Biopolym. Cell. 2007; 23(6):519-528.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000787
Молекулярна біофізика
Дослідження інфрачервоного спектра молекули Fe(II)-порфіну в різних спінових станах квантово-хімічним методом функціоналу густини
1Мінаєв Б. П., 1Мінаєв О. Б., 2Говорун Д. М.
  1. Черкаський національний університет імені Богдана Хмельницького
    б-р Шевченка, 81, Черкаси, Україна, 18031
  2. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Квантово-хімічним методом теорії функціоналу густини розраховано інфрачервоний (ІЧ) спектр поглинання молекули Fe(ІІ)-порфіну для синглетного, триплетного та квінтетного спінових станів. Для оптимізації геометрії і розрахунку ІЧ спектра молекули використано необмежений за спіном функціонал UB3LYP у базисі 6-311G. Показано, що квінтетний стан 5В2g симетрії D2h є основним. Для триплетного стану з низькою енергією 3A2g і синглетного стану з високою енергією 1A1g , які мають симетрію D4h, ІЧ спектри досліджено в точковій групі симетрії D2h. Проаналізовано усі активні в ІЧ спектрі коливальні моди. У квінтетному стані низькочастотні неплощинні коливальні моди з великим зміщенням іона Fe(ІІ) мають різні інтенсивності і частотні зміщення порівняно з синглетним і триплетним станами.
Keywords: Fe(II)-порфін, синглет, триплет, квінтет, спінові стани, теорія функціоналу густини, ІЧ спектр поглинання, низькочастотні моди
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Loew GH, Harris DL. Role of the heme active site and protein environment in structure, spectra, and function of the cytochrome p450s. Chem Rev. 2000;100(2):407-20.
[2] Kumar D, Hirao H, Que L Jr, Shaik S. Theoretical investigation of C--H hydroxylation by (N4Py)Fe(IV)=O(2+): an oxidant more powerful than P450? J Am Chem Soc. 2005;127(22):8026-7.
[3] Becke AD. Density-functional thermochemistry. III. The role of exact exchange. J Chem Phys. 1993;98(7):5648-55.
[4] Minaev BF. Spin effects in reductive activation of O2 by oxydase enzymes. RIKEN Rev. 2002; 44:147-9.
[5] Minaev BF. [Electronic mechanisms of molecular oxygen bioactivation]. Ukr Biokhim Zh. 2002;74(3):11-9.
[6] Blomberg MR, Siegbahn PE, Babcock GT, Wikstr?m M. O-O bond splitting mechanism in cytochrome oxidase. J Inorg Biochem. 2000;80(3-4):261-9.
[7] Harvey JN. Spin-forbidden CO ligand recombination in myoglobin. Faraday Discuss. 2004;127:165-77.
[8] Kozlowski PM, Spiro TG, B?rces A, Zgierski MZ. Low-Lying Spin States of Iron(II) Porphine. J Phys Chem B. 1998;102(14):2603–8.
[9] Liao M-S, Scheiner S. Electronic structure and bonding in metal porphyrins, metal=Fe, Co, Ni, Cu, Zn. J Chem Phys. 2002;117(1):205-19.
[10] Minaev B, ?gren H. Theoretical DFT study of phosphorescence from porphyrins. Chem Phys. 2005;315(3):215–39.
[11] Minaev BF, Minaeva VA, Vasenko AN. Spin states of the Fe(II)-porphin molecule: quantum chemical study by the density functional method. Ukr Bioorg Acta. 2007; 5(1):24–31.
[12] Choe Y-K, Nakajima T, Hirao K, Lindh R. Theoretical study of the electronic ground state of iron(II) porphine. II. J Chem Phys. 1999;111(9):3837-44.
[13] Solovjev KN, Gladkov LL, Starukhin AS, Shkirman SF. Spectroscopy of porphyrins: vibrational states. Minsk: Nauka i Tekhnika, 1985 415 p.
[14] Mamardashvili NZh, Golubchikov OA. Spectral properties of porphyrins and their precursors and derivatives. Russ Chem Rev. 2001; 70 (7), 577–606
[15] Gladkov LL, Gradyushko AT, Shulga AM, Solovyov KN, Starukhin AS. Experimental and theoretical investigation of infrared spectra of porphin, its deuterated derivatives and their metal complexes. J Mol Struct. 1978;47:463–93.
[16] Minaev B, Wang YH, Wang CK, Luo Y, Agren H. Density functional theory study of vibronic structure of the first absorption Qx band in free-base porphin. Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc. 2006;65(2):308-23.
[17] Kozlowski PM, Jarze?cki AA, Pulay P, Li X-Y, Zgierski MZ. Vibrational assignment and definite harmonic force field for porphine. 2. Comparison with nonresonance raman data. J Phys Chem. 1996;100(33):13985–92.
[18] Minaev BF, Minaev AB. Calculation of the phosphorescence of porphyrins by the density functional method. Optics and Spectroscopy. 2005;98(2):214–9.
[19] Frisch MJ, Trucks G.W, Schlegel HB. Gaussian 03, Revision 6.02. Wellington, 2004.
[20] Falk JE. Porphyrins and metalloporphyrins. Amsterdam; London; New-York: Elsevier, 1964. Vol. 2. 61 p.
[21] Zhu L, Sage JT, Champion PM. Observation of coherent reaction dynamics in heme proteins. Science. 1994;266(5185):629-32.