Biopolym. Cell. 1992; 8(3):3-6.
Структура та функції біополімерів
Поляризація флюоресценції та в'язкість
мікрооточення залишків триптофану
еукаріотичної тирозил-тРНК синтетази
- Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
Abstract
Виміряно спектра поляризації власної флюоресценції тирозил-тРНК синтетази з печінки бика. Показано, що зменшення поляризації від 0,37 до 0,05 вздовж спектру
флюоресценції у довгохвильовій області обумовлено зміною ефективності перенесення
енергії між триптофановими залишками, які мають різні спектри флюоресиенції, а також релаксаційними процесами, що виникають у мікрооточенні залишків триптофану
після фотозбудження. Визначено терміни життя флюоресценції синтетази при кімнатних температурах (τ=2 6–0 5 не, λem = 337 нм) в залежності від довжини хвилі випромінювання. Використовуючи рівняння Левшина – Перрена, розрахована в'язкість
мікрооточення залишків триптофану за спектром випромінювання, котра зменшуються
від 1,3 до 0,05 Па·с у довгохвильовій областіОцінено обертову рухомість залишків
триптофану у молекулі синтетази за різних температур.
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, російською)
References
[1]
Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[2]
Gnatenko DV, Korneliuk AI, Kurochkin IV, Ribkinska TA, Matsuka GKh. Isolation and characteristics of functionally active proteolytically modified forms of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Ukr Biokhim Zh. 1991;63(4):61-7.
[3]
Guscha TO, Klimenko IV, Kornelyuk AI. Nanosecond conformational mobility of tyrosyl-tRNA synthetase in the solution according to the tryptophan fluorescence quenching. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B. 1990; (7):77-80.
[4]
Klimenko IV, Guscha TO, Kornelyuk AI. Properties of tryptophan fluorescence of two forms of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Biopolym Cell. 1991; 7(6):83-88.
[5]
Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[6]
Vekshin NL. Photoconformational relaxation of protein structure from the data of tryptophan fluorescence. Biofizika. 1987;32(4):588-91.
[7]
Vekshin NL. Photonics of biological structures. Pushchino ONTI NCBI Akad Nauk SSSR, 1988; 164 p.
[8]
Lakowicz JR, Principles of Fluorescence Spectroscopy. Plenum Press, New York, London, 1983.
[9]
Turoverov KK, Kuznetsova IM, Zaitsev VN. Azurine UV-fluorescence interpretation on the basis of X-ray data. Bioorg Khim. 1984; 10 (6):792-806