Biopolym. Cell. 1993; 9(5):44-51.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000370
Структура та функції біополімерів
Фракціонування ДНК еукаріот в пульсуючому електричному полі. 1. Ядерна ДНК як складова частина ДНК-топоізомеразного комплексу
1Солов'ян В. Т., 1Андрєєв І. О., 1Кунах В. А.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Викладено результати досліджень з впливу різних чинників на розподіл дискретних фрагментів ДНК, які з'являються при фракціонуванні препаратів інтактних ядерних ДНК в інвертованому електричному полі. Показано, що дискретне розщеплення ядерної ДНК залежить від DS-Na у буфері з вмістом Mg2+ і не залежить від нього у середовищі з Ca2+. Інгібітори топоізомерази II теніпозид (VM-26) та амсакрин (m-AMSA) посилюють впорядковане розщеплення ядерної ДНК, тоді як NaCl стимулює лігування розщепленої ДНК. Отримані дані дозволяють розглядати ДНК у клітинному ядрі як складову частину ДНК-топоізомеразного комплексу, головна властивість якого полягає у здатності здійснювати рівноважну реакцію розривання – з'єднання. Таке уявлення відкриває додаткові можливості для дослідження ролі топоізомераз II типу в реалізації структурових та функціональних характеристик еукаріотичного геному.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Solovĭan VT, Kunakh VA. Fractionation of eukaryotic DNA in a pulsating electrical field. I. Detection and properties of discrete DNA fragments. Mol Biol (Mosk). 1991;25(4):1071-9.
[2] Solov'ian VT, Andreev IO, Kunakh VA. Fractionation of eukaryotic DNA in a pulsed electrical field. II. Discrete DNA fragments and level of structural organization of chromatin. Mol Biol (Mosk). 1991;25(6):1483-91.
[3] Nelson EM, Tewey KM, Liu LF. Mechanism of antitumor drug action: poisoning of mammalian DNA topoisomerase II on DNA by 4'-(9-acridinylamino)-methanesulfon-m-anisidide. Proc Natl Acad Sci U S A. 1984;81(5):1361-5.
[4] Liu LF. DNA topoisomerase poisons as antitumor drugs. Annu Rev Biochem. 1989;58:351-75.
[5] Halligan BD, Edwards KA, Liu LF. Purification and characterization of a type II DNA topoisomerase from bovine calf thymus. J Biol Chem. 1985;260(4):2475-82.
[6] Zwelling LA. DNA topoisomerase II as a target of antineoplastic drug therapy. Cancer Metastasis Rev. 1985;4(4):263-76.
[7] Glisson BS, Ross WE. DNA topoisomerase II: a primer on the enzyme and its unique role as a multidrug target in cancer chemotherapy. Pharmacol Ther. 1987;32(2):89-106.
[8] Ross WE. DNA topoisomerases as targets for cancer therapy. Biochem Pharmacol. 1985;34(24):4191–5.
[9] Osheroff N. Effect of antineoplastic agents on the DNA cleavage/religation reaction of eukaryotic topoisomerase II: inhibition of DNA religation by etoposide. Biochemistry. 1989;28(15):6157-60.
[10] Sander M, Hsieh T. Double strand DNA cleavage by type II DNA topoisomerase from Drosophila melanogaster. J Biol Chem. 1983;258(13):8421-8.
[11] Liu LF, Rowe TC, Yang L, Tewey KM, Chen GL. Cleavage of DNA by mammalian DNA topoisomerase II. J Biol Chem. 1983;258(24):15365-70.
[12] Osheroff N, Zechiedrich EL. Calcium-promoted DNA cleavage by eukaryotic topoisomerase II: trapping the covalent enzyme-DNA complex in an active form. Biochemistry. 1987;26(14):4303-9.
[13] Earnshaw WC, Heck MM. Localization of topoisomerase II in mitotic chromosomes. J Cell Biol. 1985;100(5):1716-25.
[14] Gasser SM, Laemmli UK. The organisation of chromatin loops: characterization of a scaffold attachment site. EMBO J. 1986;5(3):511-8.
[15] Berrios M, Osheroff N, Fisher PA. In situ localization of DNA topoisomerase II, a major polypeptide component of the Drosophila nuclear matrix fraction. Proc Natl Acad Sci U S A. 1985;82(12):4142-6.
[16] Filipski J, Leblanc J, Youdale T, Sikorska M, Walker PR. Periodicity of DNA folding in higher order chromatin structures. EMBO J. 1990;9(4):1319-27.