Biopolym. Cell. 1985; 1(3):115-120.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00001C
Структура та функції біополімерів
Конформери гістонів – основа структурних перебудов хроматину
1Храпунов С. М.
  1. Київський державний університет імені Т. Г. Шевченка
    Київ, СРСР

Abstract

Олігомери гістонів можуть перебувати в кількох структурних станах. Локальні метастабільні стани нативних конформерів незначно відрізняються (вироджені) енергетично і розділені невисокими бар’єрами, які можуть бути подолані або за зміни умов (іонної сили, рН, полярності), або за взаємодії олігомерів гістонів з клітинними ефекторами. Структурні перебудови конформерів гістонів, що проходять на рівні зміни їхньої третинної і четвертинної структур, можуть визначати, поряд з іншими факторами, структурні перебудови хроматину, що лежать в основі експресії та репресії генів еукаріотів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Finch JT, Lutter LC, Rhodes D, Brown RS, Rushton B, Levitt M, Klug A. Structure of nucleosome core particles of chromatin.Nature. 1977;269(5623):29-36.
[2] Shick VV, Belyavsky AV, Bavykin SG, Mirzabekov AD. Primary organization of the nucleosome core particles. Sequential arrangement of histones along DNA. J Mol Biol. 1980;139(3):491-517.
[3] Crick FH, Klug A. Kinky helix. Nature. 1975;255(5509):530-3.
[4] Zhurkin VB. Local mobility of the DNA double helix. Comparison of conformational analysis with experiments. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):622-38.
[5] Worcel A, Strogatz S, Riley D. Structure of chromatin and the linking number of DNA. Proc Natl Acad Sci U S A. 1981;78(3):1461-5.
[6] Kornberg R. The location of nucleosomes in chromatin: specific or statistical. Nature. 1981;292(5824):579-80.
[7] Prunell A, Kornberg RD, Lutter L, Klug A, Levitt M, Crick FH. Periodicity of deoxyribonuclease I digestion of chromatin. Science. 1979;204(4395):855-8.
[8] Philip M, Jamaluddin M, Sastry RV, Chandra HS. Nucleosome core histone complex isolated gently and rapidly in 2 M NaCl is octameric. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(10):5178-82.
[9] Stein A, Page D. Core histone associations in solutions of high salt. An osmotic pressure study. J Biol Chem. 1980;255(8):3629-37.
[10] Sperling R, Wachtel EJ. The histones. Adv Protein Chem. 1981;34:1-60.
[11] Butler AP, Harrington RE, Olins DE. Salt-dependent interconversion of inner histone oligomers. Nucleic Acids Res. 1979;6(4):1509-20.
[12] Khrapunov SN, Protas AF, Berdyshev GD. Heterogeneity of the structure of histone (H2A-H2B) dimers. Biofizika. 1982;27(5):791-4.
[13] Kornberg RD, Thomas JO. Chromatin structure; oligomers of the histones. Science. 1974;184(4139):865-8.
[14] Ruiz-Carrillo A, Jorcano JL. An octamer of core histones in solution: central role of the H3-H4 tetramer in the self-assembly. Biochemistry. 1979;18(5):760-8.
[15] Khrapunov SN, Dragan AI, Protas AF, Berdyshev GD. Spatial organization of the histone dimer H2A-H2B in solutions of different ionic strengths. Mol Biol (Mosk). 1983;17(5):992-1000.
[16] Khrapunov SN, Dragan AI, Protas AF, Berdyshev GD. Structure of the histone tetramer (H3-H4)2: 1. Peculiarities of optical absorption, fluorescence and light scattering in response to changes in ionic strength and pH of the medium. Int J Biol Macromol. 1984;6(1):26-30.
[17] Khrapunov SN, Dragan AI, Protas AF, Berdyshev GD. Structure of the histone tetramer (H3-H4)2: 2. Position of ?max in the tyrosyl fluorescence spectra and tyrosyl accessibility to quenchers. Int. J. Biol. MacromoL, 1984; 6(1):31—34.
[18] Dragan AI, Khrapunov SN. The red shift of tyrosine fluorescence spectrum in polyethylenglucol and urea solution. Stud biophys. 1983; 96(2):127-132.
[19] Dragan AI, Khrapunov SN, Protas AF, Berdyshev GD. The chance of ?max in tyrosol fluorescence spectra of RNAse A and histone dimmer (H2A-H2B) under denaturation. Stud biophys. 1983; 96(3):183-193.
[20] Khrapunov SN, Sivolob AV, Berdyshev GD. Theoretical prediction of the end of the spatial packing of the polypeptide chains of histones H2A and H2B. Biofizika. 1981;26(1):37-40.
[21] Khrapunov SN, Sivolob AV, Berdyshev GD. Model of the spatial contribution of histone H3 and H4 polypeptide chains. Biofizika. 1981;26(2):242-6.
[22] Khrapunov SN, Sibolov AB, Berdyshev GD. Theoretical prediction of spatial conformation of histone H2A, H3 and H4 polypeptide chains in octamer structure. Biofizika. 1981;26(3):411-4.
[23] Laskey RA, Earnshaw WC. Nucleosome assembly. Nature. 1980;286(5775):763-7.
[24] Khrapunov SN, Sivolob AV, Kucherenko NE. Features of protein-nucleic acid interactions in eukaryotic chromatin. Usp Sovrem Biol. 1984; 98, 2(5):163-176.
[25] Zayetz VW, Bavykin SG, Karpov VL, Mirzabekov AD. Stability of the primary organization of nucleosome core particles upon some conformational transitions. Nucleic Acids Res. 1981;9(5):1053-68.
[26] Dragan AI, Khrapunov SN, Berdyshev GD. Analysis of the dynamic equilibrium of histone oligomers in a solution. The nature of forces stabilizing the (H2A-H2B-H3-H4)2 octamer structure. Mol Biol (Mosk). 1985;19(5):1259-68.
[27] Weisbrod S. Active chromatin. Nature. 1982;297(5864):289-95.
[28] Khrapunov SN, Berdyshev GD. Structure and function of the basic chromatin proteins of the male gametes in animals. Usp Sovrem Biol. 1981;92(3):323-37.
[29] Kadura SN, Khrapunov SN, Chabanny VN, Berdyshev GD. Chromatin structure during male gametogenesis of grass carp. Comp Biochem Physiol. 1983; 74(4):819-823.