Biopolym. Cell. 2002; 18(4):334-339.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000615
Молекулярна та клітинна біотехнології
Вплив органічних джерел вуглецю на синтез рекомбінантного білка в клітинах Escherichia coli
1Славченко І. Ю.
  1. ВНДК «Біотехнолог»
    вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Досліджено вплив різних джерел вуглецю на синтез рекомбі­нантного альфа-2 інтерферону людини (ІФН) клітинами Е. coli SG30 (pIF-16). Встановлено, що при культивуванні проду­цента за температури 37 °С вихід рекомбінантного білка збільшується при додаванні до поживного середовища гліце­рину, рамнози, фруктози, сорбіту, а зменшується – при наяв­ності у середовищі глюкози, мальтози, манніту, ксилози. Виявлено, що негативний вплив цих речовин носить температурозалежний характер і супроводжується різким зниженням рН культурального середовища. Обговорюються можливі ме­ханізми впливу джерел вуглецю у культуральному середовищі на синтез рекомбінантного білка в клітинах Е. coli.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Schemidt RA, Qu J, Williams JR, Brusilow WS. Effects of carbon source on expression of F0 genes and on the stoichiometry of the c subunit in the F1F0 ATPase of Escherichia coli. J Bacteriol. 1998;180(12):3205-8.
[2] Park SJ, Gunsalus RP. Oxygen, iron, carbon, and superoxide control of the fumarase fumA and fumC genes of Escherichia coli: role of the arcA, fnr, and soxR gene products. J Bacteriol. 1995;177(21):6255-62.
[3] Park SJ, Cotter PA, Gunsalus RP. Regulation of malate dehydrogenase (mdh) gene expression in Escherichia coli in response to oxygen, carbon, and heme availability. J Bacteriol. 1995;177(22):6652-6.
[4] Nancib N, Branlant C, Boudrant J. Metabolic roles of peptone and yeast extract for the culture of a recombinant strain of Escherichia coli. J Ind Microbiol. 1991;8(3):165-9.
[5] Chagneau C, Heyde M, Alonso S, Portalier R, Laloi P. External-pH-dependent expression of the maltose regulon and ompF gene in Escherichia coli is affected by the level of glycerol kinase, encoded by glpK. J Bacteriol. 2001;183(19):5675-83.
[6] Luli GW, Strohl WR. Comparison of growth, acetate production, and acetate inhibition of Escherichia coli strains in batch and fed-batch fermentations. Appl Environ Microbiol. 1990;56(4):1004-11.
[7] van de Walle M, Shiloach J. Proposed mechanism of acetate accumulation in two recombinant Escherichia coli strains during high density fermentation. Biotechnol Bioeng. 1998;57(1):71-8.
[8] Farmer WR, Liao JC. Reduction of aerobic acetate production by Escherichia coli. Appl Environ Microbiol. 1997;63(8):3205-10.
[9] Kagawa N, Cao Q. Osmotic stress induced by carbohydrates enhances expression of foreign proteins in Escherichia coli. Arch Biochem Biophys. 2001;393(2):290-6.
[10] Tseng CP, Yu CC, Lin HH, Chang CY, Kuo JT. Oxygen- and growth rate-dependent regulation of Escherichia coli fumarase (FumA, FumB, and FumC) activity. J Bacteriol. 2001;183(2):461-7.
[11] Eppler T, Boos W. Glycerol-3-phosphate-mediated repression of malT in Escherichia coli does not require metabolism, depends on enzyme IIAGlc and is mediated by cAMP levels. Mol Microbiol. 1999;33(6):1221-31.
[12] Slavchenko IYu. Isolation of clones sensitive to bacteriophage ? from the phage resistant Escherichia coli strain. Biopolym Cell. 2001; 17(2):160-5.
[13] Slavchenko IYu. The expression of human alpha-2b interferon in different strains of Escherichia coli. Biopolym Cell. 2001; 17(6):546-50.
[14] Kravchenko VV, Guileva IP, Shamin VV, Kulichkov VA, Dobrynin VN, Filippov SA, Chuvpilo SA, Korobko VG. Construction of a tandem of artificial genes encoding human leukocyte interferon and its expression as a part of polycistronic template with coupled translation. Bioorg Khim. 1987; 13 (9):1186-93.
[15] Labinskaya AS. Microbiology with the microbiological studies technique. M.: Meditsina, 1972. 480 p.
[16] Slavchenko IYu. Investigation the influence of cultivation conditions on production of human alpha-2b interferon in Escherichia coli. Biopolym Cell. 2002; 18(2):164-70.
[17] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[18] Jishage M, Ishihama A. A stationary phase protein in Escherichia coli with binding activity to the major sigma subunit of RNA polymerase. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95(9):4953-8.
[19] Tanaka K, Takayanagi Y, Fujita N, Ishihama A, Takahashi H. Heterogeneity of the principal sigma factor in Escherichia coli: the rpoS gene product, sigma 38, is a second principal sigma factor of RNA polymerase in stationary-phase Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci U S A. 1993;90(8):3511-5.
[20] Loewen PC, Hu B, Strutinsky J, Sparling R. Regulation in the rpoS regulon of Escherichia coli. Can J Microbiol. 1998;44(8):707-17.
[21] Hengge-Aronis R. Back to log phase: sigma S as a global regulator in the osmotic control of gene expression in Escherichia coli. Mol Microbiol. 1996;21(5):887-93.
[22] Leandro P, Lechner MC, Tavares de Almeida I, Konecki D. Glycerol increases the yield and activity of human phenylalanine hydroxylase mutant enzymes produced in a prokaryotic expression system. Mol Genet Metab. 2001;73(2):173-8.
[23] Fang A, Demain AL. Influence of aeration and carbon source on production of microcin B17 by Escherichia coli ZK650. Appl Microbiol Biotechnol. 1997;47(5):547-53.