Biopolym. Cell. 2003; 19(6):499-503.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00067A
Структура та функції біополімерів
Внутрішньомолекулярна структура і окислювальна модифікація головних фракцій гемоглобінів окремих представників ссавців і риб
1Коношенко С. В., 1Гідулянов А. О.
  1. Таврійський національний університет ім. В. І. Вернадського
    пр. Вернадського, 4, Сімферополь, Україна, 95007

Abstract

Обговорюються філогенетичні особливості загального об'єму гідрофобних порожнин і ступеня гідрофобності центральних ділянок молекул головних фракцій гемоглобінів окремих пред­ставників класу ссавців і класу риб. Встановлено, що гемог­лобіни хребетних піддаються окислювальній модифікації в еритроцитах, рівень якої має видову специфічність і певну залежність від внутрішньомолекулярної структури білка. У представників класу ссавців спостерігається прямий зв'язок між загальним об'ємом гідрофобних порожнин молекул гемог­лобінів та рівнем продуктів окислювальної модифікації основ­ного характеру, що виявляється в умовах ініціації окислю­вальних процесів. У представників класу риб виявлено зворот­ний зв'язок між відповідними показниками гемоглобінів у вихідному стані, до ініціації окислювальних процесів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Burlakova EB, Khrapova NG. The peroxide oxidation of membrane lipids and natural antioxidants. Russ Chem Rev. 1985; 54 (9):907-17.
[2] Vladimirov YuA, Olenev VI, Suslova TV, Potapenko AI. Mechanism of lipid peroxidation and its effect on the membrane. Itogi nauki i tekhniki. Biofizika. 1975;(5):56-60.
[3] Kulagin IuI, Levachev MM, Siurin AA, Lupinovich VL. [Peroxidation and features of fatty acid composition of cell membrane lipids in patients with hypertension]. Vopr Med Khim. 1989;35(3):129-32.
[4] Menshikova EB, Zenkov NK. Oxidative stress in inflammation. Usp Sovrem Biol. 1997; 117(2):155-69.
[5] Peskin AV. Interaction of reactive oxygen species with DNA. A review. Biochemistry (Mosc). 1997;62(12):1341-7.
[6] Dubinina EE, Burmistrov SO, Khodov DA, Porotov IG. [Oxidative modification of human serum proteins. A method of determining it]. Vopr Med Khim. 1995;41(1):24-6.
[7] Drabkin DL. A simplified technique for a large scale crystallization of human oxyhemoglobin; isomorphous transformations of hemoglobin and myoglobin in the crystalline state. Arch Biochem. 1949;21(1):224-32.
[8] Azhitski? GIu, Bagdasar'ian SN. [Possibility of isolation of monomeric immunochemically pure serum albumin]. Lab Delo. 1975;(12):712-4.
[9] Davis BJ. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. Ann N Y Acad Sci. 1964;121:404-27.
[10] Ostolovski? EM, Botsianski? AD, Zadorozhny? BA. [Study of the structure of mammalian serum albumin using fluorescent probes]. Biofizika. 1988;33(2):356-8.
[11] Izmaylova VN, Rebinder PA. Structuring in protein systems. Moscow, Nauka, 1974; 329 p.
[12] Konoshenko SV, Bayala Isso. Comparison characteristic of intramolecular mobility and affinity to oxygen of hemoglobins in vertebrate line. Biopolym Cell. 1994; 10(2):72-8.