Biopolym. Cell. 1985; 1(5):247-253.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00018A
Огляди
ДНК-полімераза І Е. coli: залежна від праймер-матричного комплексу інактивація фермента імідазолідами дезоксинуклеозид-5-трифосфатів
1Невінський Г. А., 1Доронін С. В., 1Лаврик О. І.
  1. Інститут біоорганічної хімії Сибірського відділення АН СРСР
    Новосибірськ, СРСР

Abstract

Досліджено вплив γ-імідазолідів АТР, СТР, GTP, ТТР дезокси-ряду на активність ДНК-полімерази з Е. coli за присутності і відсутності різних матрично-затравочних комплексів. Показано, що інактивація ферменту досягається тільки при одночасній присутності праймера і матриці, комплементарній аналогу dNTP. На підставі сукупності отриманих даних зроблено припущення про те, що після утворення комплементарного комплексу імідазоліду dNTP з матрицею на ферменті відбувається додаткова підгонка аналога до стану, який імітує реакційноздатний стан нуклеотиду, що в кінцевому підсумку призводить до зближення кінцевого фосфату аналога з нуклеофільними групами активного центра ферменту і їхньому фосфорилюванню.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Affinity modification of biopolymers. Ed. DG Knorre. Novosibirsk: Nauka, 1983. 243 p.
[2] Abracham KI, Modak MJ. Affinity labeling of Escherichia coli DNA polymerase I with thymidine 5'-triphosphate and 8-azidoadenosine 5'-triphosphate: conditions for optimum labeling, specificity, and identification of the labeling site. Biochemistry. 1984; 23(6):1176-1182.
[3] Biswas SB, Kornberg A. Nucleoside triphosphate binding to DNA polymerase III holoenzyme of Escherichia coli. A direct photoaffinity labeling study. J Biol Chem. 1984;259(12):7990-3.
[4] Buneva VN, Demidova TV, Knorre DG, Kudriashova NV, Romashchenko AG. Affinity modification of Escherichia coli Dna-polymerase I by 4-(N-2-chloroethyl-N-methylamino)-benzyl-gamma-amides of dTTP and dATP. Mol Biol (Mosk). 1980;14(5):1080-7.
[5] Buneva VN, Kudriashova NV, Nebrat LT, Romashchenko AG, Chimitova TA. Discrimination of Escherichia coli DNA-polymerases by alkylating dTTP gamma-amide. Dokl Akad Nauk SSSR. 1983;268(1):243-6.
[6] Buneva VN, Kudriushova NV, Kurbatov VA, Romsshchenko AG. Affinity alkylation of E. coli RNA-dependent DNA polymerase with TTP gamma-amidate derivatives. Biokhimiia. 1978;43(12):2261-4.
[7] Abboud MM, Sim WJ, Loeb LA, Mildvan AS. Apparent suicidal inactivation of DNA polymerase by adenosine 2',3'-riboepoxide 5'-triphosphate. J Biol Chem. 1978;253(10):3415-21.
[8] Salvo RA, Serio GF, Evans JE, Kimball AP. The affinity labeling of amino acids in or about the active center of DNA-dependent DNA polymerase I. Biochemistry. 1976;15(3):493-7.
[9] Levina A. S., Nevinsky G. A., Lavrik O. I. E. coli DNA polymerase: a study on the mechanism of primer binding using oligothymidylate derivatives with ethylated internucleotide phosphate groups. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1985; 11(3):358-369.
[10] Grachev MA, Zaychikov EF. Photo-modification studies of the contacts of the 5'-terminus of growing RNA with the subunits of RNA-polymerase. FEBS Lett. 1981;130(1):23-6.
[11] Noy GP, Weissbach A. HeLa cell DNA polymerases: the effect of cycloheximide in vivo and detection of a new form of DNA polymerase alpha. Biochim Biophys Acta. 1977;477(1):70-83.
[12] England PT, Huberman JL, Jovin TM, Kornberg A. Shwarz bioresearch radiochemical catalog. New York, 1971. 120 p.
[13] Englund PT, Huberman JA, Jovin TM, Kornberg A. Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. XXX. Binding of triphosphates to deoxyribonucleic acid polymerase. J Biol Chem. 1969;244(11):3038-44.
[14] Bryant FR, Johnson KA, Benkovic SJ. Elementary steps in the DNA polymerase I reaction pathway. Biochemistry. 1983;22(15):3537-46.
[15] Kitz R, Wilson IB. Esters of methanesulfonic acid as irreversible inhibitors of acetylcholinesterase. J Biol Chem. 1962;237:3245-9.
[16] Abbotts J, Loeb LA. On the fidelity of DNA replication. Lack of primer position effect on the fidelity of mammalian DNA polymerases. J Biol Chem. 1984;259(11):6712-4.