Biopolym. Cell. 2005; 21(5):446-453.
Біоінформатика
Аналіз неструктурованих ділянок
цитоплазматичної тирозил-тРНК синтетази
людини методами біоінформатики
- Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
Abstract
Передбачено неструктуровані ділянки цитоплазматичної тирозил-тРНК синтетази ссавців
методами біоінформатики з використанням 15 веб-серверів. Показано високу імовірність неструктурованого стану для рухливої «KMSKS»-петлі каталітичного центра (залишки Рго216–Lys231), яка набуває визначеної конформації під час каталітичного акта. Для ділянки межмодульного лінкера (залишки Asp343–Glu359) показано найбільшу імовірність перебування у
неструктурованому стані. Порівняння цих даних з величинами В-факторів Cα-атомів кристалографічних структур N- і С-кінцевих модулів виявило чітку кореляцію даних біоінформатики і
рентгеноструктурного аналізу. Наявність гнучкого міжмодульного лінкера є характерною ознакою білків, які містять EMAP ІІ-подібний С-кінцевий модуль. Висловлено гіпотезу стосовно того,
що конформаційні перебудови у лінкерній ділянці можуть відігравати суттєву роль при форму-
ванні комплексів цих білків з тРНК.
Keywords: тирозил-тРНК синтетаза, неструктуровані ділянки, біоінформатика.
Повний текст: (PDF, українською)
References
[1]
Wright PE, Dyson HJ. Intrinsically unstructured proteins: re-assessing the protein structure-function paradigm. J Mol Biol. 1999;293(2):321-31. Review.
[2]
Dyson HJ, Wright PE. Intrinsically unstructured proteins and their functions. Nat Rev Mol Cell Biol. 2005;6(3):197-208. Review.
[3]
Dunker AK, Lawson JD, Brown CJ, Williams RM, Romero P, Oh JS, Oldfield CJ, Campen AM, Ratliff CM, Hipps KW, Ausio J, Nissen MS, Reeves R, Kang C, Kissinger CR, Bailey RW, Griswold MD, Chiu W, Garner EC, Obradovic Z. Intrinsically disordered protein. J Mol Graph Model. 2001;19(1):26-59.
[4]
Uversky VN. Natively unfolded proteins: a point where biology waits for physics. Protein Sci. 2002;11(4):739-56.
[5]
Dyson HJ, Wright PE. Elucidation of the protein folding landscape by NMR. Methods Enzymol. 2005;394:299-321.
[6]
Uversky VN, Gillespie JR, Fink AL. Why are "natively unfolded" proteins unstructured under physiologic conditions? Proteins. 2000;41(3):415-27.
[7]
Del?age G, Blanchet C, Geourjon C. Protein structure prediction. Implications for the biologist. Biochimie. 1997;79(11):681-6.
[8]
Linding R, Jensen LJ, Diella F, Bork P, Gibson TJ, Russell RB. Protein disorder prediction: implications for structural proteomics. Structure. 2003;11(11):1453-9.
[9]
Ward JJ, McGuffin LJ, Bryson K, Buxton BF, Jones DT. The DISOPRED server for the prediction of protein disorder. Bioinformatics. 2004;20(13):2138-9.
[10]
Cheng J, Randall AZ, Sweredoski MJ, Baldi P. SCRATCH: a protein structure and structural feature prediction server. Nucleic Acids Res. 2005;33(Web Server issue):W72-6.
[11]
MacCallum RM. Striped sheets and protein contact prediction. Bioinformatics. 2004;20 Suppl 1:i224-31.
[12]
Kleeman TA, Wei D, Simpson KL, First EA. Human tyrosyl-tRNA synthetase shares amino acid sequence homology with a putative cytokine. J Biol Chem. 1997;272(22):14420-5.
[13]
Kornelyuk AI. Structural and functional investigation of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 1998; 14(4):349-59.
[14]
Yang XL, Skene RJ, McRee DE, Schimmel P. Crystal structure of a human aminoacyl-tRNA synthetase cytokine. Proc Natl Acad Sci U S A. 2002;99(24):15369-74.
[15]
Yang XL, Otero FJ, Skene RJ, McRee DE, Schimmel P, Ribas de Pouplana L. Crystal structures that suggest late development of genetic code components for differentiating aromatic side chains. Proc Natl Acad Sci U S A. 2003;100(26):15376-80.
[16]
Yang X-L, Liu J, Skene RJ, McRee DE, Schimmel P. Crystal Structure of an EMAP-II-Like Cytokine Released from a Human tRNA Synthetase. Helv Chim Acta. 2003;86(4):1246–57.
[17]
Gnatenko DV, Korneliuk AI, Kurochkin IV, Ribkinska TA, Matsuka GKh. [Isolation and characteristics of functionally active proteolytically modified forms of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver]. Ukr Biokhim Zh. 1991;63(4):61-7.
[18]
Ivakhno SS, Kornelyuk AI. Cytokine-like activities of some aminoacyl-tRNA synthetases and auxiliary p43 cofactor of aminoacylation reaction and their role in oncogenesis. Exp Oncol. 2004;26(4):250-5.
[19]
Vucetic S, Obradovic Z, Vacic V, Radivojac P, Peng K, Iakoucheva LM, Cortese MS, Lawson JD, Brown CJ, Sikes JG, Newton CD, Dunker AK. DisProt: a database of protein disorder. Bioinformatics. 2005;21(1):137-40.
[20]
Linding R, Russell RB, Neduva V, Gibson TJ. GlobPlot: Exploring protein sequences for globularity and disorder. Nucleic Acids Res. 2003;31(13):3701-8.
[21]
Doszt?nyi Z, Csizm?k V, Tompa P, Simon I. The pairwise energy content estimated from amino acid composition discriminates between folded and intrinsically unstructured proteins. J Mol Biol. 2005;347(4):827-39.
[22]
Liu J, Rost B. NORSp: Predictions of long regions without regular secondary structure. Nucleic Acids Res. 2003;31(13):3833-5.
[23]
Salamov AA, Solovyev VV. Protein secondary structure prediction using local alignments. J Mol Biol. 1997;268(1):31-6.
[24]
Li X, Romero P, Rani M, Dunker AK, Obradovic Z. Predicting Protein Disorder for N-, C-, and Internal Regions. Genome Inform Ser Workshop Genome Inform. 1999;10:30-40.
[25]
Romero P, Obradovic Z, Li X, Garner EC, Brown CJ, Dunker AK. Sequence complexity of disordered protein. Proteins. 2001;42(1):38-48.
[26]
Coeytaux K, Poupon A. Prediction of unfolded segments in a protein sequence based on amino acid composition. Bioinformatics. 2005;21(9):1891-900.
[27]
Thomson R, Esnouf R. Prediction of Natively Disordered Regions in Proteins Using a Bio-basis Function Neural Network. Lecture Notes in Computer Science. 2004;108–16.
