Biopolym. Cell. 1992; 8(4):20-30.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00032A
Структура та функції біополімерів
Синтез дипептидів, що містять мета- і пара-фторфенілаланін. розділення на оптичні ізомери та вивчення їх реакційної здатності у відношенні до тромбіна
1Пояркова С. А., 1Кухар В. П., 1Количева М. Т., 1Храпунов С. М., 1Драган А. І.
  1. Інститут біоорганічної хімії та нафтохімії НАН України
    вул. Мурманська, 1, Київ, Україна, 02094

Abstract

дипептидів загальної формули: Tos-X-Arg-OCH3, де X=D-Phe(mF), L-Phe(mF), D-Phe(pF), L-Phe(pt). Дослідження спектрів поглинання та різницевих спектрів флюоресценції виявило ряд розбіжностей, обумовлених конформаційною рухомістю DL- і LL-ізомерів. Батохромний зсув спектрів поглинання і флюоресценції дипептидів з м-фторфенілаланіном відмінний від такого, що належить дипептиду, який містить п-фторфенілаланін. Вивчення кінетики гідролізу синтезованих сполук тромбіном показало, що субстрати, які містять D-ізомери фторфенілаланіну, ферментом не розщіплюються. Дипептиду, що містить L-ізомер м-фторфенілаланіну, притаманний біорегуляторний ефект, в той час як дипептид, що містить L-ізомер м-фторфенілаланіну, подібним ефектом не володіє. Обговорюється зв'язок між конформаційною рухливістю пептидів та їх субстратними характеристиками, а також роль π–π-взаємодії при утворенні фермент-субстратного комплексу.
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, російською)

References

[1] Fenton JW, Landis BH, Walz DA et al. Human thrombin: Preparative, evolution, structural properties, and enzymic specificity. Chem. and physiol. of human plasma proteins. Ed. D. H. Bing. New York : Pergamon press, 1979: 151-73.
[2] Fenton JW 2nd. Thrombin specificity. Ann N Y Acad Sci. 1981;370:468-95.
[3] Liem RKH, Scheraga HA. Mechanism of action of thrombin on fibrinogen. III. Partial mapping of the active sites of thrombin and trypsin. Arch Biochem Biophys. 1973;158(1):387–95.
[4] Meinwald YC, Martinelli RA, van Nispen JW, Scheraga HA. Mechanism of action of thrombin on fibrinogen. Size of the A alpha fibrinogen-like peptide that contacts the active site of thrombin. Biochemistry. 1980;19(16):3820-5.
[5] Liem RKH, Scheraga HA. Mechanism of action of thrombin on fibrinogen. IV. Further mapping of the active site of thrombin and trypsin. Arch Biochem Biophys 1974;160(1):333–9.
[6] Pozsgay M, Szabó G, Bajusz S, Simonsson R, Gáspár R, Elödi P. Study of the specificity of thrombin with tripeptidyl-p-nitroanilide substrates. Eur J Biochem. 1981;115(3):491-5.
[7] Bajusz S, Barabás E, Tolnay P, Széll E, Bagdy D. Inhibition of thrombin and trypsin by tripeptide aldehydes. Int J Pept Protein Res. 1978;12(4):217-21.
[8] Fenton JW 2nd. Regulation of thrombin generation and functions. Semin Thromb Hemost. 1988;14(3):234-40.
[9] Poiarkova SA, Kibirev VK, Serebrianyĭ SB. Inhibitory effect of methyl esters of arginine-containing oligopeptides on thrombin and trypsin. Ukr Biokhim Zh. 1987;59(5):5-11.
[10] Poiarkova SA, Kibirev NK, Serebrianyĭ SB. Inhibition of the proteolytic activity of thrombin by methyl esters of arginine-containing oligopeptides. Ukr Biokhim Zh. 1986;58(6):3-8.
[11] Klesov AA, Berezin IV. Use of integrated rate equations for the determination of the kinetic constants of enzyme reactions. Biokhimiia. 1972;37(1):170-83.
[12] Bode W, Mayr I, Baumann U, Huber R, Stone SR, Hofsteenge J. The refined 1.9 A crystal structure of human alpha-thrombin: interaction with D-Phe-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment. EMBO J. 1989;8(11):3467-75.
[13] Bakhshiev NG. Spectroscopy of intermolecular interactions. Leningrad: Nauka, 1972. 265 p.
[14] Sverdlov OV. Electronic spectra in organic chemistry. Khimiya, 1973. 248 p.
[15] Lakowicz JR, Principles of Fluorescence Spectroscopy. Plenum Press, New York, London, 1983.
[16] Strukova SM, Semenova OA, Kireeva EG. Regulation of alpha and beta/gamma-thrombin activity by heparin and indole. Biokhimiia. 1980;45(4):738-46.