Biopolym. Cell. 2001; 17(6):534-539.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005DC
Структура та функції біополімерів
Кінетичні параметри аміноацилювання тРНКTyr -транскрипта тирозил-тРНК синтетазою з печінки бика
1Найдьонов В. Г., 1Вудмаска М. І., 1Мацука Г. Х.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Повнорозмірна тирозил-тРНК синтетаза з печінки бика і тирозил-тРНК синтетаза з делецією С-кінцевого некаталітичного домену експресовані в бактеріальній системі. Для двох форм ферменту здійснено порівняння кінетичних кон­стант реакції аміноацилювання. Показано, що каталітична зфективність у тирозилюванні природної тРНKTyr, та тРНKTyr-транскрипта з видаленням С-кінцевого домену зни­жується в 4 і 18 разів відповідно. Відмічено, що при аміно-ацилюванні тРНК Tyr-транскрипта зниження каталітичної зфективності пов'язане головним чином зі збільшенням Км. Зроблено припущення, що роль С-кінцевого домену в аминоацилюванні полягає в підсиленні зв'язування тРНК з ферментом.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Schimmel PR, S?ll D. Aminoacyl-tRNA synthetases: general features and recognition of transfer RNAs. Annu Rev Biochem. 1979;48:601-48. Review.
[2] Kisselev LL, Favorova OO, Lavrik OI. Biosynthesis of proteins from amino acids to aminoacyl-tRNA. Moscow, Nauka, 1984; 408 p.
[3] Schimmel P. Aminoacyl tRNA synthetases: general scheme of structure-function relationships in the polypeptides and recognition of transfer RNAs. Annu Rev Biochem. 1987;56:125-58.
[4] Rossmann MG, Moras D, Olsen KW. Chemical and biological evolution of nucleotide-binding protein. Nature. 1974;250(463):194-9.
[5] Fersht AR, Knill-Jones JW, Bedouelle H, Winter G. Reconstruction by site-directed mutagenesis of the transition state for the activation of tyrosine by the tyrosyl-tRNA synthetase: a mobile loop envelopes the transition state in an induced-fit mechanism. Biochemistry. 1988;27(5):1581-7.
[6] Rould MA, Perona JJ, S?ll D, Steitz TA. Structure of E. coli glutaminyl-tRNA synthetase complexed with tRNA(Gln) and ATP at 2.8 A resolution. Science. 1989;246(4934):1135-42.
[7] Bedouelle H. Recognition of tRNA(Tyr) by tyrosyl-tRNA synthetase. Biochimie. 1990;72(8):589-98.
[8] Nureki O, Vassylyev DG, Katayanagi K, Shimizu T, Sekine S, Kigawa T, Miyazawa T, Yokoyama S, Morikawa K. Architectures of class-defining and specific domains of glutamyl-tRNA synthetase. Science. 1995;267(5206):1958-65.
[9] Mechulam Y, Schmitt E, Maveyraud L, Zelwer C, Nureki O, Yokoyama S, Konno M, Blanquet S. Crystal structure of Escherichia coli methionyl-tRNA synthetase highlights species-specific features. J Mol Biol. 1999;294(5):1287-97.
[10] Cusack S, Yaremchuk A, Tukalo M. The 2 A crystal structure of leucyl-tRNA synthetase and its complex with a leucyl-adenylate analogue. EMBO J. 2000;19(10):2351-61.
[11] Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.
[12] Wang CC, Schimmel P. Species barrier to RNA recognition overcome with nonspecific RNA binding domains. J Biol Chem. 1999;274(23):16508-12.
[13] Alzhanova AT, Fedorov AN, Ovchinnikov LP, Spirin AS. Eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetases are RNA-binding proteins whereas prokaryotic ones are not. FEBS Lett. 1980;120(2):225-9.
[14] Kohda D, Yokoyama S, Miyazawa T. Functions of isolated domains of methionyl-tRNA synthetase from an extreme thermophile, Thermus thermophilus HB8. J Biol Chem. 1987;262(2):558-63.
[15] Kaminska M, Deniziak M, Kerjan P, Barciszewski J, Mirande M. A recurrent general RNA binding domain appended to plant methionyl-tRNA synthetase acts as a cis-acting cofactor for aminoacylation. EMBO J. 2000;19(24):6908-17.
[16] Ludmerer SW, Wright DJ, Schimmel P. Purification of glutamine tRNA synthetase from Saccharomyces cerevisiae. A monomeric aminoacyl-tRNA synthetase with a large and dispensable NH2-terminal domain. J Biol Chem. 1993;268(8):5519-23.
[17] Levanets OV, Naidenov VG, Woodmaska MI, Odynets KA, Matsuka GH, Kornelyuk AI. PCR amplification, cloning and sequencing of cDNA fragment encoding a nucleotide binding domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase Biopolym Cell. 1996; 12(5):66-71.
[18] Levanets OV, Naidenov VG, Woodmaska MI, Matsuka GH, Kornelyuk AI. Cloning of cDNA encoding C-terminal part of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase using of PCR-amplified radioactive probe. Biopolym. Cell. 1997; 13(2):121-6
[19] Levanets OV, Naidenov VG, Odynets KA, Woodmaska MI, Matsuka GKh, Kornelyuk AI. Homology of C-terminal non-catalytic domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase with cylokine EMAP II and non-catalytic domains of methionyl- and phenylalanyl-tRNA synthetases. Biopolym Cell. 1997; 13(6):474-8
[20] Kurochkin IV, Korneliuk AI, Matsuka GKh. Interaction of eukaryotic tyrosyl-tRNA-synthetase with high molecular weight RNA. Mol Biol (Mosk). 1991;25(3):779-86.
[21] Sambrook J, Fritsch E, Maniatis T. Molecular cloning: a laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Lab. press, 1989.
[22] Sampson JR, Uhlenbeck OC. Biochemical and physical characterization of an unmodified yeast phenylalanine transfer RNA transcribed in vitro. Proc Natl Acad Sci U S A. 1988;85(4):1033-7.
[23] Simos G, Segref A, Fasiolo F, Hellmuth K, Shevchenko A, Mann M, Hurt EC. The yeast protein Arc1p binds to tRNA and functions as a cofactor for the methionyl- and glutamyl-tRNA synthetases. EMBO J. 1996;15(19):5437-48.
[24] Milligan JF, Groebe DR, Witherell GW, Uhlenbeck OC. Oligoribonucleotide synthesis using T7 RNA polymerase and synthetic DNA templates. Nucleic Acids Res. 1987;15(21):8783-98.