Biopolym. Cell. 1997; 13(3):213-217.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000481
Структура та функції біополімерів
Активність α-хімотрипсину, іммобілізованого бішаровими фосфоліпідними мембранами
1Шапіро Ю. Є., 1Смирнова А. В., 1Макаревич І. Ф., 1Улесов А. В.
  1. Фізико-хімічний інститут ім. А. В. Богатського НАН України
    Люстдорфська дор., 86, Одеса, Україна, 65080
  2. Державний науковий центр лікарських засобів
    вул. Астрономічна, 33, Харків, Україна, 61085

Abstract

Кінетичні параметри ферментативного гідролізу класичного субстрату, n-нітрофенілацетату, у присутності а-хімотрипсину, іммобілізованого чи не іммобілізованого фосфоліпідними бішаровими ліпосомами, суттєво відрізняються. Іммобілі­зація α-хімотрипсину спричинює збільшення константы Міхаеліса і зниження максимальної швидкості процессу в 2,3 раза. Ці відмінності обумовлені дифузійними факторами, виникаючими при імобілізації ферменту. Дійсно, величина ефективної константи Міхаеліса, розрахована з урахуванням коефіцієнта дифузії компонентів реакційної системи, прак­тично збігається з експериментально знайденою для α-хімо­трипсину, імобілізованого ліпосомами.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Martinek K. The successes of bioorganic catalysis. Eds. IV. Berezin, K Martinek M.: Izd MGU, 1979. 105 p.
[2] Martinek K, Levashov AV, Kliachko NL, Berezin IV. Catalysis by water soluble enzymes in organic solvents Stabilizatin of enzymes against the denaturation (inactivation) when they are included in inversed mycells of surface-active substance. Dokl Akad Nauk SSSR. 1977;236(4):920-3.
[3] Shapiro YuE, Pykhteva EG, Levashov AV, Kliachko NL. Morphology of fibrillar facing micelles and lyotropic phases Bridge 96 in cyclohexane, encapsulating albumin. Biologicheskie Membrany. 1993; 10(4): 397-408.
[4] Liposomes in Biological Systems. Eds. G Greodiaris, A. Allison M.: Meditsina, 1983. 156 p.
[5] Khmel'nitskii YuL, Levashov AV, Klyachko NL, Martinek K. A microheterogeneous medium for chemical (enzymic) reactions based on a colloidal solution of water in an organic solvent. Russ Chem Rev. 1984; 53 (4):319–31.
[6] Berezin IV, Varfolomeev SD. Biokinetics. M.: Nauka, 1979. 127 p.
[7] Berezin IV, Klibanov AM, Martinek K. Kinetic and thermodynamic aspects of catalysis by immobilised enzymes. Russ Chem Rev. 1975; 44 (1):9–25.
[8] Chattaway FD. CCCXLII. Acetylation in aqueous alkaline solutions. J Chem Soc. 1931;9:2495-9.
[9] Drouet X, Douay L, Giarratana M-C, Baillou C, Gorin N-C, Salmon C, et al. Human liquid bone marrow culture in serum-free medium. Br J Haematol. 1989;73(2):143-7.
[10] Krauth W, Werner D. Analysis of the most tightly bound proteins in eukaryotic DNA. Biochim Biophys Acta. 1979;564(3):390-401.
[11] Berezin IV, Martinek K. Basics of of Physical Chemistry of enzymatic catalysis. M.: Vyschaya Shkola. 1977; 250 p.
[12] W?hlby S, Christiansen EN, Kvamme E, Ohlson R, Shimizu A. Rate of Acetylation of alpha-Chymotrypsin by p-Nitrophenyl [1-14C] Acetate Studied by Isolation of [14C]-Acetyl Enzyme. Acta Chem Scand. 1970;24(7):2429-34.
[13] Kornberg RD, McConnell HM. Inside-outside transitions of phospholipids in vesicle membranes. Biochemistry. 1971;10(7):1111-20.
[14] Cain Sautillan G, Blaisie JK. Membrane Research. New York: Acad, press, 1978.
[15] Triven MD. Immobilized enzymes. An introduction and applications in biotechnology. John Wiley and Sons New York. 1980
[16] Goldman R, Kedem O, Katchalski E. Papain--collodion membranes. II. Analysis of the kinetic behavior of enzymes immobilized in artificial membranes. Biochemistry. 1968;7(12):4518-32.