Участь азотистих основ у формуванні просторової структури тРНКLeu із Thermus thermophilics

Коваленко, О. П.; Крикливий, І. А.; Тукало, М. А.

doi:10.7124/bc.000647

Biopolym. Cell. 2003; 19(2):151-156.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.000647

Структура та функції біополімерів

Участь азотистих основ у формуванні просторової структури тРНК^Leu із Thermus thermophilics

1Коваленко О. П., 1Крикливий І. А., 1Тукало М. А.

Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Методами хімічної модифікації вивчено реакційну здатність азотистих основ, шр входять до складу тРНК^Leu із Т. thermophilus. Одержані результати свідчать про існування молекул тРНК^Leu в розчині у вигляді канонічної L-форми. В корі молекули виникають триплетні взаємодії (8–14)-21у (13–221-9 і (15–48)~20а. Дві останні є характерною особливістю відомих просторо вих структур тРНК 11 класу. Встановлено, шр залишки 15 і 21 мають різну реакційну здатність у mPHK^Leu і тРНК^Ser із Т. thermophilus, шр вказує на відмінності у просторовій будові корових частин цих тРНК.

Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Himeno H, Hasegawa T, Ueda T, Watanabe K, Shimizu M. Conversion of aminoacylation specificity from tRNA(Tyr) to tRNA(Ser) in vitro. Nucleic Acids Res. 1990;18(23):6815-9.

[2] Asahara H, Himeno H, Tamura K, Hasegawa T, Watanabe K, Shimizu M. Recognition nucleotides of Escherichia coli tRNA(Leu) and its elements facilitating discrimination from tRNASer and tRNA(Tyr). J Mol Biol. 1993;231(2):219-29.

[3] Asahara H, Himeno H, Tamura K, Nameki N, Hasegawa T, Shimizu M. Escherichia coli seryl-tRNA synthetase recognizes tRNA(Ser) by its characteristic tertiary structure. J Mol Biol. 1994;236(3):738-48.

[4] Tocchini-Valentini G, Saks ME, Abelson J. tRNA leucine identity and recognition sets. J Mol Biol. 2000;298(5):779-93.

[5] Normanly J, Ogden RC, Horvath SJ, Abelson J. Changing the identity of a transfer RNA. Nature. 1986 May 15-21;321(6067):213-9.

[6] Gieg? R, Sissler M, Florentz C. Universal rules and idiosyncratic features in tRNA identity. Nucleic Acids Res. 1998;26(22):5017-35.

[7] Tamura K, Asahara H, Himeno H, Hasegawa T, Shimizu M. Identity elements of Escherichia coli tRNA(Ala). J Mol Recognit. 1991;4(4):129-32.

[8] Biou V, Yaremchuk A, Tukalo M, Cusack S. The 2.9 A crystal structure of T. thermophilus seryl-tRNA synthetase complexed with tRNA(Ser). Science. 1994;263(5152):1404-10.

[9] Yaremchuk A, Kriklivyi I, Tukalo M, Cusack S. Class I tyrosyl-tRNA synthetase has a class II mode of cognate tRNA recognition. EMBO J. 2002;21(14):3829-40.

[10] Asahara H, Nameki N, Hasegawa T. In vitro selection of RNAs aminoacylated by Escherichia coli leucyl-tRNA synthetase. J Mol Biol. 1998;283(3):605-18.

[11] Kovalenko OP, Petrushenko ZM, Kriklivy? IA, Iaremchuk AD, Tukalo MA. Comparative study of the reactability of phosphoric acid residues in tRNA(Ser) and tRNA(Leu) from Thermus thermophilus. Bioorg Khim. 1999;25(10):768-73.

[12] Kovalenko OP, Kriklivyi IA, Tukalo MA. Study of tertiary structure elements of tRNASer from Thermus thermophilus in solution. Biopolym Cell. 2000; 16(2):115-23.

[13] Petrushenko ZM, Kovalenko OP, Malchenko NN, Krikliviy IA, Yaremchuk AD, Tukalo MA. The primary structure of tRNASer from Thermus thermophilus. Biopolym Cell. 1997; 13(3):202-8.

[14] Silberklang M, Gillum AM, RajBhandary UL. The use of nuclease P1 in sequence analysis of end group labeled RNA. Nucleic Acids Res. 1977;4(12):4091-108.

[15] Romby P, Moras D, Dumas P, Ebel JP, Gieg? R. Comparison of the tertiary structure of yeast tRNA(Asp) and tRNA(Phe) in solution. Chemical modification study of the bases. J Mol Biol. 1987;195(1):193-204.

[16] Kim SH, Quigley GJ, Suddath FL, McPherson A, Sneden D, Kim JJ, Weinzierl J, Rich A. Three-dimensional structure of yeast phenylalanine transfer RNA: folding of the polynucleotide chain. Science. 1973;179(4070):285-8.

[17] Jack A, Ladner JE, Klug A. Crystallographic refinement of yeast phenylalanine transfer RNA at 2-5A resolution. J Mol Biol. 1976;108(4):619-49.

[18] Romby P, Carbon P, Westhof E, Ehresmann C, Ebel JP, Ehresmann B, Gieg? R. Importance of conserved residues for the conformation of the T-loop in tRNAs. J Biomol Struct Dyn. 1987;5(3):669-87.

[19] Dock-Bregeon AC, Westhof E, Gieg? R, Moras D. Solution structure of a tRNA with a large variable region: yeast tRNASer. J Mol Biol. 1989;206(4):707-22.

[20] Teter M, Quigley GJ, Rich A. The binding of metals to tRNA. Metal ions in genetic information transfer. Eds L. Gunther, L. Eichhorn, G. L. Marzilli. New York: Elsevier, 1981: 233-72.

[21] Westhof E, Dumas P, Moras D. Crystallographic refinement of yeast aspartic acid transfer RNA. J Mol Biol. 1985;184(1):119-45.

[22] Petrushenko ZM, Tukalo MA, Matsuka GKh. A study of the conformation of tRNA(IAGLeu) from the cow mammary gland using chemical modification methods. Bioorg Khim. 1988;14(1):31-6.