Biopolym. Cell. 2012; 28(3):199-201.
Мініогляди
Роль полі(ADP-рибоза)полімерази 2 у репарації ДНК
1Ходирєва С. Н., 1Кутузов М. М., 1Лаврик О. І.
- Інститут хімичної біології і фундаментальної медицини СО РАН
пр. ак. Лаврентьєва, 8, Новосибірськ, Російська Федерація, 630090
Abstract
Полі(ADP-рибозил)ювання – це посттрансляційна модифікація білків, яка є надзвичайно важливою для підтримки стабільності
геному і виживання клітин з пошкодженою ДНК. Полі(ADP-рибозил)ювання здійснюється ферментами полі(ADP-рибоза)полімеразами (PARP), які, використовуючи NAD+ як субстрат, синтезують полімер ADP-рибози, ковалентно приєднаний до ядерних білків, у тому числі самим PARP. Наразі до сімейства PARP
відносять велику кількість білків, з-поміж яких PARP1 є найвисококопійнішим і добре вивченим. Незважаючи на постійну появу
даних стосовно значущості PARP для клітинних процесів, роль
PARP2 – найближчого гомолога PARP1 – у різних шляхах репарації ДНК недостатньо охарактеризована. В огляді сумованоотримані in vivo та in vitro дані щодо участі PARP2 в спеціалізованих процесах репарації ДНК – ексцизійної репарації основ і репарації дволанцюгових розривів ДНК.
Keywords: полі(ADP-рибозо)полімераза 2, полі(ADP-рибозил)ювання, репарація ДНК
Повний текст: (PDF, англійською)
References
[1]
Hassa P. O., Haenni S. S. Elser M., Hottiger M. O. Nuclear ADP-ribosylation reactions in mammalian cells: Where are we today and where are we going? Microbiol. Mol. Biol. Rev 2006 70, N 3:789–829.
[2]
Ame J. C., Rolli V., Schreiber V., Niedergang C., Apiou F., Decker P., Muller S., Hoger T., Menissier-de Murcia J., de Murcia G. PARP-2, A novel mammalian DNA damage-dependent poly (ADP-ribose)polymerase J. Biol. Chem 1999 274, N 25 P. 17860–17868.
[4]
Schreiber V., Ricoul M., Ame J. C., Dantzer F., Meder V. S., Spenlehauer C., Stiegler P., Niedergang C., Sabatier L. PARP-2, structure-function relationship Poly(ADP-ribosyl)ation / Ed. A. Burkle Georgetown: Landes Bioscience, 2004:13–31.
[5]
Mladenov E., Iliakis G. Induction and repair of DNA double strand breaks: the increasing spectrum of non-homologous end joining pathways Mutat. Res 2011 711, N 1–2:61–72.
[6]
Isabelle M., Moreel X., Gagne J. P., Rouleau M., Ethier C., Gagne P., Hendzel M. J., Poirier G. G. Investigation of PARP-1, PARP-2, and PARG interactomes by affinity-purification mass spectrometry Proteome Sci 2010 8:22.
[7]
Troiani S., Lupi R., Perego R., Depaolini S. R., Thieffine S., Bosotti R., Rusconi L. Identification of candidate substrates for poly(ADP-ribose)polymerase-2 (PARP2) in the absence of DNA damage using high-density protein microarrays FEBS J 2011 278, N 19:3676–3687.
[8]
Rulten S. L., Fisher A. E. O., Robert I., Zuma M. C., Rouleau M., Ju L., Poirier V., Reina-San-Martin V., Caldecott K. W. PARP-3 and APLF function together to accelerate nonhomologous endjoining Mol. Cell 2011 41, N 1:33–45.
[9]
Robert I., Dantzer F., Reina-San-Martin B. Parp1 facilitates alternative NHEJ, whereas Parp2 suppresses IgH/c-myc translocations during immunoglobulin class switch recombination J. Exp. Med 2009 206, N 5:1047–1056.
[10]
Bryant H. E., Petermann E., Schultz N., Jemth A. S., Loseva O., Issaeva N., Johansson F., Fernandez S., McGlynn P., Helleday T. PARP is activated at stalled forks to mediate Mre11-dependent replication restart and recombination EMBO J 2009 28, N 17:2601–2615.
[11]
Kutuzov M. M., Ame J.-C., Khodyreva S. N., Schreiber V., Lavrik O. I. Interaction of PARP2 with DNA structures mimicking DNA repair intermediates Biopolym. Cell 2011 27, N 5 P. 383–386.
