Biopolym. Cell. 2011; 27(5):359-363.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000123
Міобласти хворих на міодистрофію Ландузі-Дежеріна не спроможні репресувати ген віментину за перебігу м’язового диференціювання
1Дмитрієв П. В., 1Барат А. Л., 1Коше Є., 1Огризько В. В., 2Лауж-Шенівес Д., 1Ліпінський М., 1Васецький Є. С.
  1. Інститут Густава Русі
    вул. Едуарда Вальян, 114, Вільжюіф, Франція, 94805
  2. Національний Центр Наукових Досліджень (НЦНД), U1046, Університет Монпелье 1, Університет Монпелье 2
    371 Avenue du Doyen G. Giraud, Монпелье, Франція, 34295

Abstract

Плечо-лопатково-лицева м’язова дистрофія (міодистрофія Ландузі-Дежеріна) є аутосомним домінантно-успадковуваним нейро- м’язовим захворюванням. До клінічних ознак даного типу м’язової дистрофії належать слабкість і атрофія лицевих м’язів плечового пояса, до яких на пізніших стадіях захворювання додаються м’язи пояса нижніх кінцівок. Незважаючи на те, що міобласти, виділені із хворих на міодистрофію Ландузі-Дежеріна, здатні диференціюванти in vitro, міотрубки, які виникли з них, мають низку морфологічних аномалій. Мета даної роботи полягає в пошуку причини морфологічних аномалій міотрубок пацієнтів з міодистрофією Ландузі-Дежеріна. Методи. Із використанням ростового середовища з низьким вмістом сироватки ми індукували м’язове диференціювання нормальних міобластів і міобластів пацієнтів з міодистрофією Ландузі-Дежеріна та проаналізували білковий склад міотрубок, які виникли з них, методом СДС-ПААГ з наступною ідентифікацією білків методом масс-спектрометрії. Результати. В представленій роботі вперше показано, що в міотрубках пацієнтів з міодистрофією Ландузі-Дежеріна підвищена експресія гена віментину. Висновки. Віментин можна застосовувати як ген – маркер міотрубок хворих на міодистрофію Ландузі-Дежеріна.
Keywords: міодистрофія Ландузі-Дежеріна, віментин, м’язове диференціювання, протеоміка
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Dmitriev P., Lipinski M., Vassetzky Y. S. Pearls in the junk: dissecting the molecular pathogenesis of facioscapulohumeral muscular dystrophy Neuromuscul. Disord 2009 19, N 1 P. 17–20.
[2] van Deutekom J. C., Wijmenga C., van Tienhoven E. A., Gruter A. M., Hewitt J. E., Padberg G. W., van Ommen G. J., Hofker M. H., Frants R. R. FSHD associated DNA rearrangements are due to deletions of integral copies of a 3.2 kb tandemly repeated unit Hum. Mol. Genet 1993 2, N 12 P. 2037–2042.
[3] Petrov A., Laoudj D., Vasetskii E. Genetics and epigenetics of facio-scapulohumeral progressive (Landouzy-Dejerine) muscular dystrophy Genetika 2003 39, N 2 P. 202–206.
[4] Petrov A., Pirozhkova I., Carnac G., Laoudj D., Lipinski M., Vassetzky Y. S. Chromatin loop domain organization within the 4q35 locus in facioscapulohumeral dystrophy patients versus normal human myoblasts Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2006 103, N 18 P. 6982–6987.
[5] Petrov A., Allinne J., Pirozhkova I., Laoudj D., Lipinski M., Vassetzky Y. S. A nuclear matrix attachment site in the 4q35 locus has an enhancer-blocking activity in vivo: implications for the facio-scapulo-humeral dystrophy Genome Res 2008 18, N 1 P. 39–45.
[6] Celegato B., Capitanio D., Pescatori M., Romualdi C., Pacchioni B., Cagnin S., Vigano A., Colantoni L., Begum S., Ricci E., Wait R., Lanfranchi G., Gelfi C. Parallel protein and transcript profiles of FSHD patient muscles correlate to the D4Z4 arrangement and reveal a common impairment of slow to fast fibre differentiation and a general deregulation of MyoD-dependent genes Proteomics 2006 6, N 19 P. 5303–5321.
[7] Winokur S. T., Chen Y. W., Masny P. S., Martin J. H., Ehmsen J. T., Tapscott S. J., van der Maarel S. M., Hayashi Y., Flanigan K. M. Expression profiling of FSHD muscle supports a defect in specific stages of myogenic differentiation Hum. Mol. Genet 2003 12, N 22 P. 2895–2907.
