Biopolym. Cell. 2007; 23(5):386-390.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000777
Структура та функції біополімерів
Характеристика фізичних властивостей двох ізоформ фактора елонгації трансляції eEF1A
1Новосильна О. В., 2Тимченко О. О., 2Тиктопуло Є. І., 2Сердюк І. Н., 1Негруцький Б. С., 1Єльська Г. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут білка РАН
    вул. Інститутська, 4, Пущино, Московська область, Російська Федерація, 142290

Abstract

Дві тканиноспецифічні ізоформи фактора елонгації 1А ссавців (eEF1A1 і eEF1A2) ідентичні на 98 %. Але деякі їхні функції в організмі значно різняться, що в окремих випадках може бути пов’язано з індукцією канцерогенезу. Ми припустили, що незначна різниця у первинних послідовностях може призводити до суттєвих відмінностей у просторовій структурі ізоформ eEF1A. Це, в свою чергу, може впливати на здатність тієї чи іншої ізоформи взаємодіяти з білками-партнерами. В даній роботі методами диференційної сканувальної мікрокалориметрії і кругового дихроїзму на ділянках далекого і ближнього УФ встановлено, що потенційно онкогенна ізоформа eEF1A2 має компактнішу просторову структуру, ніж eEF1A1, причому відмінності проявляються на рівні як вторинної, так і третинної структури білків.
Keywords: фактор елонгації трансляції eEF1A, біосинтез білка, дифференційна сканувальна мікрокалориметрія, круговий дихроїзм
Повний текст: (PDF, російською) (PDF, англійською)

References

[1] Negrutskii BS, Deutscher MP. Channeling of aminoacyl-tRNA for protein synthesis in vivo. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(11):4991-5.
[2] Knudsen SM, Frydenberg J, Clark BF, Leffers H. Tissue-dependent variation in the expression of elongation factor-1 alpha isoforms: isolation and characterisation of a cDNA encoding a novel variant of human elongation-factor 1 alpha. Eur J Biochem. 1993;215(3):549-54.
[3] Lee S, Wolfraim LA, Wang E. Differential expression of S1 and elongation factor-1 alpha during rat development. J Biol Chem. 1993;268(32):24453-9.
[4] Lee JM. The role of protein elongation factor eEF1A2 in ovarian cancer. Reprod Biol Endocrinol. 2003;1:69.
[5] Anand N, Murthy S, Amann G, Wernick M, Porter LA, Cukier IH, Collins C, Gray JW, Diebold J, Demetrick DJ, Lee JM. Protein elongation factor EEF1A2 is a putative oncogene in ovarian cancer. Nat Genet. 2002;31(3):301-5.
[6] Tomlinson VA, Newbery HJ, Wray NR, Jackson J, Larionov A, Miller WR, Dixon JM, Abbott CM. Translation elongation factor eEF1A2 is a potential oncoprotein that is overexpressed in two-thirds of breast tumours. BMC Cancer. 2005;5:113.
[7] Zhu H, Lam DC, Han KC, Tin VP, Suen WS, Wang E, Lam WK, Cai WW, Chung LP, Wong MP. High resolution analysis of genomic aberrations by metaphase and array comparative genomic hybridization identifies candidate tumour genes in lung cancer cell lines. Cancer Lett. 2007;245(1-2):303-14.
[8] Li R, Wang H, Bekele BN, Yin Z, Caraway NP, Katz RL, Stass SA, Jiang F. Identification of putative oncogenes in lung adenocarcinoma by a comprehensive functional genomic approach. Oncogene. 2006;25(18):2628-35.
[9] Kanibolotsky D, Novosyl'na O, Negrutskii B, Miroshnychenko M. Molecular dynamics of the second isoform of human translation elongation factor 1A. Visnyk KNU Shevchenka. 2007;49:37-9.
[10] Kanibolotsky DS, Novosil'naya AV, Negrutskii BS, El'skaya AV. Conformational mobility of human translation elongation factor A1. Biopolym Cell. 2007; 23(4):307-17.
[11] Shalak VF, Budkevich TV, Negrutski? BS, El'skaia AV. A fast and effective method for purification of elongation factor 1 alpha from rabbit liver. Ukr Biokhim Zh. 1997;69(2):104-9.
[12] Carvalho MD, Carvalho JF, Merrick WC. Biological characterization of various forms of elongation factor 1 from rabbit reticulocytes. Arch Biochem Biophys. 1984;234(2):603-11.
[13] Senin AA, Potekhin SA, Tiktopulo EI, Filomonov VV. Differential Scanning Microcalorimeter SCAL-1. J Therm Anal Calorimetry. 2000; 62(1): 153-60.
[14] Privalov PL, Potekhin SA. Scanning microcalorimetry in studying temperature-induced changes in proteins. Methods Enzymol. 1986;131:4-51.
[15] Sturtevant JM. Heat capacity and entropy changes in processes involving proteins. Proc Natl Acad Sci U S A. 1977;74(6):2236-40.
[16] Gething MJ, Davidson BE. Chorismate mutase/prephenate dehydratase from Escherichia coli K12. Effect of phenylalanine, NaCl and pH on the protein conformation. Eur J Biochem. 1978;86(1):159-64.
[17] Plunkett G, Ryan CA. Reduction and carboxamidomethylation of the single disulfide bond of proteinase inhibitor I from potato tubers. Effects on stability, immunological properties, and inhibitory activities. J Biol Chem. 1980;255(7):2752-5.
[18] Tinoko I, Zauer K, Veng D, Paglisi D. Physical chemistry. Principles and applications in the biological sciences. Tekhnosfera. 2005;584-7.