Biopolym. Cell. 2008; 24(6):463-469.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0007BE
Структура та функції біополімерів
Розподіл шпилькових структур у плазмідах збудника сибірської виразки
1, 2Лиманська О. Ю., 1Лиманський О. П.
  1. Інститут мікробіології та імунології ім. І. І. Мечникова НАМН
    вул. Пушкінська, 14, Харків, Україна, 61057
  2. Національний науковий центр «Інститут експериментальної і клінічної ветеринарної медицини» УААН
    Вул. Пушкінська, 83, Харків, Україна, 61023

Abstract

Однією з важливих біологічних функцій шпилькових структур є захист РНК-транскриптів від деградувальної дії різних факторів, а також регуляція транскрипції за рахунок їхнього формування у термінаторах транскрипції. Проведено пошук та визначено розподіли термодинамічно стабільних досконалих і недосконалих інвертованих повторів у плазмідах рХО1 і рХО2 патогенних штамів Bacillus anthracis. Аналіз послідовностей плазмід рХО1 і рХО2 B. anthracis виявив, що перша містить 176 інвертованих послідовностей з енергією від –30,6 до –10,0 ккал/моль, а друга – 57 шпильок з енергією від –27,2 до –10,0 ккал/моль. Представлено фізичні карти плазмід рХО1 і рХО2 з локалізованими шпильковими структурами. Показано, що останні на фізичних картах плазмід рХО1 і рХО2 розташовані в ділянці регуляторних генів або в елементах з невизначеною функцією.
Keywords: Bacillus аnthracis, шпилькова структура, інвертований повтор, хрестоподібна структура
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Problems and prospects of molecular genetics Moscow: Nauka, 2004; 2. 334p
[2] Subramanian A., Tamayo P., Mootha V. K., Mukherjee S., Ebert B. L., Gillette M. A., Paulovich A., Pomeroy S. L., Golub T. R., Lander E. S., Mesirov J. P. Gene set enrichment analysis: a knowledge-based approach for interpreting genome-wide expression profiles Proc. Nat. Acad. Sci. USA 2005 102:15545–15550.
[3] Katayama S., Tomaru Y., Kasukawa T., Waki K., Nakanishi M., Nakamura M., Nishida H., Yap C. C., Suzuki M., Kawai J., Suzuki H., Carninci P., Hayashizaki Y., Wells C., Frith M., Ravasi T., Pang K. C., Hallinan J., Mattick J., Hume D. A., Lipovich L., Batalov S., Engstrom P. G., Mizuno Y., Faghihi M. A., Sandelin A., Chalk A. M., Mottagui-Tabar S., Liang Z., Lenhard B., Wahlestedt C. Antisense transcription in the mammalian transcriptome Science 2005 309:1564– 1566.
[4] Chunsun R., Kyunghee L., Cheonkwon Y., Won K. S., HeeBok O. Sensitive and rapid quantitative detection of anthrax spores isolated from soil samples by real-time PCR Microbiol. Immunol 2003 47:693–699.
[5] Makino S. I., Cheun H. I., Watarai M., Uchida I., Takeshi K. Detection of anthrax spores from the air by real-time PCR Lett. Appl. Microbiol 2001 33:237–240.
[6] Ellerbrok H., Nattermann H., Ozel M., Beutin L., Appel B., Pauli G. Rapid and sensitive identification of pathogenic and apathogenic Bacillus anthracis by real-time PCR FEMS Microbiol. Lett 2002 214:51–59.
[7] Deutscher M., Li Z. Exoribonucleases and their multiple role in RNA metabolizm. Progr. Nucl. Acids Res. Mol. Biol. 2001; 66:67–105.
[8] Grunberg-Manago M. Messenger RNA stability and its role in control of gene expression in bacteria and phages Annu. Rev. Genet 1999 33:193–227.
[9] Limanskiy A. P., Limanskaya O. YU., Volyanskiy YU. L Computer analysis of inverted repeats in the genome of Mycobacterium tuberculosis. Zh Mikrobiol Epidemiol Immunobiol. 2004;(5):48-52.
[10] Hacker J., Kaper J. Pathogenicity islands and the evolution of microbes Annu. Rev. Microbiol 2000 54:641–679.
[11] Rychlik W., Spencer W., Rhoads R. Optimization of the annealing temperature for DNA amplification in vitro Nucl. Acids Res 1990 18:6409–6417.
[12] Brodsky L. I., Drachev A. L., Tatuzov R. L., Chumakov K. M. QenBee: a package of programs for biopolymers sequence analysis Biopolym. Cell, 1991;7(1):10-14
[13] Lilley D. Hairpin-loop formation by inverted repeats in supercoiled DNA molecules Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1980; 77(11):6468–6472.
[14] Lyamichev V., Panyutin I., Mirkin S. The absence of cruciform structures from pAO3 plasmid DNA in vivo. J Biomol Struct Dyn. 1984;2(2):291-301.
[15] Sinden R., Pettijohn D. Cruciform transitions in DNA. J Biol Chem. 1984;259(10):6593-600.
[16] Kashlev M., Komissarova N. Transcription termination: primary intermediates and secondary adducts J. Biol. Chem 2002 277:14501–14508.
[17] Okinaka R. T., Cloud K., Hampton O., Hoffmaster A. R., Hill K. K., Keim P., Koehler T. M., Lamke G., Kumano S., Mahillon J., Manter D., Martinez Y., Ricke D., Svensson R., Jackson P. J. Sequence and organization of pXO1, the large Bacillus anthracis plasmid harborning the anthrax toxin genes. J. Bacteriol. 1999; 181(20):6509–6515.
[18] Panyutin I., Lyamichev V., Lyubchenko Y. A sharp structural transition in pAO3 plasmid DNA caused by increased superhelix density FEBS Lett 1982 148:297–301.
[19] Panyutin I., Klishko V., Lyamichev V. Kinetics of cruciform formation and stability of cruciform structure in superhelical DNA J. Biomol. Struct. and Dyn 1984 1:1311–1324.
[20] Vologodskii A. Formation of unusual structures in the supercoiled DNA. Influence of transitions. Mol. Biol. 1988; 22:687–692.
[21] Nasar F., Jankowski C., Nag D. Long palindromic sequences induce double-stranded breaks during meiosis in yeast Mol. and Cell. Biol 2000 20:3449–3458.
[22] Lymans'kyi OP, Lymans'ka OIu. Study of microorganism genome DNA by atomic force microscopy. Tsitol Genet. 2002;36(4):30-6.
[23] Unniraman S., Chatterji M., Nagaraja V. A hairpin near the 5' end stabilises the DNA gyrase mRNA in Mycobacterium smegmatis Nucl. Acids Res 2002 30:5376–5381.
[24] Katayama T., Inoue N., Torigoe H. Location of the triplex DNA-binding domain of Saccaromyces cerevisiae Stm1 protein Nucl. Acids Res 2007 35:123–124.