Biopolym. Cell. 1993; 9(1):22-25.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000348
Структура та функції біополімерів
Додаткове дослідження триптичних пептидів каталази гриба Penicillium vitale
1Козлов Е. А., 2Гудкова Л. В., 1Левітіна Т. Л., 2Кириленко М. Т., 1Мірошниченко О. С.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601

Abstract

Додатково до раніше наведених пептидів з триптичного гідролізату каталізи гриба P. vitale виділено 26 пептидів, що включають 364 залишки амінокислот. Встановлено їх цілковиту або часткову будову. Всього з каталази виділено 68 пептидів, які налічують у сумі 630 залишків. 65 пептидів мають унікальні послідовності і містять 595 залишків (86% поліпептидного ланцюга білка).
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kozlov EA, Kirilenko MT, Levltina TL, Gudkova LV, Degtyar RG, Solodova EV. Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 1. Isolation and amino acid composition of soluble peptides. Biopolym Cell. 1987; 3(5):240-5.
[2] Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM, Rodnin NV, Gudkova LV, Kirilenko MT, Degtyar RG. Polypeptide chain fragments of the Penicillium vitale catalase. Biopolym Cell. 1987; 3(6):318-20.
[3] Gusak NM, Levitina TL, Atepalikhina SA, Kirilenko MT, Gudkova LV, Kozlov EA Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 3. The structure of some peptides. Biopolym Cell. 1989; 5(1):45-51.
[4] Vainshtein BK, Melik-Adamyan WR, Barynin VV, Vagin AA, Grebenko AI, Borisov VV, Bartels KS, Fita I, Rossmann MG. Three-dimensional structure of catalase from Penicillium vitale at 2.0 A resolution. J Mol Biol. 1986;188(1):49-61.