[8] Laoudj-Chenivesse D., Carnac G., Bisbal C., Hugon G., Bouillot S., Desnuelle C., Vassetzky Y., Fernandez A. Increased levels of adenine nucleotide translocator 1 protein and response to oxidative stress are early events in facioscapulohumeral muscular dystrophy muscle J. Mol. Med. (Berl) 2005 83, N 3 P. 216–224.
[9] Winokur S. T., Barrett K., Martin J. H., Forrester J. R., Simon M., Tawil R., Chung S. A., Masny P. S., Figlewicz D. A. Facioscapulohumeral muscular dystrophy (FSHD) myoblasts demonstrate increased susceptibility to oxidative stress Neuromuscul. Disord 2003 13, N 4 P. 322–333.
[10] Davies K. E., Nowak K. J. Molecular mechanisms of muscular dystrophies: old and new players Nat. Rev. Mol. Cell Biol 2006 7, N 10 P. 762–773.
[11] Barro M., Carnac G., Flavier S., Mercier J., Vassetzky Y., Laoudj-Chenivesse D. Myoblasts from affected and non-affected FSHD muscles exhibit morphological differentiation defects J. Cell Mol. Med 2010 14, N 1–2 P. 275–289.
[12] Yu J., de Belle I., Liang H., Adamson E. D. Coactivating factors p300 and CBP are transcriptionally crossregulated by Egr1 in prostate cells, leading to divergent responses Mol. Cell 2004 15, N 1 P. 83–94.
[13] Saade E., Mechold U., Kulyyassov A., Vertut D., Lipinski M., Ogryzko V. Analysis of interaction partners of H4 histone by a new proteomics approach Proteomics 2009 9, N 21 P. 4934–4943.
[14] Duprey P., Paulin D. What can be learned from intermediate filament gene regulation in the mouse embryo Int. J. Dev. Biol 1995 39, N 3 P. 443–457.
[15] Sarnat H. B. Vimentin and desmin in maturing skeletal muscle and developmental myopathies Neurology 1992 42, N 8 P. 1616–1624.
[16] Gallanti A., Prelle A., Moggio M., Ciscato P., Checcarelli N., Sciacco M., Comini A., Scarlato G. Desmin and vimentin as markers of regeneration in muscle diseases Acta Neuropathol 1992 85, N 1 P. 88–92.
[17] van der Ven P. F., Schaart G., Jap P. H., Sengers R. C., Stadhouders A. M., Ramaekers F. C. Differentiation of human skeletal muscle cells in culture: maturation as indicated by titin and desmin striation Cell Tissue Res 1992 270, N 1 P. 189– 198.
[18] Salmon M., Zehner Z. E. The transcriptional repressor ZBP-89 and the lack of Sp1/Sp3, c-Jun and Stat3 are important for the down-regulation of the vimentin gene during C2C12 myogenesis Differentiation 2009 77, N 5 P. 492–504.
[19] Wieczorek E., Lin Z., Perkins E. B., Law D. J., Merchant J. L., Zehner Z. E. The zinc finger repressor, ZBP-89, binds to the silencer element of the human vimentin gene and complexes with the transcriptional activator, Sp1 J. Biol. Chem 2000 275, N 17 P. 12879–12888.
[20] Salvetti A., Lilienbaum A., Li Z., Paulin D., Gazzolo L. Identification of a negative element in the human vimentin promoter: modulation by the human T-cell leukemia virus type I Tax protein Mol. Cell Biol 1993 13, N 1 P. 89–97.
[21] Macaione V., Aguennouz M., Rodolico C., Mazzeo A., Patti A., Cannistraci E., Colantone L., Di Giorgio R. M., De Luca G., Vita G. RAGE-NF-kappaB pathway activation in response to oxidative stress in facioscapulohumeral muscular dystrophy Acta Neurol. Scand 2007 115, N 2 P. 115–121.
[22] Schultheiss T., Lin Z. X., Ishikawa H., Zamir I., Stoeckert C. J., Holtzer H. Desmin/vimentin intermediate filaments are dispensable for many aspects of myogenesis J. Cell Biol 1991 114, N 5 P. 953–966.
[23] Pieper F. R., Raats J. M., Schaart G., Dunia I., van der Kemp A., Benedetti E. L., Ramaekers F. C., Bloemendal H. Disruption of vimentin intermediate filaments in transgenic mice by expression of a dominant negative mutant desmin subunit Eur. J. Cell Biol 1995 68, N 4 P. 355–368.
[24] Capetanaki Y., Starnes S., Smith S. Expression of the chicken vimentin gene in transgenic mice: efficient assembly of the avian protein into the cytoskeleton Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1989 86, N 13 P. 4882–4886.
[25] Bornemann A., Schmalbruch H. Desmin and vimentin in regenerating muscles Muscle Nerve 1992 15, N 1 P. 14–20.