Biopolym. Cell. 2007; 23(2):93-99.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00075A
Молекулярна та клітинна біотехнології
Створення ДНК-вакцини проти класичної чуми свиней
1Похоленко Я. О., 1Рубан Т. О., 1Сухорада О. М., 2Дерябін О. М., 1Титок Т. Г., 1Кордюм В. А.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут ветеринарної медицини НААН України
    Вул. Донецька, 30, Київ, Україна, 03151

Abstract

Розробка ДНК-вакцини проти класичної чуми свиней (КЧС) є перспективним напрямком, оскільки в цьому разі є можливим створити марковану вакцину завдяки використанню лише частини молекули протективного антигену та забезпечити ефективну індукцію як гуморальної, так і клітинної імунної відповіді. В ході проведеного дослідження створено рекомбінантну конструкцію, яка несе фрагмент гена Е2 ВКЧС у складі еукаріотної експресійної касети, та показано, що із сконструйованої рекомбінантної плазміди pTR-BKneo~ у клітинах лінії СНО-К1 експресується фрагмент білка Е2 ВКЧС. Зроблено припущення, що відбувається посттрансляційна модифікація зазначеного фрагмента. Отримана ДНК-вакцина здатна індукувати продукцію специфічних до фрагмента Е2 ВКЧС антитіл у мишей.
Keywords: вірус класичної чуми свиней (ВКЧС), ДНК-вакцина, Е2 глікопротеїн ВКЧС, імунізація, гуморальна імунна відповідь
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Dong XN, Chen YH. Marker vaccine strategies and candidate CSFV marker vaccines. Vaccine. 2007;25(2):205-30.
[2] Sambrook J, Fritsch EE, Maniatis T. Molecular cloning. New York: Cold Spring Harbor Lab. press, 1989. 625 p.
[3] Current protocols in molecular biology. Eds F. M. Ausubel. New York: J. Willey & Sons, 1997. Vol. 1: 1.8.1. 1.8.3.
[4] Catalogue Russian cell culture collection (RCCC). St. Petersburg; OMSK, 1999. 33 p.
[5] Toporova OK, Novikova SN, Lihacheva LI, Suhorada OM, Ruban TA, Kozel JA, Irodov DM, Kordium VA. Non-viral gene delivery of human apoA1 into mammalian cells in vitro and in vivo. Biopolym Cell. 2004; 20(1-2):25-32.
[6] Deriabin OM, Deriabina OG, Kulinich RM, Reznik VS. The protective properties of the recombinant E2 protein of the classical swine fever expressed in E.coli. The Herald of the Belaya Tserkov National Agrarian University. 2005; Iss 31: 151-8.
[7] Immunological Methods. I. Lefkovits, B. Pernis, Eds. Academic Press, New York, 1979; 467 p
[8] Bollag DM, Rozycki DM, Edelstein SJ. Protein methods. New York, 1996. 415 p.
[9] Fisher RA. Statistical methods for researchers. M.: Gosstatizdat, 1958. 268 p.
[10] van Rijn PA, Miedema GK, Wensvoort G, van Gennip HG, Moormann RJ. Antigenic structure of envelope glycoprotein E1 of hog cholera virus. J Virol. 1994;68(6):3934-42.
[11] Andrew ME, Morrissy CJ, Lenghaus C, Oke PG, Sproat KW, Hodgson AL, Johnson MA, Coupar BE. Protection of pigs against classical swine fever with DNA-delivered gp55. Vaccine. 2000;18(18):1932-8.
[12] Hammond JM, Jansen ES, Morrissy CJ, Goff WV, Meehan GC, Williamson MM, Lenghaus C, Sproat KW, Andrew ME, Coupar BE, Johnson MA. A prime-boost vaccination strategy using naked DNA followed by recombinant porcine adenovirus protects pigs from classical swine fever. Vet Microbiol. 2001;80(2):101-19.
[13] Wienhold D, Armengol E, Marquardt A, Marquardt C, Voigt H, Büttner M, Saalmüller A, Pfaff E. Immunomodulatory effect of plasmids co-expressing cytokines in classical swine fever virus subunit gp55/E2-DNA vaccination. Vet Res. 2005;36(4):571-87.
[14] Markowska-Daniel I, Collins RA, Pejsak Z. Evaluation of genetic vaccine against classical swine fever. Vaccine. 2001;19(17-19):2480-4.
[15] Yu X, Tu C, Li H, Hu R, Chen C, Li Z, Zhang M, Yin Z. DNA-mediated protection against classical swine fever virus. Vaccine. 2001;19(11-12):1520-5.
[16] Kirilenko SD, Deriabin OM, Kirilenko OL, Deriabina EG, Busol VO. Cloning and overexpression of the part of envelope protein El gene of classical swine fever virus (Strain Shi-Min) in Escherichia coli. Biopolym Cell. 1996; 12(5):93-9.
[17] Boshart M, Weber F, Jahn G, Dorsch-Häsler K, Fleckenstein B, Schaffner W. A very strong enhancer is located upstream of an immediate early gene of human cytomegalovirus. Cell. 1985;41(2):521-30.
[18] Foecking MK, Hofstetter H. Powerful and versatile enhancer-promoter unit for mammalian expression vectors. Gene. 1986;45(1):101-5.
[19] Xin KQ, Ooki T, Jounai N, Mizukami H, Hamajima K, Kojima Y, Ohba K, Toda Y, Hirai S, Klinman DM, Ozawa K, Okuda K. A DNA vaccine containing inverted terminal repeats from adeno-associated virus increases immunity to HIV. J Gene Med. 2003;5(5):438-45.
[20] Chikhlikar P, Barros de Arruda L, Agrawal S, Byrne B, Guggino W, August JT, Marques ET Jr. Inverted terminal repeat sequences of adeno-associated virus enhance the antibody and CD8(+) responses to a HIV-1 p55Gag/LAMP DNA vaccine chimera. Virology. 2004;323(2):220-32.
[21] Rümenapf T, Unger G, Strauss JH, Thiel HJ. Processing of the envelope glycoproteins of pestiviruses. J Virol. 1993;67(6):3288-94.
[22] Pokholenko IO, Titok TG, Sukhorada OM, Ruban TA. Development of model DNA-vaccine. Biopolym Cell. 2005; 21(3):270-274.
[23] Wolff JA, Dowty ME, Jiao S, Repetto G, Berg RK, Ludtke JJ, Williams P, Slautterback DB. Expression of naked plasmids by cultured myotubes and entry of plasmids into T tubules and caveolae of mammalian skeletal muscle. J Cell Sci. 1992;103 ( Pt 4):1249-59.
[24] Budker V, Budker T, Zhang G, Subbotin V, Loomis A, Wolff JA. Hypothesis: naked plasmid DNA is taken up by cells in vivo by a receptor-mediated process. J Gene Med. 2000;2(2):76-88.