Biopolym. Cell. 2006; 22(1):29-32.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000717
Структура та функції біополімерів
Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази
1Лукаш Т. О.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Фактор елонгації трансляції 1 А забезпечує транспорт і зв'язування відповідної кодон-специфічної аміноацил-тРНК синтетази з аміноацильним сайтом рибосоми. У клітинах ссавців виявлено дві тканиноспецифічні ізоформи eEFJA. Показано, що eEFlA1 і eEFlA2 подібно до молекулярних шаперонів, залучених до фолдингу і ренатурації білка, руйнують агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази.
Keywords: фактор елонгації трансляції 1 А, фенілаланіл-тРНК синтетаза, шаперон, агре­ гація, термоденатурація
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Negrutskii BS, El'skaya AV. Eukaryotic translation elongation factor 1 alpha: structure, expression, functions, and possible role in aminoacyl-tRNA channeling. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1998;60:47-78.
[2] Khalyfa A, Bourbeau D, Chen E, Petroulakis E, Pan J, Xu S, Wang E. Characterization of elongation factor-1A (eEF1A-1) and eEF1A-2/S1 protein expression in normal and wasted mice. J Biol Chem. 2001;276(25):22915-22.
[3] Yang F, Demma M, Warren V, Dharmawardhane S, Condeelis J. Identification of an actin-binding protein from Dictyostelium as elongation factor 1a. Nature. 1990;347(6292):494-6.
[4] Shiina N, Gotoh Y, Kubomura N, Iwamatsu A, Nishida E. Microtubule severing by elongation factor 1 alpha. Science. 1994;266(5183):282-5.
[5] Hendrick JP, Hartl FU. Molecular chaperone functions of heat-shock proteins. Annu Rev Biochem. 1993;62:349-84.
[6] Kudlicki W, Coffman A, Kramer G, Hardesty B. Renaturation of rhodanese by translational elongation factor (EF) Tu. Protein refolding by EF-Tu flexing. J Biol Chem. 1997;272(51):32206-10.
[7] Caldas TD, El Yaagoubi A, Richarme G. Chaperone properties of bacterial elongation factor EF-Tu. J Biol Chem. 1998;273(19):11478-82.
[8] Fink AL. Chaperone-mediated protein folding. Physiol Rev. 1999;79(2):425-49.
[9] Lukash TO, Turkovskaya GV, Negrutskii BS, Elskaya AV. Renaturation of phenylalanyl-tRNA synlhetase by translation elongation factor eEF1A. Biopolym Cell. 2003; 19(4):350-4.
[10] Lukash TO, Turkivska HV, Negrutskii BS, El'skaya AV. Chaperone-like activity of mammalian elongation factor eEF1A: renaturation of aminoacyl-tRNA synthetases. Int J Biochem Cell Biol. 2004;36(7):1341-7.
[11] Pailliez JP, Waller JP. Phenylalanyl-tRNA synthetases from sheep liver and yeast. Correlation between net charge and binding to ribosomes. J Biol Chem. 1984;259(24):15491-6.
[12] Ovcharenko GV, Ivanov LL. Methods for determining the enzymatic activity of aminoacyl-tRNA synthetases. Methods of molecular biology. Kiev: Naukova dumka, 1979: 133-9.
[13] Shalak VF, Budkevich TV, Negrutski? BS, El'skaia AV. A fast and effective method for purification of elongation factor 1 alpha from rabbit liver. Ukr Biokhim Zh. 1997;69(2):104-9.
[14] Irvin JD, Hardesty B. Binding of aminoacyl transfer ribonucleic acid synthetases to ribosomes from rabbit reticulocytes. Biochemistry. 1972;11(10):1915-20.
[15] Bobkova EV, Vol'fson AD, Ankilova VN, Lavrik OI. Separation and comparative characteristics of subunits of phenylalanyl-tRNA synthetase from Escherichia coli MRE-600 and Thermus thermophilus HB8. Biokhimiia. 1990;55(3):525-33.
[16] Damaschun G, Damaschun H, Gast K, Zirwer D. Denatured states of yeast phosphoglycerate kinase. Biochemistry (Mosc). 1998;63(3):259-75.
[17] Moor N, Linshiz G, Safro M. Cloning and expression of human phenylalanyl-tRNA synthetase in Escherichia coli: comparative study of purified recombinant enzymes. Protein Expr Purif. 2002;24(2):260-7.