Biopolym. Cell. 1992; 8(3):9-18.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00031E
Структура та функції біополімерів
Виявлення та характеристика 45 S рибонуклеопротеїдних часток зародків пшениці
1Іскаков Б. К., 1Мадин К. І.
  1. Інститут молекулярної біології та біохімії ім. М. А. Айтхожіна
    Алма-Ата, СРСР

Abstract

У субрибосомній фракції цитоплазматичного екстракту зародків пшениці виявлено відносно гомогенні (45S) рибонуклеопротеїдні (PHП) частки, які містять значну кількість PHK, що швидко мітиться. Величина плавучої щільності 45S РНП-часток у градієнті концентрації CsCl складає 1,50 г/см3 , отже вони не є вільними цитоплазматичними інформосомами. У склад часток входять: 17S рРНК, гетерогенна (6–16S) PHK, яка швидко мітиться і має високу матричну активність, та декілька низькомолекулярних РНК, з яких найбільш представлена PHK (5,3S) довжиною у 135 нуклеотидів. Аналіз білків 45S часток двовимірним електрофорезом виявив дві групи поліпептидів. Першу групу представлено типовими структурними білками рибосом (Mr 10 000–50 000). До другої групи можна віднести високо молекулярні поліпептиди (40 000– 120 000), серед яких, можливо, присутні поліпептиди факторів ініціації трансляції. Висунуто припущення, що 45S РНП-частки є нативним преініціаторним трансляційним комплексом [мРНП·40S·elF·Met·tRNAi ·GTP], якир. може накопичуватися in vivo як інтермедіат ініціації трансляції.
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, російською)

References

[1] Spirin AS. Non-ribosomal ribonucleoprotein particles (informosomes) of animal cells. The mechanisms of protein synthesis and its regulation. New York, 1972. Vol. 27: 515-36.
[2] Preobrazhensky AA, Spirin AS. Informosomes and their protein components: the present state of knowledge. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1978;21:1-38.
[3] Spirin AS, Ajtkhozhin MA. Informosomes and polyribosome-associated proteins in eukaryotes. Trends Biochem Sci. 1985; 10(4):162-165.
[4] Ovchinnikov LP, Spirin AS. Ribonucleoprotein particles in cytoplasmic extracts of animal cells. Naturwissenschaften. 1970;57(11):514-21.
[5] Girard M, Latham H, Penman S, Darnell JE. Entrance of newly formed messenger RNA and ribosomes into HeLa Cell Cytoplasm. J Mol Biol. 1965;11:187-201.
[6] Henshaw EC, Revel M, Hiatt HH. A cytoplasmic particle bearing messenger ribonucleic acid in rat liver. J Mol Biol. 1965;14(1):241-56.
[7] McConkey EH, Hopkins JW. Subribosomal particles and the transport of messenger RNA in HeLa cells. J Mol Biol. 1965;14(1):257-70.
[8] Joklik WK, Becker Y. Studies on the genesis of polyribosomes. II. The association of nascent messenger RNA with the 40 S subribosomal particle. J Mol Biol. 1965;13(2):511-20.
[9] Ovchinnikov LP, Belitsina NV, Avanesov ATs, Spirin AS. Postribosomal RNA-containing particles of cytoplasm of animal cells according to CsCl density gradient centrifugation data. Dokl Akad Nauk SSSR. 1969;186(5):1202-5.
[10] Zehavi-Willner T, Danon D. Complexes of messenger RNA and 40-S subunit in rabbit reticulocytes. Eur J Biochem. 1973;33(2):258-64.
[11] Perry RP, Kelley DE. Messenger RNA-protein complexes and newly synthesized ribosomal subunits: analysis of free particles and components of polyribosomes. J Mol Biol. 1968;35(1):37-59.
[12] Huang AS, Balitmore D. Initiation of polyribosome formation in poliovirus-infected HeLa cells. J Mol Biol. 1970;47(3):275-91.
[13] Johnston FB, Stern H. Mass isolation of viable wheat embryos. Nature. 1957;179(4551):160-1.
[14] Iskakov BK, Aĭtkhozhin MA. Proteins of polyribosome-bound informosome of germinating wheat embryos. Mol Biol (Mosk). 1979;13(5):1124-9.
[15] Iskakov BK, Ajtkhozhin MA. Isolation and analysis of proteins informosom by two-dimensional electrophoresis. Molecular methods. biology, biochemistry and plant biotechnology. Alma-Ata: Nauka, 1988. 168 p.
[16] Madin KI, Karimov NJ, Iskakov BK, Nakisbekov NO. Nucleic acids electroelution from polyacrylamide gels and RNA sequencing. Alma-Ata: Nauka, 1988. 158 p.
[17] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[18] O'Farrell PH. High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins. J Biol Chem. 1975;250(10):4007-21.
[19] Morch MD, Drugeon G, Zagorski W, Haenni AL. The synthesis of high-molecular-weight proteins in the wheat germ translation system. Methods Enzymol. 1986;154–64.
[20] Ajtkhozhin MA, Beklemishev AB, Nazarova LM. Dissociation and density characteristics of ribosomes of plant cells. FEBS Lett. 1972;21(1):42-44.
[21] Ajtkhozhin MA, Akhanov AU, Doschanov KI. Informosomes of germinating wheat embryos. FEBS Lett. 1973;31(1):104–6.
[22] Ajtkhozhin MA, Akhanov AU. Release of mRNP-particles of the informosome type from polyribosomes of higher plant embryos. FEBS Lett. 1974;41(2):275-9.
[23] Buhl WJ, Sarre TF, Hilse K. Characterization of a native mRNA containing preinitiation complex from rabbit reticulocytes: RNA and protein constituents. Biochem Biophys Res Commun. 1980;93(3):979-87.
[24] van Venrooij WJ, Janssen AP, Hoeymakers JH, de Man BM. On the heterogeneity of native ribosomal subunits in Ehrlich-ascites-tumor cells cultured in vitro. Eur J Biochem. 1976;64(2):429-35.
[25] Vangdal E, Eikhom TS. Analysis of the population of native 40S ribosomal subunits in mouse plasmacytoma cells grown in suspension culture. Eur J Biochem. 1980;107(1):15-23.
[26] Nikolaev N, Welfle H, Hadjiolov AA. Characterization of a free cytoplasmic ribonucleoprotein particle carrying messenger-like ribonucleic acid. FEBS Lett. 1972;27(2):235-9.
[27] Smith KE, Richards AC, Arnstein HR. The binding of Met-tRNAf to isolated 40-S ribosomal subunits and the formation of Met-tRNAf - 80-S-ribosome initiation complexes. Eur J Biochem. 1976;62(2):243-55.
[28] Sundkvist IC, Staehelin T. Structure and function of free 40 S ribosome subunits: Characterization of initiation factors. J Mol Biol. 1975;99(3):401-18.