Biopolym. Cell. 2010; 26(4):311-316.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000165
Біоінформатика
Визначення ієрархії динамічних доменів у білках: порівняння методів HDWA та HCCP
1Єсилевський С. О.
  1. Інститут фізики НАН України
    проспект Науки, 46, Київ, Україна, 03028

Abstract

Існує кілька методів для визначення ієрархії динамічних доменів у білках. Мета даної роботи полягала у проведенні систематичного аналізу двох нещодавно створених методів – HCCP та HDWA – на основі тестового набору білків з різних структурних класів. Методи. Використано методи HDWA та HCCP. Перший розроблено для визначення ієрархії доменів з використанням траєкторій молекулярної динаміки, тоді як другий грунтується на нормальних коливаннях спрощеної ела- стичної моделі білка. Результати. Встановлено, що динамічні домени, знайдені методом HDWA, добре узгоджуються з доменами, визначеними методом HCCP та із застосуванням інших підходів. У той же час HDWA правильно визначає рухливі петлі в білках, чого важко досягти іншим способом. Висновки. Показано, що HDWA є потужним методом аналізу траєкторій молекулярної динаміки для багатодоменних білків.
Keywords: динамічні домени, ідентифікація доменів, HDWA, молекулярна динаміка
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Yesylevskyy S. O., Kharkyanen V. N., Demchenko A. P. Hierarchical clustering of the correlation patterns: New method of domain identification in proteins Biophys. Chem 2006 119, N, 1:84–93.
[2] Yesylevskyy S. O., Kharkyanen V. N., Demchenko A. P. Dynamic protein domains: identification, interdependence and stability Biophys. J 2006 91, N 2:670–685.
[3] Yesylevskyy S. O., Kharkyanen V. N., Demchenko A. P. The change of protein intradomain mobility on ligand binding, is it a commonly observed phenomenon? Biophys. J 2006 91, N 8:3002–3013.
[4] Yesylevskyy S. O., Kharkyanen V. N., Demchenko A. P. The blind search for the closed states of hinge-bending proteins Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 2007 71, N 2:831–843.
[5] Atilgan A. R., Durell S. R., Jernigan R. L., Demirel M. C., Keskin O., Bahar I. Anisotropy of fluctuation dynamics of proteins with an elastic network model Biophys. J 2001 80, N 1:505–515.
[6] Bahar I., Atilgan A. R., Erman B. Direct evaluation of thermal fluctuations in proteins using a single-parameter harmonic potential Fold Des 1997 2, N 3:173–181.
[7] Yildirim Y., Doruker P. Collective motions of RNA polymerases. Analysis of core enzyme, elongation complex and holoenzyme J. Biomol. Struct. Dyn 2004 22, N 3:267– 280.
[8] Keskin O. Comparison of full-atomic and coarse-grained models to examine the molecular fluctuations of c-AMP dependent protein kinase J. Biomol. Struct. Dyn 2002 20, N 3:333–345.
[9] Doruker P., Atilgan A. R., Bahar I. Dynamics of proteins predicted by molecular dynamics simulations and analytical approaches: Application to -amylase inhibitor Proteins 2000 40, N 3:512–524.
[10] Levitt M., Sander C., Stern P. S. Protein normal-mode dynamics: trypsin inhibitor, crambin, ribonuclease and lysozyme J. Mol. Biol 1985 181, N 3:423–447.
[11] Hinsen K. Analysis of domain motions by approximate normal mode calculations Proteins 1998 33, N 3:417– 429.
[12] Hayward S., Berendsen H. J. Systematic analysis of domain motions in proteins from conformational change: new results on citrate synthase and T4 lysozyme Proteins 1998 30, N 2:144–154.
[13] Chattopadhyaya R., Meador W. E., Means A. R., Quiocho F. A. Calmodulin structure refined at 1.7 A resolution J. Mol. Biol 1992 228, N 4:1177–1192.
[14] Sugio S., Kashima A., Mochizuki S., Noda M., Kobayashi K. Crystal structure of human serum albumin at 2.5 C resolution Protein Eng 1999 12, N 6:439–446.
[15] Oh B. H., Pandit J., Kang C. H., Nikaido K., Gokcen S., Ames G. F. L., Kim S. H. Three-dimensional structures of the periplasmic lysine-, arginine-, ornithine-binding protein with and without a ligand J. Biol.Chem 1993 268, N 15 P. 11348–11355.
[16] Chatani E., Hayashi R., Moriyama H., Ueki T. Conformational strictness required for maximum activity and stability of bovine pancreatic ribonuclease A as revealed by crystallographic study of three Phe120 mutants at 1.4 C resolution Protein Sci 2002 11, N 1:72–81.
[17] Hess B., Kutzner C., van der Spoel D., Lindahl E. GROMACS 4: Algorithms for highly efficient, load-balanced, and scalable molecular simulation J. Chem. Theor. Comp 2008 4, N 3:435–447.
[18] Berendsen H. J. C., Postma J. P. M., van Gunsteren W. F., DiNola A., Haak J. R. Molecular dynamics with coupling to an external bath J. Chem. Phys 1984 81, N 8:3684–3690.
[19] van Gunsteren W. F., Kruger P., Billeter S. R., Mark A. E., Eising A. A., Scott W. R. P., Huneberger P. H., Tironi I. G. Biomolecular Simulation: The GROMOS96 Manual and User Guide Groningen; Zurich: Biomos/Hochschul AG, 1996 1044 p.
[20] Hess B., Bekker H., Berendsen H. J. C., Fraaije J. G. E. M. LINCS: A linear constraint solver for molecular simulations. J. Computational Chem. 1997; 18, N 12:1463–1472.
[21] Miyamoto S., Kollman P. A. Settle: An analytical version of the SHAKE and RATTLE algorithm for rigid water models. J. Comp. Chem 1992 13, N 8:952–962.
[22] Tom D., Darrin Y., Lee P. Particle mesh Ewald: An N [centerdot] log(N) method for Ewald sums in large systems J. Chem. Phys 1993 98, N 12:10089–10092.
[23] Feenstra K. A., Hess B., Berendsen H. J. C. Improving efficiency of large time-scale molecular dynamics simulations of hydrogen-rich systems J. Comp. Chem 1999 20, N 8 P. 786–798.
[24] Humphrey W., Dalke A., Schulten K. VMD – Visual Molecular Dynamics J. Mol. Graph 1996 14, N 1:33–38.