразків
1, 2Саяпіна О. Я., 1, 3Дзядевич С. В., 2Жафрезик-Рено Н.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Університет Клода Бернара, Ліон 1
    бул. 11 Листопад 1812, Вільебран, Франція
  3. Інститут високих технологій,
    Київський національний університет імені Тараса Шевченка
    пр. Академіка Глушкова 2, кор. 5, Київ, Україна, 03022

Abstract

Мета. Визначити вплив компонентів сироватки крові на чутли- вість біосенсора при виявленні L-аргініну та сформулювати практичні рекомендації для забезпечення її надійного аналізу. Методи. Біосенсор для визначення L-аргініну містить аргіназу і уреазу, ко-іммобілізовані методом поперечного зшивання. Результати. Специфічність біосенсора вивчали на основі низки показників – вмісту сечовини у сироватці; інгібувального впливу іонів ртуті; високотемпературної обробки біосенсорів; чутливості біосенсора до сироватки крові, обробленої ліофілізованими препаратами ферментів, та селективності біосенсора. Встановлено, що відгук біосенсора на внесення сироватки зумовлений високою чутливістю біосенсора ще до двох, крім L-аргініну, основних амінокислот (L-лізину та L-гістидину). Висновки. Запропоновано детальну процедуру оптимізації кондуктометричного біосенсора для ви- значення L-аргініну у сироватці крові.
Keywords: L-аргінін, кондуктометричні біосенсори, сироватка крові, процедура оптимізації
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Kamoun P., Richard V., Rabier D., Saudubray J. 2002 Plasma lysine concentration and availability of 2-ketoglutarate in liver mitochondria J. Inherit. Metab. Dis 25, N 1:1–6.
[2] Levy H. 2002Histidinemia Orphanet encyclopedia Harvard,:1–5.
[3] Uchino T., Snyderman S. E., Lambert M., Qureshi I. A., Shapira S. K., Sansaricq C., Smit L. M., Jakobs C., Matsuda I. 1995 Molecular basis of phenotypic variation in patients with argininemia Hum. Genet 96, N 3:255–260.
[4] Capiaumont J., Legrand C., Dousset B., Belleville F., Nabet P. 1995 Arginine consumption as a monitor of mycoplasma infection of cultured cells In Vitro Cell. Dev. Biol Animal 31, N 7:497–498.
[5] Michelangeli C., Vargas R. E. 1994 L-canavanine influences feed intake, plasma basic amino acid concentrations and kidney arginase activity in chicks J. Nutr 124, N 7:1081–1087.
[6] Pousga S., Boly H., Lindberg J., Ogle B. 2006 Effect of supplementation on the feed intake and performance of confined and scavenging crossbred growing chickens in Burkina Faso Trop. Anim. Health Prod 38, N 4:323–331.
[7] Sakaguchi S. 1950 A new method for the colorimetric determination of arginine J. Biochem 37, N 2:231–236.
[8] Eggleton P., Elsden S. R., Gough N. 1943 The estimation of creatine and of biacetyl Biochem. J 37, N 5:526–529.
[9] Wilson K., Walker M. 1994 Principles and techniques of practical biochemistry Cambridge: Univ. press, 586 p.
[10] Gopalakrishna R., Nagarajan B. 1980 A simplified procedure for the estimation of arginine in plasma and urine using arginase Clin. Chim. Acta 106, N 3:333–337.
[11] Mira de Orduna R. 2001 Quantitative determination of L-arginine by enzymatic end-point analysis J. Agric. Food. Chem 49, N 2:549–552.
[12] Hanko V. P., Heckenberg A., Rohrer J. S. 2004 Determination of amino acids in cell culture and fermentation broth media using anion-exchange chromatography with integrated pulsed amperometric detection J. Biomol. Tech 15, N 4:317–324.
