Biopolym. Cell. 1994; 10(6):83-87.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0003C8
Моделювання комплексу впізнавання фібриногена тромбіном
1Карабут Л. В., 1Щечкін І. Є., 1Серейська А. О.
  1. Інститут біоорганічної хімії та нафтохімії НАН України
    вул. Мурманська, 1, Київ, Україна, 02094

Abstract

Комплекс впізнавання фібриногена тромбіном, що складається з додаткового центра (ДЦ) зв'язування ферменту та комплементарного йому сайта (КС) на Аа-ланцюзі фібриногена, вивчали за допомогою молекулярного моделювання та конформаційного аналізу. Показано утворення чотирьох іводневих зв'язків між ДЦ та КС, відстань між донорськими та акцепторними атомами лежить у межах 2,0–2,2 Å. Конформаційні розрахунки стверджують, що ці взаємодії спроможні забезпечити створення енергетич­но вигідного та стерично дозволеного комплексу рекогніції фібриноген – тромбін поза межами активного центру останнього. Пропонується гіпотеза щодо підсилення каталітичного процесу внаслідок конформаційних змін, які супроводжують формування комплексу рекогніції.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Fenton JW 2nd. Thrombin specificity. Ann N Y Acad Sci. 1981;370:468-95.
[2] Sereyskaya AA. About super specificity of thrombin. Moleculyarnaya Biologiya (Kiev). 1980; 27: 68-79.
[3] Fenton JW 2nd, Olson TA, Zabinski MP, Wilner GD. Anion-binding exosite of human alpha-thrombin and fibrin(ogen) recognition. Biochemistry. 1988;27(18):7106-12.
[4] Blombäck B. Specificity of thrombin and its action on fibrinogen. Ann N Y Acad Sci. 1986;485:120-3.
[5] Fenton JW. Thrombin bioregulatory functions. Adv Clin Enzymol. 1988;6: 186-93.
[6] Seegers W, Hassouna H, Walz G et al. Prothrombin and thrombin. Selected aspects of thrombin formation, properties, inhibition and immunology. Semin Thr Hemost. 1975; 1:211-83.
[7] Hofsteenge J, Braun PJ, Stone SR. Enzymatic properties of proteolytic derivatives of human alpha-thrombin. Biochemistry. 1988;27(6):2144-51.
[8] Henriksen RA, Mann KG. Identification of the primary structural defect in the dysthrombin thrombin Quick I: substitution of cysteine for arginine-382. Biochemistry. 1988;27(26):9160-5.
[9] Le Bonniec BF, Guinto ER, MacGillivray RT, Stone SR, Esmon CT. The role of thrombin's Tyr-Pro-Pro-Trp motif in the interaction with fibrinogen, thrombomodulin, protein C, antithrombin III, and the Kunitz inhibitors. J Biol Chem. 1993;268(25):19055-61.
[10] Bode W, Mayr I, Baumann U, Huber R, Stone SR, Hofsteenge J. The refined 1.9 A crystal structure of human alpha-thrombin: interaction with D-Phe-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment. EMBO J. 1989;8(11):3467-75.
[11] Rydel TJ, Tulinsky A, Bode W, Huber R. Refined structure of the hirudin-thrombin complex. J Mol Biol. 1991;221(2):583-601.
[12] Sereiskaya AA, Karabut LV, Smirnova IV, Shchechkin IE. Interaction of additional center of thrombin with a complementary site of fibrinogene. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. 1991; (11):140-3.
[13] Karabut LV, Sereyskaya AA. The peculiarities of thrombin binding sites structure. Putative mechanisms of interaction with highmolecular and small substrates. Biopolym Cell. 1992; 8(5):31-5.