Biopolym. Cell. 2002; 18(4):307-311.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000610
Структура та функції біополімерів
Активність та експресія глутатіон S-трансферази Р1 у плаценті людини залежно від генотипу та рівня експресії цитохрому Р450 1А1
1Теплюк Н. М., 1Лебедева Л. М., 1Сазонова Л. Я., 1Самойленко А. А., 1Щербина М. С., 1Перепелюк М. М., 1Оболенська М. Ю.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Досліджено глутатіонтрансферазну активність цитозолю в зразках плаценти людини з різним генотипом цитохрому Р450 1А1 і глутатіонтрансфераз класу Р1 та М1, а також експресію глутатіонтрансферази Р1 у культурі клітин хоріокарциноми людини за умов короткочасної індукції цитохрому Р450 1А1 бензпіреном. Виявлено, що в клітинах плаценти у фізіологічних умовах і внаслідок короткочасної індукції цитохрому Р450 1А1 глутатіонтрансферазна ак­тивність цитозолю та експресія глутатіонтрансферази позитивно корелюють з активністю/ек­спресією цитохрому Р450 1A1
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Teplyuk NM, Lebedeva LM, Kolomiets LI, Butkevich DM, Khoronzhi MR, Puar'e MS, Obolenskaia MIu. Pheno-and genotyping of a placental detoxication system in ecologically unfavorable regions of Ukraine. Ukr Biokhim Zh. 2001;73(3):126-34.
[2] Obolens'ka MIu, Chaĭkovs'ka TL, Lebedieva LM, Teplyuk NM, Kolomiiets' LI, Ivans'ka NV, Didenko LV, Nekrich VV, Burlak HF. Detoxicating function of the placenta of childbearing women from ecologically unfavorable regions of the Ukraine. Ukr Biokhim Zh. 1998;70(2):89-97.
[3] Habig WH, Pabst MJ, Jakoby WB. Glutathione S-transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation. J Biol Chem. 1974;249(22):7130-9.
[4] Shields PG, Bowman ED, Harrington AM, Doan VT, Weston A. Polycyclic aromatic hydrocarbon-DNA adducts in human lung and cancer susceptibility genes. Cancer Res. 1993;53(15):3486-92.
[5] Harries LW, Stubbins MJ, Forman D, Howard GC, Wolf CR. Identification of genetic polymorphisms at the glutathione S-transferase Pi locus and association with susceptibility to bladder, testicular and prostate cancer. Carcinogenesis. 1997;18(4):641-4.
[6] Comstock KE, Sanderson BJ, Claflin G, Henner WD. GST1 gene deletion determined by polymerase chain reaction. Nucleic Acids Res. 1990;18(12):3670.
[7] Chomczynski P, Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction. Anal Biochem. 1987;162(1):156-9.
[8] Sambrook J, Fritsch EF, Maniatis T. Molecular cloning: A laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Lab. press, 1989. 545 p.
[9] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[10] Zimniak P, Nanduri B, Piku?a S, Bandorowicz-Piku?a J, Singhal SS, Srivastava SK, Awasthi S, Awasthi YC. Naturally occurring human glutathione S-transferase GSTP1-1 isoforms with isoleucine and valine in position 104 differ in enzymic properties. Eur J Biochem. 1994;224(3):893-9.
[11] Kawajiri K, Nakachi K, Imai K, Watanabe J, Hayashi S. The CYP1A1 gene and cancer susceptibility. Crit Rev Oncol Hematol. 1993;14(1):77-87.
[12] Landi MT, Bertazzi PA, Clark G, Lucier GW, Garte SJ, Cosma G, et al. Susceptibility markers in normal subjects: A pilot study for the investigation of 2,3,7,8-tetrachlorodibenzo-p-dioxin related diseases. Chemosphere. 1993;27(1-3):375–81.
[13] Crofts F, Taioli E, Trachman J, Cosma GN, Currie D, Toniolo P, Garte SJ. Functional significance of different human CYP1A1 genotypes. Carcinogenesis. 1994;15(12):2961-3.
[14] Prochaska HJ, Talalay P. Regulatory mechanisms of monofunctional and bifunctional anticarcinogenic enzyme inducers in murine liver. Cancer Res. 1988;48(17):4776-82.
[15] Friling RS, Bensimon A, Tichauer Y, Daniel V. Xenobiotic-inducible expression of murine glutathione S-transferase Ya subunit gene is controlled by an electrophile-responsive element. Proc Natl Acad Sci U S A. 1990;87(16):6258-62.
[16] De Long MJ, Santamaria AB, Talalay P. Role of cytochrome P1-450 in the induction of NAD(P)H:quinone reductase in a murine hepatoma cell line and its mutants. Carcinogenesis. 1987;8(10):1549-53.
[17] Zhang L, Connor EE, Chegini N, Shiverick KT. Modulation by benzo[a]pyrene of epidermal growth factor receptors, cell proliferation, and secretion of human chorionic gonadotropin in human placental cell lines. Biochem Pharmacol. 1995;50(8):1171-80.
[18] Ricci G, Del Boccio G, Pennelli A, Lo Bello M, Petruzzelli R, Caccuri AM, Barra D, Federici G. Redox forms of human placenta glutathione transferase. J Biol Chem. 1991;266(32):21409-15.
[19] Manchester DK, Jacoby EH. Glutathione S-transferase activities in placentas from smoking and non-smoking women. Xenobiotica. 1982;12(9):543-7.
[20] Cervell? I, Giralt M, Nogues MR, Ortin F, Puerto AM, Mallol J. Modifications of glutathione S-transferase (GST) activity in the last period of pregnancy in rats treated with benzo(a)pyrene (BP). Placenta. 1994;15(4):431-40.