Biopolym. Cell. 2008; 24(3):238-245.
Молекулярна Біомедицина
Вивчення змін кількісного рівня молекулярного шаперону Hsp60 у тканині серця при дилятаційній кардіоміопатії
1Капустян Л. М., 1Рожко О. Т., 1Бобик В. І., 1Крупська І. В., 2Рябенко Д. В., 3Хожаєнко Ю. С., 3Гуртовий В. А., 3Усенко В. С., 1Сидорик Л. Л.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Національний науковий центр «Інститут кардіології ім. акад. Н. Д. Стражескa» АМН України
    вул. Народного Ополчення, 5, Київ, Україна, 03680
  3. Патоморфологічна лабораторія «Біонтек»
    вул. Комсомольська, 52А/88, Дніпропетровськ, Україна, 49000

Abstract

Досліджено зміни кількісного рівня молекулярного шаперону Hsp60 у тканині серця при дилятаційній кардіоміопатії (ДКМП). Виявлено зростання сумарного вмісту Hsp60 як у лізатах тканини сердець людей, хворих на ДКМП, так і в лізатах тканин сердець мишей із експериментальним захворюванням, подібним до ДКМП людини. Вперше встановлено збільшення кількості Hsp60 у мітохондріальній фракції та зниження у цитоплазматичній, що може бути одним із чинників апоптозу кардіоміоцитів при серцевій недостатності, викликаній дією хронічного стресу. За результатами імуногістохімічного аналізу сердець мишей із експериментальною патологією, подібною до ДКМП людини, показано, що підвищення кількісного рівня Hsp60 у тканині серця носить неоднорідний характер: значне зростання відбувається лише в окремих кардіоміоцитах, ймовірно, в тих, де активовані антистресові механізми захисту клітини від дії хронічного стресу.
Keywords: молекулярні шаперони, Hsp60, дилятаційна кардіоміопатія, кардіоміоцит, апоптоз

References

[1] Reeve JL, Duffy AM, O'Brien T, Samali A. Don't lose heart--therapeutic value of apoptosis prevention in the treatment of cardiovascular disease. J Cell Mol Med. 2005;9(3):609-22.
[2] Gupta S, Knowlton AA. HSP60, Bax, apoptosis and the heart. J Cell Mol Med. 2005;9(1):51-8.
[3] Lin KM, Lin B, Lian IY, Mestril R, Scheffler IE, Dillmann WH. Combined and individual mitochondrial HSP60 and HSP10 expression in cardiac myocytes protects mitochondrial function and prevents apoptotic cell deaths induced by simulated ischemia-reoxygenation. Circulation. 2001;103(13):1787-92.
[4] Gupta S, Knowlton AA. Cytosolic heat shock protein 60, hypoxia, and apoptosis. Circulation. 2002;106(21):2727-33.
[5] Kirchhoff SR, Gupta S, Knowlton AA. Cytosolic heat shock protein 60, apoptosis, and myocardial injury. Circulation. 2002;105(24):2899-904.
[6] Shan YX, Liu TJ, Su HF, Samsamshariat A, Mestril R, Wang PH. Hsp10 and Hsp60 modulate Bcl-2 family and mitochondria apoptosis signaling induced by doxorubicin in cardiac muscle cells. J Mol Cell Cardiol. 2003;35(9):1135-43.
[7] Bobyk V. I., Ryabenko D. V., Sergienko O. V., Trunina I. V., Fedorkova O. M., Morozova L. M., Sidorik L. L. Experimental model of autoimmune myosin-induced myocardium injury. Biopolym. Cell. 2007; 23(2):115-121
[8] Ryabenko D. V., Sidorik L. L., Bobyk V. I., Sergiyenko O. V., Fedorkova O. M., Trunina I. V., Matsuka G. KH. Morphological features of autoimmune myocardial damage due to various myocardial human antigens: a comparative experimental study. Ukrainian journal of rheumatology. 2000; 2:55–60.
[9] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[10] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[11] Kapustian L. N., Kyyamova R. G., Gryshkova V. S., Terentiev A. G., Filonenko V. V., Sidorik L. L. Obtaining recombinant chaperon CroEL and its immunological cross-reactivity with Hsp60. Biopolym. Cell. 2006; 22(2):117-120
[12] Immunocytochemical methods and protocols. Ed. C. L. Javois New York: HumanapPress, 1999 233 p.
[13] Mize RR. Quantitative image analysis for immunocytochemistry and in situ hybridization. J Neurosci Methods. 1994;54(2):219-37.
[14] Maron BJ, Towbin JA, Thiene G, Antzelevitch C, Corrado D, Arnett D, Moss AJ, Seidman CE, Young JB; American Heart Association; Council on Clinical Cardiology, Heart Failure and Transplantation Committee; Quality of Care and Outcomes Research and Functional Genomics and Translational Biology Interdisciplinary Working Groups; Council on Epidemiology and Prevention. Contemporary definitions and classification of the cardiomyopathies: an American Heart Association Scientific Statement from the Council on Clinical Cardiology, Heart Failure and Transplantation Committee; Quality of Care and Outcomes Research and Functional Genomics and Translational Biology Interdisciplinary Working Groups; and Council on Epidemiology and Prevention. Circulation. 2006;113(14):1807-16.
[15] Knowlton AA, Kapadia S, Torre-Amione G, Durand JB, Bies R, Young J, Mann DL. Differential expression of heat shock proteins in normal and failing human hearts. J Mol Cell Cardiol. 1998;30(4):811-8.
[16] Latif N, Taylor PM, Khan MA, Yacoub MH, Dunn MJ. The expression of heat shock protein 60 in patients with dilated cardiomyopathy. Basic Res Cardiol. 1999;94(2):112-9.
[17] Sabbah HN, Sharov V, Riddle JM, Kono T, Lesch M, Goldstein S. Mitochondrial abnormalities in myocardium of dogs with chronic heart failure. J Mol Cell Cardiol. 1992;24(11):1333-47.
[18] Shan YX, Yang TL, Mestril R, Wang PH. Hsp10 and Hsp60 suppress ubiquitination of insulin-like growth factor-1 receptor and augment insulin-like growth factor-1 receptor signaling in cardiac muscle: implications on decreased myocardial protection in diabetic cardiomyopathy. J Biol Chem. 2003;278(46):45492-8.
[19] Lai HC, Liu TJ, Ting CT, Yang JY, Huang L, Wallace D, Kaiser P, Wang PH. Regulation of IGF-I receptor signaling in diabetic cardiac muscle: dysregulation of cytosolic and mitochondria HSP60. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007;292(1):E292-7.
[20] Gupta S, Knowlton AA. HSP60 trafficking in adult cardiac myocytes: role of the exosomal pathway. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 2007;292(6):H3052-6.