Biopolym. Cell. 1992; 8(6):26-30.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00033D
Структура та функції біополімерів
Дослідження розподілу серил-тРНК синтетази у тканинах вищих еукаріот імунохімічними методами
1Аверина Т. І., 1Драговоз В. А., 1Роднін М. В., 1Сидорик Л. Л.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Досліджено розподіл серил-тРНК синтетази (СерРС) в органах та тканинах різних представників хребетних з використанням Імунохімічних методів дослідження. Показано, що найбільший відносний вміст даного ферменту відзначено у печінці усіх досліджених представників хребетних (від риби до Людини). Встановлено наявність високо-молекулярних, доволі стійких комплексів СерРС з іншими білками, які зберігаються у лізатах еукаріотичних тканин навіть за умов денатурації.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Gudzera OI, Sidorik LL, Zolotukhina IV, Tukalo MA, Matsuka GKh. Isolation of seryl-tRNA synthetase from the animal liver by proximate method. Biopolym Cell. 1990; 6(2):105-7.
[2] Sidorik LL, Gudzera OI, Dragovoz VA, Tukalo MA, Beresten SF. Immuno-chemical non-cross-reactivity between eukaryotic and prokaryotic seryl-tRNA synthetases. FEBS Lett. 1991;292(1-2):76-8.
[3] Kisselev LL, Favorova OO, Lavrik OI. Biosynthesis of proteins from amino acids to aminoacyl-tRNA. Moscow, Nauka, 1984; 408 p.
[4] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[5] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[6] Dang CV, Dang CV. Higher eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetases in physiologic and pathologic states. Mol Cell Biochem. 1986;71(2):107-20.
[7] Mirande M, Gache Y, Le Corre D, Waller JP. Seven mammalian aminoacyl-tRNA synthetases co-purified as high molecular weight entities are associated within the same complex. EMBO J. 1982;1(6):733-6.
[8] Kellermann O, Brevet A, Tonetti H, Waller JP. Macromolecular complexes of aminoacyl-tRNA synthetases from eukaryotes. 1. Extensive purification and characterization of the high-molecular-weight complex(es) of seven aminoacyl-tRNA synthetases from sheep liver. Eur J Biochem. 1979;99(3):541-50.
[9] Yang DC, Garcia JV, Johnson YD, Wahab S. Multienzyme complexes of mammalian aminoacyl-tRNA synthetases. Curr Top Cell Regul. 1985;26:325-35.
[10] Kiselev LL. Aminoacyl-tRNA synthetases (codases) and their noncanonical functions. Mol Biol (Mosk). 1990;24(6):1445-73. PubMed
[11] Wahab SZ, Yang DC. Synthesis of diadenosine 5',5''' -P1,P4-tetraphosphate by lysyl-tRNA synthetase and a multienzyme complex of aminoacyl-tRNA synthetases from rat liver. J Biol Chem. 1985;260(9):5286-9.
[12] Majumder AL, Akins RA, Wilkinson JG, Kelley RL, Snook AJ, Lambowitz AM. Involvement of tyrosyl-tRNA synthetase in splicing of group I introns in Neurospora crassa mitochondria: biochemical and immunochemical analyses of splicing activity. Mol Cell Biol. 1989;9(5):2089-104.
[13] Pollard JW, Galpine AR, Clemens MJ. A novel role for aminoacyl-tRNA synthetases in the regulation of polypeptide chain initiation. Eur J Biochem. 1989;182(1):1-9.