Biopolym. Cell. 2010; 26(3):218-224.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00015A
Біоорганічна хімія
Вплив 24-епібрассиноліду на ліпоксигеназну активність у проростках кукурудзи за дії низькотемпературного стресу
1Копіч В. М., 1Кретинін С. В., 1Харченко О. В., 2Літвіновська Р. П., 2Чащина Н. М., 2Хріпач В. О.
  1. Інститут біоорганічної хімії та нафтохімії НАН України
    вул. Мурманська, 1, Київ, Україна, 02094
  2. Інститут біоорганічної хімії НАН Білорусі
    вул. Академіка В. Ф. Купревича, 5, корп.2, Мінськ, Республіка Білорусь, 220141

Abstract

Мета. Дослідження впливу 24-епібрассиноліду на активність 9- і 13-ліпоксигеназ (9- і 13-ЛОГ) з проростків кукурудзи за нормальних умов (25 C) та за дії низькотемпературного стресу (5 C). Методи. Активність ЛОГ визначали за умов обробки проростків 0,01 і 1 мкМ 24-епібрассинолідом. Ферменти екстрагували з проростків кукурудзи в 0,1 М натрій-ацетатному буфері (рН 4,5) за присутності неіонного детергенту (0,1 % Brij-99) та ЕДТА (0,1 мM). Активність 9- і 13-ЛОГ визначали спектрофотометрично при 234 нм з використанням лінолевої кислоти як субстрату при рН 6,0 і 7,0 за присутності та відсутності 0,02 % Lubrol РХ відповідно. Результати. Показано, що за нормальних умов в оброблених 24-епібрассинолідом проростках активність ЛОГ зростає у 3–6 разів. За дії низькотемпературного стресу за присутності 1 мкМ 24-епібрассиноліду активність 9- і 13-ЛОГ підвищувалася в 4 та 10 разів відповідно. Висновки. Одержані в роботі результати розширюють існуючі на сьогодні уявлення щодо можливого шляху залучення метаболітів ЛОГ до формування клітинної відповіді на дію брассиностероїдів.
Keywords: лінолева кислота, ліпоксигеназа, 24-епібрассинолід, активація, низькотемпературний стрес
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Rokach J. Leukotrienes and Lipoxygenases. Chemical, biological and clinical aspects. New York: Elsevier, 1989 518 p.
[2] Feussner I., Wasternack C. The lipoxygenase pathway Annu. Rev. Plant Biol 2002 53:275–297.
[3] Grechkin A. N., Tarchevsky I. A. The lipoxygenase signaling system. Russ. J. Plant Physiol. 1999; 46, N 1:114–123.
[4] Lee S. H., Ahn S. J., Im Y. J., Cho K., Chung G. C., Cho B. H., Han O. Differential impact of low temperature on fatty acid unsaturation and lipoxygenase activity in figleaf gourd and cucumber roots Biochem. Biophys. Res. Communs 2005 330, N 4:1194–1198.
[5] Nemchenko A., Kunze S., Feussner I., Kolomiets M. Duplicate maize 13-lipoxygenase genes are differentially regulated by circadian rhythm, cold stress, wounding, pathogen infection, and hormonal treatments J. Exp. Bot 2006 57, N 14 P. 3767–3779.
[6] Porta H., Rueda-Benitez P., Campos F., Colmenero-Flores J. M., Colorado J. M., Carmona M. J., Covarrubias A. A., Rocha-Sosa M. Analysis of lipoxygenase mRNA accumulation in the common bean (Phaseolus vulgaris L.) during development and under stress conditions Plant and Cell Physiol 1999 40, N 8:850–858.
[7] Ben-Hayyim G., Gueta-Dahan Y., Avsian-Kretchmer O., Weichert H., Feussner I. Preferential induction of a 9-lipoxygenase by salt in salt-tolerant cells of Citrus sinensis L. Osbeck Planta 2001 212, N 3:367–375.
[8] Reymond P., Farmer E. E. Jasmonate and salicylate as global signals for defense gene expression Curr. Opin. Plant Biol 1998 1, N 5:404–411.
[9] Nishiuchi T., Hamada T., Kodama H., Iba K. Wounding changes the spatial expression pattern of the Arabidopsis plastid -3 fatty acid desaturase gene (FAD7) through different signal transduction pathways Plant Cell 1997 9, N 10 P. 1701–1712.
[10] Melan M. A., Dong X., Endara M. E., Davis K. R., Ausubel F. M., Peterman T. K. An Arabidopsis thaliana lipoxygenase gene can be induced by pathogens, abscisic acid, and methyl jasmonate Plant Physiol 1993 101, N 2:441–450.
[11] Bell E., Creelman R. A., Mullet J. E. A chloroplast lipoxygenase is required for wound-induced jasmonic acid accumulation in Arabidopsis Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1995 92, N 19:8675–8679.
[12] Laudert D., Weiler E. W. Allene oxide synthase: A major control point in Arabidopsis thaliana octadecanoid signalling Plant J 1998 15, N 5:675–684.
[13] Fedina E. O., Karimova F. G., Chechetkin I. R., Tarchevskij I. A., Khripach V. A. The contribution of lipoxygenase metabolism in the brassinosteroid signaling pathway. Dokl Biochem Biophys. 2004; 395, N 2:80-3.
