Biopolym. Cell. 1992; 8(1):78-82.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000313
Структура та функції біополімерів
Вплив АТФ та іонізуючого випромінення на структуру плазматичної мембрани
1Древаль В. І.
  1. Харківський державний університет
    пл. Дзержинського, 4, Харків, Україна, 310077

Abstract

Досліджено вплив АТФ та іонізуючого випромінювання на структуру плазматичних мембран тимоцитів за допомогою визначення анізотропії флюоресценції і гасіння флюоресценції залишків триптофану мембранних білків. Результати анізотропії флюоресценції триптофану дозволили встановити наявність двох ділянок зв'язування АТФ на мембранних білках, знайдено константи зв'язування, число місць та енергію зв'язування. Показано зміну структури білків плазматичних мембран тимоцитів при дії іонізуючого випромінювання.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Sungurov AY. Radiobiology of cell surface. VINITI, 1988 (Ser Radiobiology; vol. 7), 178 p.
[2] Polivoda BP, Konev VV, Popov GA. Biophysical aspects of radiation damage to biological membranes. Energoatomizdat, 1990; 160 p.
[3] Lakowicz JR, Principles of Fluorescence Spectroscopy. Plenum Press, New York, London, 1983.
[4] Demchenko AP. Luminescence and dynamics of proteins structure. Kyiv, Naukova Dumka, 1988; 280 p
[5] Dreval' VI, Nazarenko ND. Calcium ion binding by thymocyte plasma membranes. Nauchnye Doki Vyss Shkoly Biol Nauki. 1991;(1):27-31.
[6] Fomenko BS, Dovgii IE, Akoev IG. The effect of ionizing radiation on tryptophan fluorescence of thymocyte and erythrocyte plasma membranes. Int J Radiat Biol Relat Stud Phys Chem Med. 1983;44(3):307-11.
[7] Mazhul' VM, Konev SV, Ermolaev IuS, Martynova MA, Nikol'skaia VP. Study of the equilibrium dynamics of cell protein structure using the tryptophan fluorescence method at room temperature. Biofizika. 1983;28(6):980-4.
[8] Mazhul’ VM, Ermolaev YS, Konev SV. Tryptophan phosphorescence at room temperature. A new method for studying the structural state of biological membranes and proteins in the cell. J Appl Spectrosc. 1980;32(5):530–4.
[9] Semisotnov GV, Zikherman KK, Kasatkin SB, Ptitsyn OB, Anufrieva EV. Polarized luminescence and mobility of tryptophan residues in polypeptide chains. Biopolymers. 1981;20(11):2287–309.
[10] Burshtein EA. Natural luminescence of the protein (the nature and application). Itogi nauki i tekhniki. Moscow, VINITI, (Ser. Biofizika; Vol.7) 1977; 190 p.
[11] Edsall JT, Gutfreund H. Biothermodynamics. Chichester [West Sussex], New York. Wiley, 1983, 248 p
[12] Dixon M, Webb EC. Enzymes. 3nd ed. New York, Acad. Press, 1979; 1116 P.
[13] Dreval' VI, Finashyn AV. The effect of peripheral proteins on the activity of Ca2+-ATPase in the thymocyte plasma membrane. Ukr Biokhim Zh. 1990;62(4):87-9.