Biopolym. Cell. 2005; 21(5):400-406.
Структура та функції біополімерів
Дослідження неканонічних комплексів
еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr
та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих
доменів синтетази у взаємодії з тРНК
1Футерник П. В., 2Ольжак К., 2Пшикорська А., 1Корнелюк О. І., 1Негруцький Б. С.
- Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 - Інститут біохімії і біофізики Польської академії наук
вул. Павінського, 5a, Варшава, Польща, 02-106
Abstract
Методом аналізу затримки смуги в полікриламідному гелі делеційних мутантів з'ясовано роль
окремих доменів тирозил-тРНК синтетази (TyrRS) у взаємодії з тРНК Ідентифіковано сайт
TyrRS, відповідальний за зв'язування гомологічної тРНКTyr. Цей сайт формується, в основному,
каталітичним модулем TyrRS (TyrRS-ΔС). Проте специфічність зв'язування повнорозмірної
TyrRS виявилася суттєво вищою у порівнянні із зв'язуванням тРНКTyr каталітичним модулем
TyrRSΔC. Окремий С-модуль також зберігає здатність до зв'язування тРНКTyr, однак з досить
низькою спорідненістю. Отже, припускається можливість залучення цитокінподібного С-модуля
ТугRS до зв'язування тРНК у повнорозмірній ТугRS. Досліджено формування неканонічного
потрійного комплексу тРНКTyr з еЕРІА*GDP. Ми детектували також формування неканонічного
четвертинного комплексу еЕР1А*GDP*тРНКTyr*TyrRS. Найвірогідніше, що основний внесок до
цієї взаємодії робить каталітичний домен TyrRS, тому що TyrRS-ΔC також здатна формувати
четвертинний комплекс. Ці дані свідчать на користь існування універсального механізму каналю-
вання тРНК, оскільки є вже третім прикладом формування таких незвичних комплексів з
різними тРНК
Keywords: еукаріотний фактор елонгації 1 А, тРНКTyr, тирозил-тРНК синтетаза
Повний текст: (PDF, українською)
References
[1]
Negrutskii BS, Deutscher MP. Channeling of aminoacyl-tRNA for protein synthesis in vivo. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(11):4991-5.
[2]
Negrutskii BS, El'skaya AV. Eukaryotic translation elongation factor 1 alpha: structure, expression, functions, and possible role in aminoacyl-tRNA channeling. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1998;60:47-78.
[3]
Negrutskii BS, Budkevich TV, Shalak VF, Turkovskaya GV, El'Skaya AV. Rabbit translation elongation factor 1 alpha stimulates the activity of homologous aminoacyl-tRNA synthetase. FEBS Lett. 1996;382(1-2):18-20.
[4]
Petrushenko ZM, Negrutskii BS, Ladokhin AS, Budkevich TV, Shalak VF, El'skaya AV. Evidence for the formation of an unusual ternary complex of rabbit liver EF-1alpha with GDP and deacylated tRNA. FEBS Lett. 1997;407(1):13-7.
[5]
Futernyk PV, Pogribna AP, Petrushenko ZM, Negrutski BS, El'skaya GV. Investigation of the complexes of elongation factor 1A with tRNASer and seryl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 2004; 20(1-2):17-23.
[6]
Petrushenko ZM, Budkevich TV, Shalak VF, Negrutskii BS, El'skaya AV. Novel complexes of mammalian translation elongation factor eEF1A.GDP with uncharged tRNA and aminoacyl-tRNA synthetase. Implications for tRNA channeling. Eur J Biochem. 2002;269(19):4811-8.
[7]
Levanets OV, Naidenov VG, Woodmaska MI, Matsuka GH, Kornelyuk AI. Cloning of cDNA encoding C-terminal part of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase using of PCR-amplified radioactive probe. Biopolym Cell. 1997; 13(2):121-6.
[8]
Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.
[9]
Kleeman TA, Wei D, Simpson KL, First EA. Human tyrosyl-tRNA synthetase shares amino acid sequence homology with a putative cytokine. J Biol Chem. 1997;272(22):14420-5.
[10]
Levanets OV, Naidenov VG, Odynets KA, Woodmaska MI, Matsuka GKh, Kornelyuk AI. Homology of C-terminal non-catalytic domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase with cylokine EMAP II and non-catalytic domains of methionyl- and phenylalanyl-tRNA synthetases. Biopolym Cell. 1997; 13(6):474-8.