[14] Mussig C., Biesgen C., Lisso J., Uwer U., Weiler E. W., Altmann T. A novel stress-inducible 12-oxophytodienoate reductase from Arabidopsis thaliana provides a potential link between brassinosteroid-action and jasmonic-acid synthesis J. Plant Physiol. 2000; 157, N 2:143–152.
[15] Schaller F., Biesgen C., Mussig C., Altmann T., Weiler E. W. 12-oxophytodienoate reductase 3 (OPR3) is the isoenzyme involved in jasmonate biosynthesis Planta 2000 210, N 6:979–984.
[16] Mussig C., Lisso J., Coll-Garcia D., Altmann T. Molecular analysis of brassinosteroid action Plant Biol 2006; 8, N 3:291–296.
[17] Poca E., Rabinovitch-Chable H., Cook-Moreau J., Pages M., Rigaud M. Lipoxygenases from Zea mays L. Purification and physicochemical characteristics Biochim. Biophys. Acta – Lipids and Lipid Metabolism. 1990; 1045, N 2:107–114.
[18] Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding Anal. Biochem 1976 72, N 1–2:248–254.
[19] Schilstra M., Veldink G., Vliegenthart J. Effect of nonionic detergents on lipoxygenase catalysis Lipids 1994 29, N 4:225–231.
[20] Gibian M. J., Vandenberg P. Product yield in oxygenation of linoleate by soybean lipoxygenase: The value of the molar extinction coefficient in the spectrophotometric assay Anal. Biochem 1987 163, N 2:343–349.
[21] Butovich I. A., Kharchenko O. V., Naboka Y. N., Kazachkov M. G. Characterization of the substrate aggregation state in 5lipoxygenase oxidation of linoleic acid. Ukr. Biokhim. Zh. 2001; 73, N 2:39–43.
[22] Kharchenko O. V., Kulinichenko H. I., Butovych I. A. Kinetic mechanisms of linoleic acid oxidation by 5-lipoxygenase from Solanum tuberosum L. Ukr. Biokhim. Zh. 1999; 71, N 4:40–44.
[23] Kharchenko O. V., Skaterna T. D., Kazachkov M. G., Butovich I. A. The role of 4-hydroxy-TEMPO in the reaction of the linoleyl alcohol oxidation by potato tuber 5-lipoxygenase. Biopolym. Cell. 2001; 17, N 2:147–151.
[24] Vovk A. I., Kharchenko O. V., Kharitonenko A. I., Kukhar V. P., Babii L. V., Kazachkov M. G., Melnyk A. K., Khilchevsky A. N. Hydrophobic nitroxyl radicals inhibit linoleyl alcohol oxidation by 5-lipoxygenase Russ. J. Bioorg. Chem 2004 30, N 4:391–395.
[25] Kharchenko O. V., Kharitonenko A. I., Vovk A. I., Kukhar V. P., Babiy L. V., Khilchevskyi A. N., Melnyk A. K. Inhibiting properties of stable nitroxyl radicals in reactions of linoleyl acid and linoleyl alcohol oxidation catalyzed by 5-lipoxygenase. Ukr. Biokhim. Zh. 2005; 77, N 1:52–57.
[26] Butovich I. A., Tsys' E., V., Mogilevich T. V., Kukhar V. P. The influence of physicochemical factors on linoleic acid oxidation by lipoxygenase. Bioorg. Khim. 1991; 17, N 10:1273–1280.
[27] Butovich I. A., Kharchenko O. V., Babenko V. M. On the interfacial phenomena in lipoxygenase catalysis. Adv. Prostagland. Thromb Leuk. Res. 1995; 23:159–161.
[28] Khripach V., Zhabinskii V., De Groot A. Twenty years of brassinosteroids: Steroidal plant hormones warrant better crops for the XXI century. Ann. Bot. 2000; 86, N 3 P. 441–447.
[29] Schaller H. The role of sterols in plant growth and development Prog. Lipid Res 2003 42, N 3:163–175.
[30] Tarchevsky I. A. Plant Cell Signaling Systems M.: Nauka, 2002 294 p.
[31] Farmer E. E., Ryan C. A. Octadecanoid precursors of jasmonic acid activate the synthesis of wound-inducible proteinase inhibitors Plant Cell 1992 4, N 2:129–134.
[32] Karimova F. G., Tarchevsky I. A., Mursalimova N. U., Grechkin A. N. Effect of 12-hydroxydodecenoic acid, a product of the lipoxygenase pathway, on plant protein phosphorylation. Russ. J. Plant Physiol. 1999; 46, N 1:128–131.
[33] Tarchevsky I. A., Karimova F. G., Grechkin A. N., Moukhametchina N. U. Influence of (9Z)-12-hydroxy-9-dodecenoic acid and methyl jasmonate on plant protein phosphorylation Biochem. Soc. Transact 2000 28, N 6:870–871.
[34] Monroy A. F., Sarhan F., Dhindsa R. S. Cold-induced changes in freezing tolerance, protein phosphorylation, and gene expression: Evidence for a role of calcium Plant Physiol 1993 102, N 4:1227–1235.