Biopolym. Cell. 2008; 24(5):393-398.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0007B7
Структура та функції біополімерів
Динаміка зміни вмісту білків теплового шоку в лізаті клітин слизової оболонки шлунка щурів під час розвитку експериментального хронічного атрофічного гастриту
1, 2Мандрик С. Я., 1Гайда Л. М., 2Капустян Л. М., 2Тихонкова І. О., 1Дробінська О. В., 2Сидорик Л. Л., 1Остапченко Л. І.
  1. Київський національний університет імені Тараса Шевченка
    вул. Володимирська 64, Київ, Україна, 01601
  2. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Методом імуноблотингу досліджено вміст білків теплового шоку Hsp60, Hsp70 і Hsp90 в лізаті клітин слизової оболонки шлунка щурів за умов розвитку експериментального хронічного атрофічного гастриту (ХАГ). Вміст білків Hsp60 і Hsp70 статистично достовірно підвищувався на ранніх (1-й, 2-й тижні) і пізніх (5-й, 6-й тижні) етапах розвитку моделі захворювання. Рівень білка Hsp90 зростав на 1-й тиждень ХАГ. Показано, що збільшення вмісту шаперонів спостерігається під час активації процесів апоптозу, генерації активованих форм кисню і розвитку атрофії шлунка.
Keywords: хронічний атрофічний гастрит, атрофія, білки теплового шоку
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Fink AL. Chaperone-mediated protein folding. Physiol Rev. 1999;79(2):425-49.
[2] Anfinsen CB. Principles that govern the folding of protein chains. Science. 1973;181(4096):223-30.
[3] Ciocca DR, Calderwood SK. Heat shock proteins in cancer: Diagnostic, prognostic, predictive, and treatment implications (2005) Cell Stress Chaperones., 10 (2), pp. 86-103.
[4] Malago JJ, Koninkx JF, van Dijk JE. The heat shock response and cytoprotection of the intestinal epithelium (2002) Cell Stress and Chaperones, 7 (2), pp. 191-199.
[5] Oksala NK, Oksala A, Paavonen T, Alhava E, Paimela H. Heat shock preconditioning modulates proliferation and apoptosis after superficial injury in isolated guinea pig gastric mucosa via an eicosanoid and protein synthesis-dependent mechanism (2003) APMIS, 111 (4), pp. 497-506.
[6] Rokutan K. Role of heat shock proteins in gastric mucosal protection (2000) J Gastroenterol Hepatol., 15 Suppl:D12-9..
[7] Tsukimi Y, Okabe S. Recent advances in gastrointestinal pathophysiology: Role of heat shock proteins in mucosal defense and ulcer healing (2001) Biol Pharm Bull., 24 (1), pp. 1-9.
[8] Wang LJ, Chen SJ, Chen Z, Cai JT, Si JM. Morphological and pathologic changes of experimental chronic atrophic gastritis (CAG) and the regulating mechanism of protein expression in rats. (2006) J Zhejiang Univ Sci B., 7 (8), pp. 634-640.
[9] Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding (1976) Anal Biochem., 72 (1-2), pp. 248-254.
[10] Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 (1970) Nature, 227 (5259), pp. 680-685.
[11] Bollag D.M., Rozycki D.M., Edelstein S.J. Protein methods, New York 1996; 415 p.
[12] Kapustian L. N., Kyyamova R. G., Gryshkova V. S., Terentiev A. G., Filonenko V. V., Sidorik L. L. Obtaining recombinant chaperon CroEL and its immunological cross-reactivity with Hsp60 Biopolym. Cell. 2006; 22(2):117-120
[13] Baraboy VA, Orel VE, Karnaukh YAM. Peroxidation and radiation. Kiev Naukova Dumka. 1991; 256 p.
[14] Chevari S, Chaba I, Sekei I. Role of superoxide dismutase in cellular oxidative processes and method of its determination in biological materials. Lab Delo. 1985;(11):678-81.
[15] Koroliuk MA, Ivanova LI, Ma?orova IG, Tokarev VE. A method of determining catalase activity. Lab Delo. 1988;(1):16-9.
[16] Hrygor'ev P. YA., Starodub E.M., Yakovenko E.P., Havrylyuk M.E., Shostak S.E., Hvoroby organiv travlennya (Diagnostyka i likuvannya). Ternopil, Ukrnedkniga. 2000; 102 p.
[17] Correa P. The epidemiology and pathogenesis of chronic gastritis: three etiologic entites. Front Gastrointest Res. 1980;6:98-108.
[18] Fox JG, Wang TC. Inflammation, atrophy, and gastric cancer (2007) J Clin Invest., 117 (1), pp. 60-69.
[19] Vladimirov M. V., Archakov A.I. Perikisnoe okislenie lipidov v biologicheskih membranah. Moscow Nauka. 1972, 78p
[20] McCord JM, Edeas MA.SOD, oxidative stress and human pathologies: A brief history and a future vision (2005) Biomed Pharmacother. 59 (4), pp. 139-142.
[21] Lushchak VI, Gospodaryov DV. Catalases protect cellular proteins from oxidative modification in Saccharomyces cerevisiae (2005) Cell Biol Int. , 29 (3), pp. 187-192.
[22] Tykhonkova I. O., Lisogubov V. V., Khozhaenko Yu. V., Dovgopola O. O., Korovin S. I., Ovcharenko G. V., Usenko V. S., Rodnin M. V., Filonenko V. V. Investigation of some structural-functional peculiarities of the immunogenic fragment Ki-67 antigen. Generation of polyclonal and monoclonal antibodies to Ki-67 Biopolym. Cell, 2005;21(2):180-183