Biopolym. Cell. 2007; 23(6):495-500.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000784
Молекулярна та клітинна біотехнології
Одержання та характеристика анти-Sgt1 моноспецифічних антитіл
1Капустян Л. М., 1Рожко О. Т., 1Бобик В. І., 1Крупська І. В., 1Сидорик Л. Л.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Описано метод одержання і очищення та охарактеризовано властивості моноспецифічних поліклональних антитіл проти висококонсервативного еукаріотного білка Sgt1, який є важливим чинником регуляції клітинного циклу, бере участь у Hsp90-опосередкованій протеасомній деградації білків і разом з іншими шаперонами і кошаперонами відіграє важливу роль у регуляції про- та антиапоптичних сигнальних шляхів. Вивчення ролі і функцій Sgt1 у комплексах з білками шаперонової родини Hsp90 необхідно для розуміння механізмів регуляції сигнальних процесів, які контролюють життя та смерть клітини, що є критичним у розвитку багатьох серцево-судинних патологій, зокрема, дилятаційної кардіоміопатії.
Keywords: моноспецифічні антитіла, Sgt1, шаперони
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Kitagawa K, Skowyra D, Elledge SJ, Harper JW, Hieter P. SGT1 encodes an essential component of the yeast kinetochore assembly pathway and a novel subunit of the SCF ubiquitin ligase complex. Mol Cell. 1999;4(1):21-33.
[2] Rodrigo-Brenni MC, Thomas S, Bouck DC, Kaplan KB. Sgt1p and Skp1p modulate the assembly and turnover of CBF3 complexes required for proper kinetochore function. Mol Biol Cell. 2004;15(7):3366-78.
[3] Yamamoto T, Mori Y, Ishibashi T, Uchiyama Y, Sakaguchi N, Furukawa T, Hashimoto J, Kimura S, Sakaguchi K. Characterization of Rad6 from a higher plant, rice (Oryza sativa L.) and its interaction with Sgt1, a subunit of the SCF ubiquitin ligase complex. Biochem Biophys Res Commun. 2004;314(2):434-9.
[4] Gray WM, Muskett PR, Chuang HW, Parker JE. Arabidopsis SGT1b is required for SCF(TIR1)-mediated auxin response. Plant Cell. 2003;15(6):1310-9.
[5] Spiechowicz M, Filipek A. The expression and function of Sgt1 protein in eukaryotic cells. Acta Neurobiol Exp (Wars). 2005;65(2):161-5.
[6] Zou X, Ji C, Wang L, Wu M, Zheng H, Xu J, Jin F, Gu S, Ying K, Xie Y, Mao Y. Molecular cloning and characterization of SGT1.2, a novel splice variant of Homo sapiens SGT1. DNA Seq. 2004;15(2):140-3.
[7] Filipek A, Ku?nicki J. Molecular cloning and expression of a mouse brain cDNA encoding a novel protein target of calcyclin. J Neurochem. 1998;70(5):1793-8.
[8] Matsuzawa SI, Reed JC. Siah-1, SIP, and Ebi collaborate in a novel pathway for beta-catenin degradation linked to p53 responses. Mol Cell. 2001;7(5):915-26.
[9] Nikandrov VN, Chaplinskaya EV. Protein S-100: structural and functional properties and role in nervous tissue. Biopolym Cell. 2005; 21(1):12-27.
[10] Lee YT, Jacob J, Michowski W, Nowotny M, Kuznicki J, Chazin WJ. Human Sgt1 binds HSP90 through the CHORD-Sgt1 domain and not the tetratricopeptide repeat domain. J Biol Chem. 2004;279(16):16511-7.
[11] Sidorik LL, Rybkinska TA, Bakhiya NG, Rodnin NV, Filonenko VV, Entelis NS, Tarassov IA, Martin RP, Matsuka GKh. The immunochemical cross-reactivity between cytoplasmic and mitochondrial mammalian lysyl-tRNA synthetases. Biopolym Cell. 2000; 16(5):363-8.
[12] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[13] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[14] Sidorik LL, Gudzera OI, Dragovoz VA, Tukalo MA, Beresten SF. Immuno-chemical non-cross-reactivity between eukaryotic and prokaryotic seryl-tRNA synthetases. FEBS Lett. 1991;292(1-2):76-8.
[15] Matsiota P, Druet P, Dosquet P, Guilbert B, Avrameas S. Natural autoantibodies in systemic lupus erythematosus. Clin Exp Immunol. 1987;69(1):79-88.
[16] Ternynck T, Bleux C, Gregoire J, Avrameas S, Kanellopoulos-Langevin C. Comparison between autoantibodies arising during Trypanosoma cruzi infection in mice and natural autoantibodies. J Immunol. 1990;144(4):1504-11.
[17] Dispersyn GD, Borgers M. Apoptosis in the heart: about programmed cell death and survival. News Physiol Sci. 2001;16:41-7.
[18] Gottesman S, Wickner S, Maurizi MR. Protein quality control: triage by chaperones and proteases. Genes Dev. 1997;11(7):815-23.
[19] Welchman RL, Gordon C, Mayer RJ. Ubiquitin and ubiquitin-like proteins as multifunctional signals. Nat Rev Mol Cell Biol. 2005;6(8):599-609.
[20] Jakob U. HSP90--news from the front. Front Biosci. 1996;1:d309-17.
[21] Nowotny M, Spiechowicz M, Jastrzebska B, Filipek A, Kitagawa K, Kuznicki J. Calcium-regulated interaction of Sgt1 with S100A6 (calcyclin) and other S100 proteins. J Biol Chem. 2003;278(29):26923-8.
[22] Snoeckx LH, Cornelussen RN, Van Nieuwenhoven FA, Reneman RS, Van Der Vusse GJ. Heat shock proteins and cardiovascular pathophysiology. Physiol Rev. 2001;81(4):1461-97.
[23] Kapustian LN, Kyyamova RG, Gryshkova VS, Terentiev AG, Filonenko VV, Sidorik LL. Obtaining recombinant chaperon CroEL and its immunological cross-reactivity with Hsp60. Biopolym Cell. 2006; 22(2):117-20.