Biopolym. Cell. 1993; 9(3):45-48.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00035C
Структура та функції біополімерів
Вплив іонізуючого випромінювання на білок-ліпідні комплекси ліпосом
1Древаль В. І.
  1. Харківський державний університет
    пл. Дзержинського, 4, Харків, Україна, 310077

Abstract

Вивчали вплив іонізуючого випромінювання в дозах 10 – 10 4   Гр на комплекси ліпосом з метгемоглобіном і ферріцітохромом С. Встановлено зниження смуги Соре і збільшення пероксидації ліпідів. Для комплексів ліпосом. з метгемоглобіном розраховані константи зв'язування, число місць зв'язування і Δ G.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Polivoda BP, Konev VV, Popov GA. Biophysical aspects of radiation damage to biological membranes. Energoatomizdat, 1990; 160 p.
[2] Kudryashov YB, Berenfeld BS. Basics of Radiation Biophysics.-M. : MGU, 1982. 304 p.
[3] Ryskulova ST. RadioBiology of plasma membranes. M. : Nauka, 1989; 120 p.
[4] Kolomiytseva IK. Radiobiology of membrane lipids. M.: Nauka, 1989. 120 p.
[5] Fomenko BS, Akoev IG. Structural changes in the plasma membrane as affected by ionizing radiation. Usp Sovrem Biol. 1982;93(2):183-95.
[6] Benga G, Holmes RP. Interactions between components in biological membranes and their implications for membrane function. Prog Biophys Mol Biol. 1984;43(3):195-257.
[7] Gorbenko GP, Dreval VI. Interaction of methemoglobin with phospholipid vesicles. Biopolym. Cell. 1990; 6(2):87-90.
[8] Dreval' VI, Gorbenko GP. The effect of methemoglobin and ferricytochrome c on the lipid bilayer structure. Ukr Biokhim Zh. 1990;62(5):111-4.
[9] Amiragova MI. Radiation oxidation of cytochrome C in aqueous solution. Radiobiologiia. 1972;12(4):578-82.
[10] Starodub NF, Rekun GM, Shuryan IM. Radiation damage of hemoglobin. Kiev: Naukova Dumka. 1976; 129 p.
[11] Korzhuyev PA. Hemoglobin. M. : Nauka, 1964. 146 s.
[12] Skulachev VP. Energy of biological membranes. Nauka, 1989. 564 p.
[13] Dawson RM. On the mechanism of action of phospholipase A. Biochem J. 1963;88:414-23.
[14] Rozenberg GIa, Viazova EP, Ivanova GN, Ushakova MM, Ivanov IuG. Isolation of a purified preparation of hemoglobin and study of its properties. Probl Gematol Pereliv Krovi. 1975;20(11):25-9.
[15] Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.
[16] Vladimirov YuA, Archakov AI. Lipid peroxidation in biological membranes. Moscow: Nauka, 1972; 252 p.
[17] Zaks L. Statistical estimation. M.: Statistika, 1976. 598 p.
[18] Amiragova MI structure, functions and radiolysis haemoproteins. Radiation. damage and restore the structures and functions of macromolecules. M.: Meditsina, 1977: 80-120.
[19] Lynn KR, Raoult AP. The effects of gamma-irradiation on solutions of catalase, apocatalase and haematin. Int J Radiat Biol Relat Stud Phys Chem Med. 1973;24(1):25-31.
[20] Selishcheva AA, Obraztsov VV, Kozlov IuP. Different types of interaction of oxidized and reduced cytochrome c with phospholipid vesicles. Biokhimiia. 1978;43(11):2047-54.
[21] Mazo VK, Sitkovskiy MV, Yanyushin MF. Study of the interaction Schelkov with fatty acid oxidation. Bioantiokisliteli. M: Nauka. 1975. 212-6.
[22] Singer S. J., Nicolson G. L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes. Science 1972 175, N 4023:720–731.