[13] Kaspar H., Dettmer K., Chan Q., Daniels S., Nimkar S., Daviglus M. L., Stamler J., Elliott P., Oefner P. J. 2009 Urinary amino acid analysis: a comparison of iTRAQ-LC-MS/MS, GC-MS, and amino acid analyzer J. Chromatogr. B. Analyt. Technol. Biomed. Life Sci 877, N 20–21:1838–1846.
[14] Boulat O., McLaren D. G., Arriaga E. A., Chen D. D. 2001 Separation of free amino acids in human plasma by capillary electrophoresis with laser induced fluorescence: potential for emergency diagnosis of inborn errors of metabolism J. Chromatogr. B. Biomed. Sci. Appl 754, N 1:217–228.
[15] Ramautar R., Mayboroda O. A., Derks R. J., van Nieuwkoop C., van Dissel J. T., Somsen G. W., Deelder A. M., de Jong G. J. 2008 Capillary electrophoresis-time of flight-mass spectrometry using noncovalently bilayer-coated capillaries for the analysis of amino acids in human urine Electrophoresis 29, N 12 P. 2714–2722.
[16] Martin-Girardeau A., Renou-Gonnord M. F. 2000 Optimization of a capillary electrophoresis-electrospray mass spectrometry method for the quantitation of the 20 natural amino acids in childrens blood J. Chromatogr. B 742, N 1:163–171.
[17] Saiapina O. Y., Dzyadevych S. V., Jaffrezic-Renault N., Soldatkin O. P. 2012 Development and optimization of a novel conductometric bi-enzyme biosensor for L-arginine determination Talanta 92:58–64.
[18] Dzyadevych S., Soldatkin A., Soldatkin A., Peshkova V., Vasilenko A., Melnik V., Mikhal A., Semenycheva L., Rubanchuk M. 2009 Four-channel biosensor's analyzer of saccharides Sens. Electron. Microsyst. Technol N 3:47–53.
[19] Dzyadevich S. V., Arkhipova V. N., Soldatkin A. P., El'skaya A. V., Shul'ga A. A. 1998 Glucose conductometric biosensor with potassium hexacyanoferrate (III) as an oxidizing agent Anal. Chim. Acta 374, N 1:11–18.
[20] Saiapina O. Y., Pyeshkova V. M., Soldatkin O. O., Melnik V. G., Akata-Kurc B., Walcarius A., Dzyadevych S. V., Jaffrezic-Renault N. 2011 Conductometric enzyme biosensors based on natural zeolite clinoptilolite for urea determination Materials Sci. Eng.: C 31, N 7:1490–1497.
[21] Boger R. H. 2007 The pharmacodynamics of L-arginine J. Nutr 137, N 6:1650S–1655S.
[22] Soldatkin O. O., Nazarenko O. A., Pavluchenko O. S., Kukla O. L., Arkhipova V. M., Dzyadevych S. V., Soldatkin O. P., El'skaya A. V. 2008 Optimization of enzymatic bioselective elements as components of potentiometric multi-biosensor Biopolym. Cell 24, N 1:41–50.
[23] Canales M., Westermeyer L., Carvajal N. 2001 Molecular dynamics simulations of active site mutants of rat liver arginase Electron. J. Biotechnol 4, N 3:1–7.
[24] Xie X.-Y., Li X., Wang Z.-Y., Wang C.-X. 2004 Thermokinetic studies on the activation of the bovine liver arginase by manganese ions Thermochim. Acta 414, N 1:19–23.
[25] Reczkowski R. S., Ash D. E. 1994 Rat liver arginase: kinetic mechanism, alternate substrates, and inhibitors Arch. Biochem. Biophys 312, N 1:31–37.
[26] Dabir S., Dabir P., Somvanshi B. 2006 The kinetics of inhibition of Vigna catjang cotyledon and buffalo liver arginase by L-proline and branched-chain amino acids J. Enzyme Inhib. Med. Chem 21, N 6:727–731.
[27] Heyda J., Mason P. E., Jungwirth P. 2010 Attractive interactions between side chains of histidine-histidine and histidine-argininebased cationic dipeptides in water J. Phys. Chem. B 114, N 26:8744–8749.