Biopolym. Cell. 1995; 11(6):69-74.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000406
Вплив ішемії міокарда на агрегатний стан аміноацил-тРНК синтетаз і тРНК-метилтрансфераз печінки кролів
1Вежялене Д. П., 1Тарасявичене Л. Я., 1Іванов Л. Л., 1Ясайтис А. А., 1Лукошявічюс Л. Ю.
  1. Каунаська медична академія
    Mizkevicha вул. 9, Каунас, Литва, 44307
  2. Вільнюський університет, Інститут біохімії
    Mokslininku вул. 12, Вільнюс, Литва, 08662

Abstract

У роботі порівняно активності аміноацил-тРНК синтетаз (АРСаз) і тРНК-мстилтрансфераз пострибосомного екстракту, отриманого із печінки кролів за норми та через 12 год після відтворення експериментальної ішемії міокарда (EIM), а також досліджено їх розподіл між фракціями високомолекулярних комплексів і вільних ферментів. Встановлено зростання глу- таміл-, гліцил-, лейцил-, л пил- і серил-тРНК сиитетазних активностей при EIM на 12—44 %. За цей же строк сумарна тРНК-метилтрансферазна активність зростає на 47 %. В разі EIM серед продуктів метилюванмя субметильованих тРИК зменшуються відносні долі m1A, m5C, гь5U, O-m-R та збільшується відносна доля m7G. При гель-хроматографії пострибосомного екстракту па ссфадсксі G-200 аміноапил-тРНК синтетазна і тРНК-метилтрансферазна актив­ ності розподіляються між фракцією високомолекулярних комплексів (молекулярна маса > 1 МДа) і фракцією комплексів меншої молекулярної маси та вільних білків. При EIM спо­стерігається частковий перерозподіл активності АРСаз і тРНК метилтрансфераз із складу високомолекулярних комплексів до більш низькомолекулярної фракції, що може бути пов'язано із зміною біосинтезу білка у печінці при ішемії міокарда.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Osterman AA. The participation of tRNA in the regulation of protein synthesis at the translational level in eukaryotes. Usp biol khimii. 1980; 21(6):54-78.
[2] El'skaya A. V., Starodub N. F., Potapov A. P., Kovalenko M. I., Ovcharenko G. V., Obolenskaya M. U., Ivanov L. L. Regulation of protein biosynthesis in eukaryotes Kiev: Nauk. dumka, 1990 280 p.
[3] Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.
[4] Saxholm HJ, Pitot HC. Characterization of a proteolipid complex of aminoacyl-tRNA synthetases and transfer RNA from rat liver. Biochim Biophys Acta. 1979;562(3):386-99.
[5] Vellekamp GJ, Kull FJ. Allotropism in aspartyl-tRNA synthetase from procine thyroid. Eur J Biochem. 1981;118(2):261-9.
[6] Harris CL, Marin K, Stewart D. tRNA sulfurtransferase: a member of the aminoacyl-tRNA synthetase complex in rat liver. Biochem Biophys Res Commun. 1977;79(3):657-62.
[7] Iaremchuk AD, Tarasiavichene LE, Kondratiuk TP, El'skaia AV. Aminoacyl-tRNA-synthetases and their high molecular weight complexes in the regenerating rat liver. Mol Biol (Mosk). 1984;18(5):1336-41. Russian.
[8] Agris PF, Playl T, Goldman L, Horton E, Woolverton D, Setzer D, Rodi C. Processing of tRNA is accomplished by a high-molecular-weight enzyme complex. Recent Results Cancer Res. 1983;84:237-54.
[9] Agris PF, Setzer D, Gehrke CW. Characterization of a unique enzyme complex composed of S-adenosyl-L-methionine-tRNA-methyltransferase and aminoacyl-tRNA synthetase activities. Nucleic Acids Res. 1977;4(11):3803-19.
[10] Ryazanov AG. Does the complex of aminoacyl-tRNA synthetases and tRNA-modifying enzymes prevent miscoding? FEBS Lett. 1984;178(1):6-9.
[11] Prashkevichius A., Maskoliunas R., Stapulionis R. et al. Protein biosynthesis machinery under myocardial ischemia. Exp Biol. 1990,(1)47-55.
[12] Lekis AV, Mashanauskas TK, Ivanov LL et al. Effect of cultured Polyscias cells on the activity of components of the protein-synthesizing system of rabbit liver. Khimiko-farmakologicheskiy zhurnal. 1988; 22(8):970-973.
[13] Toleikis A, Dzeja P, Praskevicius A, Jasaitis A. Mitochondrial functions in ischemic myocardium. I. Proton electrochemical gradient, inner membrane permeability, calcium transport and oxidative phosphorylation in isolated mitochondria. J Mol Cell Cardiol. 1979;11(1):57-76.
[14] Ivanov LL, Lukoshiavichius LIu, Kovalenko MI, Bagdonaite OD, Lekis AV. Amino acyl tRNA synthetase complexes in rabbit liver in experimental myocardial infarction. Ukr Biokhim Zh. 1983;55(4):368-71.
[15] Lukoshiavichius LIu, Rodovichius GA, Kovalenko MM, Pivoriunaĭte II, Prashkiavichius AK. tRNA and aminoacyl-tRNA synthetases from the liver of rabbits in experimental myocardial infarction. Vopr Med Khim. 1983;29(4):65-9.
[16] Bjork GR, Svensson I. Analysis of methylated constituents from RNA by thin-layer chromatography. Biochim Biophys Acta. 1967;138(2):430-2.
[17] Ivanov LL, Tamuliavichius AA, Lukoshiavichius LIu, Kovalenko MI, Rodovichius GA. Aminoacyl-tRNA-synthetases and their high molecular weight complexes in experimental myocardial ischemia. Mol Biol (Mosk). 1984;18(5):1326-9.
[18] Ivanov LL, Martinkus Z, Kharchenko OV, Sara S, Lukoshevichius L, Prashkevichius A, El'skaya AV. Subcellular distribution and properties of rabbit liver aminoacyl-tRNA synthetases under myocardial ischemia. Mol Cell Biochem. 1993;125(2):105-14.