Biopolym. Cell. 1991; 7(6):83-88.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000303
Структура та функції біополімерів
Властивості триптофанової флуоресценції двох форм тирозил-тРНК синтетази з печінки бика
1Клименко І. В., 1Гуща Т. О., 1Корнелюк О. І.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Вивчено властивості власної триптофанової флюоресценції двох форм тирозил-тРНК синтетази із печінки бика, що мають молекулярну масу Mr 2X59 000 та 2X39 000. У рамках моделі дискретних структурно-фізичних класів триптофанілів у білку визначено вклади поверхневих та внутрішніх залишків триптофану в інтегральний спектр флюоресценції тирозил-тРНК синтетази. Результати вивчення температурної залежності параметрів триптофанової флюоресценції свідчать про те, що при температурах вище 40 °С збільшується індукована температурою рухомість окремих фрагментів білка, яка змінює полярність мікрооточення хромофорів. Аналіз температурного гасіння флюоресценції ферменту в координатах 1 /q(T) і 1/q(Tη) з'ясував, що рухомість синтетази в розчині регулюється дифузними характеристиками розчинника, причому це справедливо як для поверхневих, так и для внутрішніх ділянок білка.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kisselev LL., Favorova OO, Lavrik OI. Biosynthesis of proteins from amino acids to aminoacyl-tRNA. Moscow, Nauka, 1984; 408 p.
[2] Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[3] Burshtein EA. Intrinsic fluorescence of proteins (the nature and application). Itogi nauki i tekhniki. Moscow, VINITI, (Ser. Biofizika; Vol.7) 1977; 243 p.
[4] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[5] Parker CA, Rees WT. Correction of fluorescence spectra and measurement of fluorescence quantum efficiency. Analyst. 1960;85(1013):587-600.
[6] Werner TC, Forster LS. The fluorescence of tryptophyl peptides. Photochem Photobiol. 1979;29(5):905–14.
[7] Teale FW, Weber G. Ultraviolet fluorescence of the aromatic amino acids. Biochem J. 1957;65(3):476-82.
[8] Pajot P. Fluroescence of proteins in 6-M guanidine hydrochloride. A method for the quantitative determination of tryptophan. Eur J Biochem. 1976;63(1):263-9.
[9] Burstein EA, Vedenkina NS, Ivkova MN. Fluorescence and the location of tryptophan residues in protein molecules. Photochem Photobiol. 1973;18(4):263-79.
[10] Demchenko AP. Luminescence and dynamics of proteins structure. Kyiv, Naukova Dumka, 1988; 280 p