Biopolym. Cell. 1997; 13(2):121-126.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000473
Структура та функції біополімерів
Клонування кДНК, що кодує С-кінцеву частину тирозил-тРНК синтетази ссавців, з використання ПЛР-ампліфікованого радіоактивно міченого гібридизаційного зонда
1Леванець О. В., 1Найдьонов В. Г., 1Вудмаска М. І., 1Мацука Г. Х., 1Корнелюк О. І.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Для аналізу кДНК-бібліотеки методом полімеразної ланцюго­вої реакції проведено синтез радіоактивно міченого гібриди­заційного зонду з l високою питомою активністю (3,5 ·109 імп·хв · мкг ) , специфічного до тирозил-тРНК син­тетази ссавців. Проведено скринінг кДНК-бібліотеки печінки бика та одержано клон, що відповідає вказаному ферменту. Секвенування кДНК показало, що отриманий клон кодує С-кінцеву частину тирозил-тРНК синтетази печінки бика. Виявлена гомологія амінокислотної послідовності С-кінцевого некаталітичного домена тирозил-тРНК синтетази з новим цитокіном – моноцит-активуючим поліпептидом II.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kisselev LL, Favorova OO, Lavrik OI. Biosynthesis of proteins from amino acids to aminoacyl-tRNA. Moscow, Nauka, 1984; 408 p.
[2] Schimmel P. Classes of aminoacyl-tRNA synthetases and the establishment of the genetic code. Trends Biochem Sci. 1991;16(1):1-3.
[3] Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.
[4] Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. [Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties]. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[5] Kurochkin IV, Korneliuk AI, Matsuka GKh. [Interaction of eukaryotic tyrosyl-tRNA-synthetase with high molecular weight RNA]. Mol Biol (Mosk). 1991;25(3):779-86.
[6] Ribkinska TA, Kornelyuk AI, Beresten SF, Matsuka GKh. The immunochemical approach for studies of structure tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Biopolym Cell. 1991; 7(5):33-6.
[7] Levanets OV, Naidenov VG, Woodmaska MI, Odynets KA, Matsuka GH, Kornelyuk AI. PCR amplification, cloning and sequencing of cDNA fragment encoding a nucleotide binding domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase Biopolym Cell. 1996; 12(5):66-71.
[8] Maniatis T, Fritsch EF, Sambrook J. Molecular cloning: a laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Lab, 1982; 545 p.
[9] Richardson CC. Bacteriophage T4 polynucleotide kinase. The Enzymes. Nucleic Acids. Pt A. Ed. P. D. Boyer-New York; London: Acad, press, 1981. Vol. XIV-P. 299-314.
[10] Klenow H, Henningsen I. Selective elimination of the exonuclease activity of the deoxyribonucleic acid polymerase from Escherichia coli B by limited proteolysis. Proc Natl Acad Sci U S A. 1970;65(1):168-75.
[11] Rigby PW, Dieckmann M, Rhodes C, Berg P. Labeling deoxyribonucleic acid to high specific activity in vitro by nick translation with DNA polymerase I. J Mol Biol. 1977;113(1):237-51.
[12] Feinberg AP, Vogelstein B. A technique for radiolabeling DNA restriction endonuclease fragments to high specific activity. Anal Biochem. 1983;132(1):6-13.
[13] Schowalter DB, Sommer SS. The generation of radiolabeled DNA and RNA probes with polymerase chain reaction. Anal Biochem. 1989;177(1):90-4.
[14] Osterman LA. The study of biological macromolecules electrofocussing, immunoelectrophoresis and radioisotope methods. Moscow, Nauka, 1983; 304 p.
[15] Southern EM. Detection of specific sequences among DNA fragments separated by gel electrophoresis. J Mol Biol. 1975;98(3):503-17.
[16] Sanger F, Nicklen S, Coulson AR. DNA sequencing with chain-terminating inhibitors. Proc Natl Acad Sci U S A. 1977;74(12):5463-7.
[17] Kao J, Houck K, Fan Y, Haehnel I, Libutti SK, Kayton ML, Grikscheit T, Chabot J, Nowygrod R, Greenberg S, et al. Characterization of a novel tumor-derived cytokine. Endothelial-monocyte activating polypeptide II. J Biol Chem. 1994;269(40):25106-19.