Biopolym. Cell. 1995; 11(1):45-49.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0003D1
Пошук консервативних структурних елементів у рибосомному білку L10, необхідних для аутогенної регуляції експреси генів rplJL-оперону ентеробактерій
1Терещенко Ф. А., 1Патон Є. Б.
  1. Інститут клітинної біології та генетичної інженерії НАН України
    вул. Академіка Заболотного, 148, Київ, Україна, 03680

Abstract

Здійснено пошук елементів структурної організації білка L10, необхідних для взаємо­дії цього білка з мРНКовими мішенями, яка лежить в основі виконання білком L10 функції аутогенної регуляції експресії генів rplJL ентеробактерій. У взаємодії з мРНКовими мішенями у ентеробактерій можуть брати участь наступні структурні елементи L10: мотив -kNTll-, мотив -Eif- і структура альфа-бета-альфа (98–111).
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Paton EB, Woodmaska MI, Kroupskaya IV, Zhyvoloup AN, Matsuka GKh. Evidence for the ability of L10 ribosomal proteins of Salmonella typhimurium and Klebsiella pneumoniae to regulate rplJL gene expression in Escherichia coli. FEBS Lett. 1990;265(1-2):129-32.
[2] Zhyvoloup A. N., Kiritchenko I. V., Paton E. B. Ribosomal protein L10 of Escherichia coli can regulate Salmonella typhimurium rplJL gene expression. Biopolym. Cell. 1992; 8(3):37-39.
[3] Zhyvoloup A. N., Paton E. B. Ribosomal protein L10 of Escherichia coli is regulating gene expression in the rplJL operon of Citrobacter freundii. Biopolym. Cell. 1993; 9(6):90-9.
[4] Zhyvoloup A. N., Kroupskaya I. V., Lyaskovsky T. M., Paton E. B. Comparison of nucleotide sequences of the rplJL leader in Enterobacteria. Biopolym. Cell. 1994; 10(1):37-40.
[5] Egebjerg J, Douthwaite SR, Liljas A, Garrett RA. Characterization of the binding sites of protein L11 and the L10.(L12)4 pentameric complex in the GTPase domain of 23 S ribosomal RNA from Escherichia coli. J Mol Biol. 1990;213(2):275-88.
[6] Vagis A. G., Bratus' A. V., Vasilenko V. I. The implementation of the expert system based on the logical simulation. Kiev : Izd-vo In-ta kibernetiki im. V. M. Glushkova, 1987. 16 s.
[7] Nagai K. RNA-protein interactions. Curr Opin Struct Biol. 1992; 2(1): 131-7.
[8] Lazinski D, Grzadzielska E, Das A. Sequence-specific recognition of RNA hairpins by bacteriophage antiterminators requires a conserved arginine-rich motif. Cell. 1989;59(1):207-18.
[9] Climie SC, Friesen JD. In vivo and in vitro structural analysis of the rplJ mRNA leader of Escherichia coli. Protection by bound L10-L7/L12. J Biol Chem. 1988;263(29):15166-75.
[10] Liao D, Dennis PP. The organization and expression of essential transcription translation component genes in the extremely thermophilic eubacterium Thermotoga maritima. J Biol Chem. 1992;267(32):22787-97.
[11] Schmidt J, Bubunenko M, Subramanian AR. A novel operon organization involving the genes for chorismate synthase (aromatic biosynthesis pathway) and ribosomal GTPase center proteins (L11, L1, L10, L12: rplKAJL) in cyanobacterium Synechocystis PCC 6803. J Biol Chem. 1993;268(36):27447-57.
[12] Pettersson I. Studies on the RNA and protein binding sites of the E. coli ribosomal protein L10. Nucleic Acids Res. 1979;6(7):2637-46.
[13] Paton EB, Krupskaia IV, Zhivolup AN. Determination of a minimal segment of E. coli ribosomal protein L10 retaining its regulatory function. Dokl Akad Nauk SSSR. 1989;309(2):493-6.