[11]
Kornelyuk AI, Tas MPR, Dubrovsky AL, Murray JC. Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 1999; 15(2):168-72.
[12]
Wakasugi K, Schimmel P. Two distinct cytokines released from a human aminoacyl-tRNA synthetase. Science. 1999;284(5411):147-51.
[13]
Golub AG, Odynets KA, Nyporko AYu, Konelyuk AI. Structure modeling of the COOH-terminal cytokine-like module of the mammalian cytoplasmic tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym. Cell. 2000; 16(6):515-24.
[14]
Odynets KA, Bazylevskyi OE, Kornelyuk AI. Homology modeling of structure of NH2-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 2002; 18(6):547-50.
[15]
Yang XL, Skene RJ, McRee DE, Schimmel P. Crystal structure of a human aminoacyl-tRNA synthetase cytokine. Proc Natl Acad Sci U S A. 2002;99(24):15369-74.
[16]
Yang X-L, Liu J, Skene RJ, McRee DE, Schimmel P. Crystal structure of an EMAP-II-like cytokine released from a human tRNA synthetase. Helv Chim Acta. 2003;86(4):1246-57.
[17]
Dubrovsky AL, Brown Jn, Kornelyuk AI, Murray JC, Matsuka GKh. Bacterial expression of full-length and truncated forms of cytokine EMAP-2 and cytokine-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 2000; 16(3):229-35.
[18]
Brunngraber EF. A simplified procedure for the preparation of "soluble" RNA from rat liver. Biochem Biophys Res Commun. 1962;8:1-3.
[19]
Silberklang M, Gillum AM, RajBhandary UL. Use of in vitro 32P labeling in the sequence analysis of nonradioactive tRNAs. Methods Enzymol. 1979;59:58-109.
[20]
Keith G, Pixa G, Fix C, Dirheimer G. Primary structure of three tRNAs from brewer's yeast: tRNAPro2, tRNAHis1 and tRNAHis2. Biochimie. 1983;65(11-12):661-72.
[21]
Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[22]
Yaremchuk A, Kriklivyi I, Tukalo M, Cusack S. Class I tyrosyl-tRNA synthetase has a class II mode of cognate tRNA recognition. EMBO J. 2002;21(14):3829-40.
[23]
Swairjo MA, Morales AJ, Wang CC, Ortiz AR, Schimmel P. Crystal structure of trbp111: a structure-specific tRNA-binding protein. EMBO J. 2000;19(23):6287-98.
[24]
Simos G, Segref A, Fasiolo F, Hellmuth K, Shevchenko A, Mann M, Hurt EC. The yeast protein Arc1p binds to tRNA and functions as a cofactor for the methionyl- and glutamyl-tRNA synthetases. EMBO J. 1996;15(19):5437-48.
[25]
Kim Y, Shin J, Li R, Cheong C, Kim K, Kim S. A novel anti-tumor cytokine contains an RNA binding motif present in aminoacyl-tRNA synthetases. J Biol Chem. 2000;275(35):27062-8.
[26]
Shalak V, Kaminska M, Mitnacht-Kraus R, Vandenabeele P, Clauss M, Mirande M. The EMAPII cytokine is released from the mammalian multisynthetase complex after cleavage of its p43/proEMAPII component. J Biol Chem. 2001;276(26):23769-76.
[27]
Golub A, Petrushenko Z, Odynets K, Dubrovsky A, Rozhko O, Matsuka G, Solecka K, Olszak K, Przykorska A, Kornelyuk A. Cytokine-like C-terminal module of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase reveals structure-specific tRNA binding: Computational docking modeling and footprint analysis. Aminoacyl-tRNA synthetases in biology, medicine, and evolution. Asilomar, 2002: 116.
[28]
Dreher TW, Uhlenbeck OC, Browning KS. Quantitative assessment of EF-1alpha.GTP binding to aminoacyl-tRNAs, aminoacyl-viral RNA, and tRNA shows close correspondence to the RNA binding properties of EF-Tu. J Biol Chem. 1999;274(2):666-72.
[29]
Gnatenko DV, Kornelyuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GH. High molecular weight complex of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Biopolym Cell. 1991; 7(1):63-9.
